Akwaporyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Boczny widok kanału akwaporyny 1.

Akwaporyny (AQP z ang. aquaporin) – integralne białka błonowe, które tworzą kanały, uczestniczące w procesie transportu wody (a także niektórych innych cząsteczek o podobnych rozmiarach np. glicerolu) przez półprzepuszczalne błony komórek organizmów żywych[1][2].

Historia[edytuj | edytuj kod]

Wieloletnie badania mające na celu zidentyfikowanie kanałów transportujących wodę zostało uwieńczone sukcesem dopiero w 1992 roku kiedy amerykański badacz Peter Agre po raz pierwszy opisał białko błon erytrocytów jako kanał transportujący cząsteczki wody. Początkowo białko to nazywano CHannel-forming Integral Membrane Protein 28 (w skrócie CHIP 28), a potem akwaporyną 1 (AQP1). Za odkrycie akwaporyn Peterowi Agre przyznano Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za rok 2003[3] (wraz z Roderickiem MacKinnonem, który prowadził badania nad budową i działaniem kanałów potasowych[4]).

Budowa[edytuj | edytuj kod]

Schemat 2D budowy i rozmieszczenia AQP1 w błonie komórkowej. Widoczne jest 6 transbłonowych segmentów α-helisy oraz 5 międzyhelikalnych domen pętlowych (A-E)

Białka akwaporynowe składają się z 6 transbłonowych segmentów alfa-helikalnych. Por ma średnicę 0,3 nm co oznacza, że w świetle kanału mieści się dokładnie jedna cząsteczka wody.

Akwaporyny ssaków są tetramerami zbudowanymi z czterech monomerycznych jednostek o masie cząsteczkowej 28 kDa z których każda jest kanałem dla cząsteczek wody[5].

Funkcja[edytuj | edytuj kod]

W wielu komórkach ludzkiego organizmu stwierdza się obecność akwaporynowych kanałów transportu wody. Są one także w pewnych komórkach bakteryjnych i komórkach roślinnych, gdzie zlokalizowane są zarówno w błonie plazmatycznej jak i tonoplastach[6].

Porównanie akwaporyn[edytuj | edytuj kod]

Do chwili obecnej (2008) opisano 13 akwaporyn, które podzielono na 2 grupy w zależności od przepuszczalności tylko dla wody (np. AQP1) lub dla wody i innych cząsteczek takich jak glicerol (np. AQP3). Ta druga grupa jest niekiedy nazywana akwagliceroporynami.

Typ Miejsce występowania[7] Funkcja[7]
Akwaporyna 1
  • nerka (szczytowo)
    • proksymalny kanalik kręty
    • proksymalny kanalik prosty
    • cienkie ramię zstępujące pętli Henlego
Reabsorpcja wody
Akwaporyna 2
  • nerka (szczytowo)
    • początkowa część kanalika zbiorczego
    • korowy kanalik zbiorczy
    • zewnętrzny rdzeniowy kanalik zbiorczy
    • wewnętrzny rdzeniowy kanalik zbiorczy
Reabsorpcja wody w odpowiedzi na ADH
Akwaporyna 3
  • nerka (podstawno-bocznie)
    • kanalik zbiorczy
Reabsorpcja wody
Akwaporyna 4
  • nerka (podstawno-bocznie)
    • kanalik zbiorczy
Reabsorpcja wody

Genetycznie uwarunkowane defekty metaboliczne akwaporyn[edytuj | edytuj kod]

Przy genetycznie uwarunkowanym defekcie AQP2 (akwaporyny-2) zlokalizowanej w komórkach nerkowych cewek zbiorczych dochodzi do nerkowej moczówki prostej, kiedy nerki nie zagęszczają moczu w odpowiedzi na wydzielanie hormonu antydiuretycznego[8][9].

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. Loo DD., Wright EM., Zeuthen T. Water pumps. „J Physiol”. Jul 1;542. Pt 1, s. 53-60, 2002. PMID 12096049. 
  2. Borgnia M., Nielsen S., Engel A., Agre P. Cellular and molecular biology of the aquaporin water channels. „Annu Rev Biochem”, s. 425-58, 2000. doi:10.1146/annurev.biochem.68.1.425. PMID 10872456. 
  3. Knepper MA., Nielsen S., Agre PC. Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry. „J Am Soc Nephrol”. 4 (15), s. 1093-5, 2004. PMID 15034115. 
  4. Informacje o Nagrodzie Nobla z dziedziny chemii (2003) z internetowego serwisu noblowskiego
  5. Gonen T., Walz T. The structure of aquaporins. „Q Rev Biophys”. 4 (39), s. 361-96, 2006. doi:10.1017/S0033583506004458. PMID 17156589. 
  6. Barone LM., Shih C., Wasserman BP. Mercury-induced conformational changes and identification of conserved surface loops in plasma membrane aquaporins from higher plants. Topology of PMIP31 from Beta vulgaris L. „J Biol Chem”. Dec 5;272. 49, s. 30672-7, 1998. PMID 9388202. 
  7. 7,0 7,1 Jeśli nie podano inaczej, źródłem jest: Walter F., PhD. Boron: Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approach. Elsevier/Saunders, s. 842. ISBN 1-4160-2328-3.
  8. Deen PM., Verdijk MA., Knoers NV., Wieringa B., Monnens LA., van Os CH., van Oost BA. Requirement of human renal water channel aquaporin-2 for vasopressin-dependent concentration of urine. „Science”. Apr 1;264. 5155, s. 92-5, 1994. PMID 8140421. 
  9. Kuwahara M. Aquaporin-2, a vasopressin-sensitive water channel, and nephrogenic diabetes insipidus. „Intern Med”. 2 (37), s. 215-7, 1998. PMID 9550615.