Asymilacja azotu

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania

Asymilacja azotu – proces prowadzący do wytworzenia organicznych związków zawierających azot z nieorganicznych związków azotu obecnych w środowisku organizmów żywych. Do asymilacji azotu ze związków nieorganicznych zdolne są rośliny, niektóre bakterie oraz grzyby.

Asymilacja azotu u roślin[edytuj | edytuj kod]

Rośliny są zdolne do asymilacji azotu z azotanów i jonów amonowych. W dobrze napowietrzonej glebie dominującą formą azotu są azotany. Związane jest to z zachodzeniem procesu nitryfikacji[1][2]. Jednak w niektórych środowiskach, takich jak zalanych wodą glebach pól ryżowych lub ekosystemy trawiaste główną formą azotu dostępnego dla roślin mogą być jony amonowe[3][4]. Same rośliny mogą wypływać na formę pobieranego azotu poprzez wydzielanie przez korzenie związków organicznych zmieniających pH gleby lub wydzielanie tlenu[5].

Jony amonowe są wchłaniane przy udziale białek transportowych obecnych w błonie komórkowej. Azotany przenoszone są przez różne białka transportowe wykazujące aktywność H+-ATP-azy[6][7]. U niektórych roślin głównym miejscem redukcji azotanów są tkanki korzenia[8]. Większość roślin w tkankach korzeni redukuje jedynie niewielką część pobieranych jonów azotanowych, a pozostałe azotany transportowane są przez ksylem do pędu[9]. Jeśli azotany zostały zredukowane w korzeniu, powstałe jony amonowe transportowane są ksylemem do nadziemnej części rośliny[10][11]. Podstawowym procesem, w wyniku którego jony amonowe przekształcane są w związki organiczne, jest cykl syntetaza glutaminy-syntaza glutaminianowa (GS-GOGAT)[12].

Redukcja azotanów przebiega w dwóch etapach. Etap pierwszy polega na zredukowaniu azotanów do azotynów. Reakcja ta zachodzi w cytozolu i jest przeprowadzana przez reduktazę azotanową zależną od NADH lub NADPH[7]. Powstałe azotyny ulegają dalszej redukcji w chloroplastach tkanek fotosyntetyzujących lub plastydach pozostałych tkanek. Do redukcji przeprowadzanej przez reduktazę azotynu wykorzystywana jest ferredoksyna. W chloroplastach jest to forma Fd1, redukowana w wyniku reakcji fotochemicznych zachodzących w obrębie fotoskładu I. W plastydach występuje forma Fd3 która ulega redukcji przy wykorzystaniu NADPH[13]. NADPH niezbędny do zredukowania azotynów wytwarzany jest przez szlak pentozofosforanowy[14].

W chloroplastach syntetaza glutaminy przyłącza jony amonowe do glutaminianu. Powstaje glutamina. W kolejnych reakcjach dochodzi do przeniesienie grupy aminowej na 2-oksoglutaranu. Reakcję tę przeprowadza syntaza glutaminianowa (GOGAT). Inne aminokwasy powstają wyniku reakcji transaminacji, w których substratem jest glutamina[15].

Ważną rolę w metabolizmie azotu ogrywa także dehydrogenaza glutaminianowa (GDH). Enzym ten umożliwia odzyskiwanie azotu podczas utleniania aminokwasów w mitochondriach[16]. Możliwa jest również reakcja odwrotna, polegająca na przyłączeniu jonu NH4+ do cząsteczki 2-oksoglutaranu. Reakcja ta ma jednak niewielkie znaczenie w asymilacji azotu. W ten sposób powstaje nie więcej niż 10% organicznych związków azotu[14].

