Aminotransferaza asparaginianowa
Aminotransferaza asparaginianowa, AST, AspAT, GOT (glutamic oxoloacetic transaminase) – narządowo niespecyficzny enzym (EC 2.6.1.1) indykatorowy, biorący udział w przemianach białek. Należy do transferaz przenoszących grupy aminowe z aminokwasów na α-ketokwasy. Przyczyną wzrostu aktywności AspAT jak i AlAT mogą być:
- martwica mięśnia serca (zawał mięśnia sercowego, pourazowe uszkodzenie m. serca np. po zabiegach kardiochirurgicznych)
- choroby wątroby (zapalenia wątroby niezależnie od etiologii)
- uszkodzenie mięśni szkieletowych (urazy, dystrofia mięśniowa, rabdomioliza w przebiegu zatruć i stosowania niektórych leków, zwłaszcza z grupy statyn, czyli leków obniżających stężenie cholesterolu).
- mononukleoza zakaźna
- hipoksja
- niewydolność krążenia
- zapalenie trzustki
- stosowanie niektórych leków psychotropowych, jak np. agomelatyna, amisulpryd
Z uwagi, że rutynowo określa się zarówno poziom AlAT jak i AspAT, do diagnostyki również weszło pojęcie wskaźnika de Ritisa, czyli stosunku AspAT do AlAT. W warunkach prawidłowych wskaźnik ten jest większy od jedności (a więc wartości AspAT są nieco wyższe od AlAT), natomiast spadek poniżej 0,9 silnie wskazuje na chorobę miąższu wątroby. Wskaźnika de Ritisa nie wylicza się w warunkach prawidłowych (gdy aktywność AspAT i AlAT mieści się w normie).
Mechanizm działania [edytuj]
Aminotransferaza asparaginianowa katalizuje tzw. reakcję transaminacji, co można schematycznie zapisać:
lub odwrotnie:
czyli np. kwas asparaginowy + α-ketoglutaran ⇌ kwas szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy
Aminotransferaza asparaginowa:
- cytosolowa – przekształca szczawiooctan w asparaginian
- mitochondrialna – przekształca asparaginian w szczawiooctan
Zobacz też [edytuj]
Bibliografia [edytuj]
- Edward Bańkowski "Biochemia" Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, Wrocław 2005 ISBN 83-89581-10-8
- Youngson R., Collins; Słownik Encyklopedyczny; Medycyna, RTW, 1997 ISBN 83-86822-53-8
