Adenozyno-5'-trifosforan

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Adenozyno-5'-trifosforan
Adenozyno-5'-trifosforan Adenozyno-5'-trifosforan
Adenozyno-5'-trifosforan
Nazewnictwo
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C10H16N5O13P3
Inne wzory C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H
Masa molowa 507,18 g/mol
Identyfikacja
Numer CAS 56-65-5
PubChem 5957[3]
DrugBank DB00171[2]
Podobne związki
Podobne związki ADP, AMP, GDP, GMP, GTP
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Commons Multimedia w Wikimedia Commons
Schemat cząsteczki ATP: adenina, ryboza, P - fosforan, x - wiązanie wysokoenergetyczne

Adenozyno-5'-trifosforan (ATP) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd adeninowy zbudowany z grupy trójfosforanowej przyłączonej w pozycji 5' cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego[4]. Odgrywa on ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii[5]. Stanowi nośnik energii chemicznej, używanej w metabolizmie komórki. Powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego. Zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzania różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki[6]. Tworzy się z adenozyno-5'-difosforanu, a przekazując swą energię dalej, powraca do formy ADP lub adenozyno-5'-monofosforanu (AMP). Cykl ten zachodzi bezustannie w organizmach żywych. Człowiek każdego dnia przekształca ilość ATP porównywalną z masą swego ciała[7].

Został wykryty w roku 1929 przez Karla Lohmanna. Po raz pierwszy został otrzymany syntetycznie w roku 1948 przez zespół Aleksandra Todda w wyniku kolejnych fosforylacji adenozyny za pomocą chlorofosforanu dibenzylowego, (BnO)2P(=O)Cl[8][9][10].

W przekaźnictwie sygnałów ATP bierze udział jako substrat dla kinaz fosforylujących białka i lipidy, jak choćby cyklaza adenylanowa, przekształcająca ATP w drugi przekaźnik, cykliczny AMP (cAMP). Stosunek pomiędzy ATP i AMP jest używany przez komórkę jako wskaźnik ilości posiadanej energii, co pozwala kontrolować produkcję i konsumpcję ATP[11]. Oprócz tego ATP jest włączany przez polimerazy w kwasy nukleinowe podczas transkrypcji.

Pokrewny związek, deoksyadenozyno-5'-trifosforan (dATP), wykorzystywany podczas biosyntezy syntezy DNA, zamiast rybozy zawiera deoksyrybozę. Występowanie rybozy w tak ważnej dla procesów życiowych cząsteczce jest uważane za relikt świata RNA.

Budowa, właściwości fizyczne i chemiczne[edytuj | edytuj kod]

Cząsteczka ATP zbudowana jest z adenozyny, w skład której wchodzi zasada purynowaadenina, połączona wiązaniem N-glikozydowym z anomerycznym atomem węgla D-rybozy (węgiel 1'), której ostatni atom węgla (w pozycji 5') jest z kolei ufosforylowany przez grupę trifosforanową. Grupa trifosforanowa składa się z kolei z 3 reszt fosforanowych. Począwszy od połączonej wiązaniem estrowym z rybozą na najdalszej od niego skończywszy oznacza się je kolejno literami alfabetu greckiego alfa α, beta β i gamma γ.

Źródłem energii w większości procesów biochemicznych przebiegających z udziałem ATP jest hydroliza wysokoenergetycznego wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami β i γ zgodnie z równaniem reakcji:

ATP + H2O → ADP + Pi

W wyniku tego procesu powstaje cząsteczka ADP oraz anion fosforanowy (Pi).

Rzadziej dochodzi do rozpadu ATP na AMP i pirofosforan w wyniku hydrolizy wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami α i β:

ATP + H2O → AMP + PPi

Wydziela się przy tym więcej energii niż przy dwóch rozpadach ATP do ADP.

Adenozynotrójfosforan dobrze rozpuszcza się w wodzie (dzięki licznym grupom hydrofilowym), zachowuje stabilność w pH pomiędzy 6,8 i 7,4, jednak w kwasie lub zasadzie szybko hydrolizuje. Przechowuje się go najlepiej w formie bezwodnej soli[12].

Ulega rozpadowi w niezbuforowanej wodzie, hydrolizując do adenozynodifosforanu i fosforanu. W mieszaninie równowagowej ATP i ADP w wodzie występuje głównie ten drugi, adenozynotrójfosforan zaś w małych ilościach. Układ daleki od równowagi zawiera wysoce ujemną entalpię swobodną Gibbsa i ma tym samym dużą zdolność wykonania pracy termodynamicznej. Żywe komórki utrzymują stężenia ATP i ADP na poziomie dziesięciu rzędów wielkości od równowagi, ze stężeniem trójfosforanu wielokrotnie przewyższającym stężenie difosforanu. Dzięki temu odchyleniu od równowagi hydroliza ATP dostarcza komórce dużą ilość energii[13].

