Żelatynazy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Żelatynazyenzymy proteolityczne, które umożliwiają organizmom żywym hydrolizę żelatyny[1]. Żelatynazy nie należą do pepsyn.

Żelatynazy ulegają ekspresji u niektórych bakterii, np. Pseudomonas aeruginosa i Serratia marcescens.

U ludzi żelatynaza A (MMP-2) i żelatynaza B (MMP-9) należą do grupy metaloproteinaz macierzy zewnątrzkomórkowej, a ich aktywność w okolicach pierwotnych guzów nowotworowych prowadzi do powstawania przerzutów (w wyniku niszczenia kolagenu IV budującego błonę podstawną)[2].

Przypisy

  1. Biology Online
  2. Łapka A., Goździalska A., Jaśkiewicz J.. Rola metaloproteinaz macierzy pozakomórkowej w nowotworach piersi, ze szczególnym uwzględnieniem roli żelatynazy A oraz żelatynazy B. „Postępy Biologii Komórki”. 33 (4). s. 683-695. 

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]