Aminotransferaza asparaginianowa

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Aminotransferaza asparaginianowa, AST, AspAT, GOT (glutamic oxoloacetic transaminase) – narządowo niespecyficzny enzym (EC 2.6.1.1) indykatorowy, biorący udział w przemianach białek. Należy do transferaz przenoszących grupy aminowe z aminokwasów na α-ketokwasy. Przyczyną wzrostu aktywności AspAT jak i AlAT mogą być:

Z uwagi, że rutynowo określa się zarówno poziom AlAT jak i AspAT, do diagnostyki również weszło pojęcie wskaźnika de Ritisa, czyli stosunku AspAT do AlAT. W warunkach prawidłowych wskaźnik ten jest większy od jedności (a więc wartości AspAT są nieco wyższe od AlAT), natomiast spadek poniżej 0,9 silnie wskazuje na chorobę miąższu wątroby. Wskaźnika de Ritisa nie wylicza się w warunkach prawidłowych (gdy aktywność AspAT i AlAT mieści się w normie).

Mechanizm działania[edytuj | edytuj kod]

Aminotransferaza asparaginianowa katalizuje tzw. reakcję transaminacji, co można schematycznie zapisać:

lub odwrotnie:

czyli np. kwas asparaginowy + α-ketoglutarankwas szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy

Aminotransferaza asparaginowa:

  • cytosolowa – przekształca szczawiooctan w asparaginian
  • mitochondrialna – przekształca asparaginian w szczawiooctan

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Edward Bańkowski "Biochemia" Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, Wrocław 2005 ISBN 83-89581-10-8
  • Youngson R., Collins; Słownik Encyklopedyczny; Medycyna, RTW, 1997 ISBN 83-86822-53-8

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.