O ATP mówi się często jako o "związku wysokoenergetycznym". Może to być mylące. Jak w przypadku każdej reakcji chemicznej osiągającej stan równowagi, w równowagowej mieszaninie ATP i ADP w wodzie nie będzie przeważać hydroliza ATP (co oznacza, że pomimo jego obecności układ nie dostarczy już energii dzięki tej reakcji)[13]. Lepsza analogia każe przyrównać raczej ATP i wodę do paliwa i tlenu jako potencjalne reagenty, oba są niezbędne do wydzielenia się energii.

Podobnie często słyszy się o wiązaniach wysokoenergetycznych wiążących grupy fosforanowe. Nie ma w nich jednak niczego specjalnego: to zwykłe wiązania bezwodnikowe, jak w nieorganicznym pirofosforanie. Jak w przypadku wszystkich wiązań chemicznych, rozerwanie ich wymaga dostarczenia energii, ale w żadnym wypadku zniszczenie wiązań samo z siebie nie jest odpowiedzialne za jej uwolnienie (tzw. energia wiązania). W tym przypadku po prostu energia wiązania jest bardzo mała, o wiele mniejsza od energii wydzielającej się w wyniku tworzenia się nowych wiązań, w tym także wiązań wodorowych pomiędzy produktami reakcji i wodą. Innymi słowy, to hydratacja produktów przyczynia się do uwolnienia energii znacznie większej, niż wymagana do rozerwania wiązania bezwodnikowego w ATP. W związku z tym sumarycznie oba procesy powodują wydzielenie się energii.

Taki niestabilny system złożony z potencjalnie reaktywnych w stosunku do siebie cząsteczek powinien być zdolny do przechowywania swobodnej energii, komórka musi więc utrzymywać stężenia składników z dala od punktu równowagi[13]. Jakkolwiek, jak w przypadku katabolizmu biopolimerów, rozpad RNA, DNA i ATP do prostszych związków zachodzi dzięki uwalnianiu się energii i wzrostowi entropii.

Biosynteza[edytuj | edytuj kod]

Stężenie ATP w komórce wynosi zazwyczaj od 1 do 10 mmol/l[14]. Związek ten może powstawać dzięki reakcjom redox z użyciem prostych i złożonych cukrów lub lipidów jako źródła energii. Jednakże złożone substraty, by dostarczyć jej do syntezy ATP, muszą najpierw ulec rozkładowi na prostsze składowe. Węglowodany hydrolizują do monosacharydów, jak glukoza czy fruktoza. Triacyloglicerole dają zaś w efekcie glicerol i kwasy tłuszczowe.Całkowity proces utleniania 1 cząsteczki glukozy do dwutlenku węgla (oddychanie komórkowe) może dostarczyć energii dla odnowienia około 30 cząsteczek ATP[15]. Jednak adenozynotrójfosforan powstać może w wyniku wielu innych procesów. U eukariotów generują go główie trzy główne szlaki metaboliczne: glikoliza, cykl kwasu cytrynowego/fosforylacja oksydacyjna (oba zaliczane do oddychania komórkowego) i beta-oksydacja. Większość tej produkcji ATP w przypadku organizmów niezdolnych do fotosyntezy ma miejsce w mitochondriach. Mogą one stanowić aż 25% objętości przeciętnej komórki[16].

Glikoliza[edytuj | edytuj kod]

Information icon.svg Osobny artykuł: Glikoliza.

W glikolizie glukoza i glicerol są metabolizowane do pirogronianu. W przypadku większości organizmów proces ten przebiega w cytozolu, aczkolwiek u niektórych pierwotniaków, jak kinetoplastydy, przeprowadzają go wyspecjalizowane organelle zwane glikosomem[17]. Glikoliza generuje netto 2 cząsteczki ATP na cząsteczkę glukozy. 4 cząsteczki trójfosforanu adenozyny powstają w wyniku reakcji fosforylacji substratowej katalizowanych przez enzymy o nazwach kinaza glicerynianowa i kinaza pirogronianowa, jednak na włączenie glukozy do procesu glukokinaza bądź heksokinaza oraz fosfofruktokinaza zużywają 2 ATP, które w rachunku trzeba odjąć. Poza tym 2 NAD+ redukują się do 2 NADH, które mogą zostać następnie utlenione w mitochondrialnym łańcuchu oddechowym, który poprzez transport elektronów i protonów bezpośrednio wiąże się z syntezą ATP przez syntazę ATP. Końcowy produkt szlaku, pirogronian, może ulec reakcji pomostowej i przekształcić się w substrat cyklu kwasów trójkarboksylowych[18].

Funkcje ATP[edytuj | edytuj kod]

Jeden z wielu w organizmie związków, z którego czerpie on energię do życia i jego przejawów. Wszystkie procesy energetyczne służą, w końcowym rozrachunku, do tworzenia ATP lub jego redukcji. Związek ten nie jest magazynowany, tylko tworzony na bieżąco.

Ostatnie badania wskazują na funkcje puryn adeninowych pojawiających się w przestrzeni ektocelularnej jako zewnątrzkomórkowych cząsteczek sygnalizacyjnych aktywujących receptory purynowe. I tak np. ADP pojawiający się na skutek uszkodzenia jest sygnałem przerwania ciągłości naczyń krwionośnych.