Przypisy

  1. G. Xu, X. Fan, AJ. Miller. Plant nitrogen assimilation and use efficiency.. „Annu Rev Plant Biol”. 63, s. 153-82, Jun 2012. doi:10.1146/annurev-arplant-042811-105532. PMID 22224450. 
  2. Nadelhoffer, KnuteJ.; JohnD. Aber, JerryM. Melillo. Seasonal patterns of ammonium and nitrate uptake in nine temperate forest ecosystems. „Plant and Soil”. 80 (3), s. 321–335, 1984. doi:10.1007/BF02140039. 
  3. L. E. Jackson, J. P. Schimel, M. K. Firestone. Short-term partitioning of ammonium and nitrate between plants and microbes in an annual grassland. „Soil Biology and Biochemistry”. 21 (3), s. 409, 1989. doi:10.1016/0038-0717(89)90152-1 (ang.). 
  4. S. Ishii, S. Ikeda, K. Minamisawa, K. Senoo. Nitrogen cycling in rice paddy environments: past achievements and future challenges.. „Microbes Environ”. 26 (4), s. 282-92, 2011. PMID 22008507. 
  5. YL. Li, XR. Fan, QR. Shen. The relationship between rhizosphere nitrification and nitrogen-use efficiency in rice plants.. „Plant Cell Environ”. 31 (1), s. 73-85, Jan 2008. doi:10.1111/j.1365-3040.2007.01737.x. PMID 17944815. 
  6. A. Sorgonà, A. Lupini, F. Mercati, L. Di Dio i inni. Nitrate uptake along the maize primary root: An integrated physiological and molecular approach. „Plant, Cell & Environment”. 34 (7), s. 1127, 2011. doi:10.1111/j.1365-3040.2011.02311.x (ang.). 
  7. 7,0 7,1 R. Tischner. Nitrate uptake and reduction in higher and lower plants. „Plant, Cell and Environment”. 23 (10), s. 1005–1024, 2000. doi:10.1046/j.1365-3040.2000.00595.x (ang.). 
  8. G. R. Stewart, M. Popp, I. Holzapfel, J. A. Stewart i inni. Localization of Nitrate Reduction in Ferns and Its Relationship to Environment and Physiological Characteristics. „New Phytologist”. 104 (3), s. 373, 1986. doi:10.1111/j.1469-8137.1986.tb02905.x (ang.). 
  9. I. Scheurwater, M. Koren, H. Lambers, OK. Atkin. The contribution of roots and shoots to whole plant nitrate reduction in fast- and slow-growing grass species.. „J Exp Bot”. 53 (374), s. 1635-42, Jul 2002. PMID 12096102. 
  10. S. Kiyomiya, H. Nakanishi, H. Uchida, A. Tsuji i inni. Real time visualization of 13N-translocation in rice under different environmental conditions using positron emitting Ttacer imaging system.. „Plant Physiol”. 125 (4), s. 1743-53, Apr 2001. PMID 11299355. 
  11. JK. Schjoerring, S. Husted, G. Mäck, M. Mattsson. The regulation of ammonium translocation in plants.. „J Exp Bot”. 53 (370), s. 883-90, Apr 2002. PMID 11912231. 
  12. C. Masclaux-Daubresse, M. Reisdorf-Cren, K. Pageau, M. Lelandais i inni. Glutamine synthetase-glutamate synthase pathway and glutamate dehydrogenase play distinct roles in the sink-source nitrogen cycle in tobacco.. „Plant Physiol”. 140 (2), s. 444-56, Feb 2006. doi:10.1104/pp.105.071910. PMID 16407450. 
  13. GT. Hanke, Y. Kimata-Ariga, I. Taniguchi, T. Hase. A post genomic characterization of Arabidopsis ferredoxins.. „Plant Physiol”. 134 (1), s. 255-64, Jan 2004. doi:10.1104/pp.103.032755. PMID 14684843. 
  14. 14,0 14,1 Gabryś Halina: gospodarka azotowa W: Fizjologia roślin (red. Kopcewicz Jan, Lewak Stanisław). Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2002, s. 246-258. ISBN 8301137533.
  15. G. Tcherkez, M. Hodges. How stable isotopes may help to elucidate primary nitrogen metabolism and its interaction with (photo)respiration in C3 leaves.. „J Exp Bot”. 59 (7), s. 1685-93, 2008. doi:10.1093/jxb/erm115. PMID 17646207. 
  16. P. J. Lea, B. J. Miflin. Glutamate synthase and the synthesis of glutamate in plants. „Plant Physiology and Biochemistry”. 41 (6–7), s. 555, 2003. doi:10.1016/S0981-9428(03)00060-3 (ang.).