ATP natomiast bierze udział w regulacji ciśnienia krwi oddziałując na receptory P2OOO oraz P2Ysa. Efekt działania adenozynotrójfosforanu zależny jest od umiejscowienia tych receptorów. Głównymi mechanizmami uwalniania e-puryn jest egzocytoza oraz transport przez transbłonowe transportery i białka transportujące.

Historia[edytuj | edytuj kod]

ATP odkrył w 1929 roku niemiecki chemik Karl Lohmann[19] oraz niezależnie C.H. Fiske i Y. Subbarow[20][21]. Jego funkcję cząsteczki przenoszącej energię w komórce wykazał Fritz Lipmann[22], za co został w 1953 r. uhonorowany nagrodą Nobla. Pierwszą chemiczną syntezę ATP przeprowadził w 1948 r. Alexander Todd[8], co m.in. przyniosło temu uczonemu nagrodę Nobla z chemii w 1957 r. Kolejne nagrody Nobla związane bezpośrednio z ATP otrzymali: Peter D. Mitchell (1978) za powiązanie gradientu stężeń jonów wodorowych z syntezą ATP, Paul D. Boyer i John E. Walker (1997) za zbadanie mechanizmu działania syntazy ATP oraz w tym samym roku Jens C. Skou za badania nad pompą sodowo-potasową zależną od ATP.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 Department of Chemistry, The University of Akron: Adenosine triphosphate (ang.). [dostęp 2012-02-04].
  2. 2,0 2,1 Adenozyno-5'-trifosforan – karta leku (DB00171) (ang.). DrugBank.
  3. Adenozyno-5'-trifosforan – podsumowanie (ang.). PubChem Public Chemical Database.
  4. Podstawowe pojęcia dotyczące metabolizmu i energii biochemicznej. W: John McMurry: Chemia organiczna.. T. 5. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2005, s. 1096-1097. ISBN 83-01-14405-X.
  5. Knowles JR. Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions. „Annu. Rev. Biochem.”, s. 877–919, 1980. doi:10.1146/annurev.bi.49.070180.004305. PMID 6250450. 
  6. Neil A. Campbell, Brad Williamson; Robin J. Heyden: Biology: Exploring Life. Boston, Massachusetts: Pearson Prentice Hall, 2006. ISBN 0-13-250882-6.
  7. Törnroth-Horsefield S, Neutze R. Opening and closing the metabolite gate. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 50 (105), s. 19565–6, grudzień 2008. doi:10.1073/pnas.0810654106. PMID 19073922. 
  8. 8,0 8,1 History: ATP first discovered in 1929. W: The Nobel Prize in Chemistry 1997 [on-line]. Nobelprize.org. [dostęp 2014-01-13].
  9. Alexander Todd: Nobel Lecture. Nobelprize.org, 1957. [dostęp 2014-01-13].
  10. Baddiley, J., Michelson, A. M., Todd, A. R.. Synthesis of Adenosine Triphosphate. „Nature”. 161 (4098), s. 761-762, 1948. doi:10.1038/161761a0. 
  11. Hardie DG, Hawley SA. AMP-activated protein kinase: the energy charge hypothesis revisited. „Bioessays”. 12 (23), s. 1112–9, grudzień 2001. doi:10.1002/bies.10009. PMID 11746230. 
  12. The Merck Index: an encyclopedia of chemicals and drugs 8th edition. Merck and Co. Ltd., 1968.
  13. 13,0 13,1 13,2 David G. Nicholls: Bioenergetics 3. Wyd. 3.. San Diego: Academic, 2002. ISBN 0-12-518121-3.
  14. Beis I., and Newsholme E. A.. The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates. „Biochem J”. 1 (152), s. 23–32, 1975. PMID 1212224. 
  15. Rich PR. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. „Biochem. Soc. Trans.”. Pt 6 (31), s. 1095–105, 2003. doi:10.1042/BST0311095. PMID 14641005. 
  16. Molecular Cell Biology. Wyd. 5.. Nowy Jork: WH Freeman, 2004. ISBN 9780716743668.
  17. Parsons M. Glycosomes: parasites and the divergence of peroxisomal purpose. „Mol Microbiol”. 3 (53), s. 717–24, 2004. doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04203.x. PMID 15255886. 
  18. Donald Voet; Judith G Voet: Biochemistry. Wyd. 3. T. 1. Hoboken, NJ.: Wiley, 2004. ISBN 978-0-471-19350-0.
  19. Lohmann K. Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel. „Naturwissenschaften”. 31 (17), s. 624–5, 1929. doi:10.1007/BF01506215 (niem.). 
  20. Cyrus H. Fiske, Y. Subbarow. Phosphorus compounds of muscle and liver. „Science”. 70 (1816), s. 381-382, 1929. doi:10.1126/science.70.1816.381-a. 
  21. Eckstein, Fritz. Phosphorothioate analogs of nucleotides. „Accounts of Chemical Research”. 12 (6), s. 204-210, 1979. doi:10.1021/ar50138a003. 
  22. Lipmann F. Metabolic Generation and Utilization of Phosphate Bond Energy. „Adv. Enzymol.”. 1, s. 99–162, 1941. doi:10.1002/9780470122464.ch4.