Białko S

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Schemat antykoagulacyjnego działania białka C. Po przyłączenie trombiny (T) do trombomoduliny (TM) następuje przekształcenie białka C (C) do formy aktywnej (APC). APC przy udziale kofaktora jakim jest białko S (S) inaktywuje aktywne czynniki: V (Va→Vi) i VIII (VIIIa→VIIIi) oraz wiąże inhibitor aktywatora plazminogenu (PAI-1), stymulując w ten sposób fibrynolizę.

Białko Sglikoproteina produkowana przy udziale witaminy K przez hepatocyty[1] (główne źródło), komórki śródbłonka[2][3], megakariocyty[4], komórki Leydiga jąder[5].

Znajduje się w osoczu krwi. Występuje w dwóch formach: wolnej oraz związanej z białkiem wiążącym składnik komplementu C4b (C4b-binding protein; C4BP) (60-70% całego białka S)[6]. Białko S wiąże się odwracalnie wiązaniem niekowalencyjnym z łańcuchem β C4BP (łańcuch α służy do interakcji z białkiem komplementu C4b).

Białko S zostało po raz pierwszy opisane w 1979 roku przez Washa. Nazwa pochodzi od pierwszej litery miasta w którym dokonano odkrycia – Seattle[7].

Genetyka[edytuj | edytuj kod]

Ludzki genom zawiera dwa geny kodujące białko S, z których tylko jeden jest aktywny (PROS1)[8]. Zarówno gen PROS1 (PSα) jak i pseudogen PROS2 (PSβ) są zlokalizowanie na chromosomie 3 w locus 3p11.1-q11.2.

Funkcja[edytuj | edytuj kod]

Najlepiej poznaną funkcją białka S jest jego udział w procesie krzepnięcia krwi. Jako kofaktor aktywowanego białka C uczestniczy w inaktywacji czynników Va i VIIIa. Tylko forma wolna posiada aktywność kofaktora[9].

Białko S uczestniczy również w procesie usuwania komórek poddanych apoptozie[10]. Poprzez swoją zdolność do wiązania z posiadającymi ujemny ładunek fosfolipidami występującymi na powierzchni komórek apoptotycznych stymuluje ich fagocytozę zachodzącą przy udziale makrofagów. Umożliwia w ten sposób usunięcie tych komórek bez towarzyszącej reakcji zapalnej. W prawidłowych komórkach ujemnie naładowane fosfolipidy są usuwane z powierzchni na skutek działalności ATP-zależnego enzymu.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. Fair DS, Marlar RA. Biosynthesis and secretion of factor VII, protein C, protein S, and the Protein C inhibitor from a human hepatoma cell line.. „Blood”. Jan;67(1), s. 64-70, 1986. PMID 3000483. 
  2. Fair DS, Marlar RA, Levin EG. Human endothelial cells synthesize protein S. „Blood.”. Apr;67(4), s. 1168-71, 1986. PMID 2937470. 
  3. Stern D, Brett J, Harris K, Nawroth P. Participation of endothelial cells in the protein C-protein S anticoagulant pathway: the synthesis and release of protein S. „J Cell Biol.”. May;102(5), s. 1971-8, 1986. PMID 2939094. 
  4. Schwarz HP, Heeb MJ, Wencel-Drake JD, Griffin JH. Identification and quantitation of protein S in human platelets. „Blood.”. Dec;66(6), s. 1452-5, 1985. PMID 2933098. 
  5. Malm J, He XH, Bjartell A, Shen L, Abrahamsson PA, Dahlbäck B. Vitamin K-dependent protein S in Leydig cells of human testis. „Biochem J.”. Sep 15;302 ( Pt 3), s. 845-50, 1994. PMID 7945211. 
  6. Dahlbäck B, Stenflo J. High molecular weight complex in human plasma between vitamin K-dependent protein S and complement component C4b-binding protein. „Proc Natl Acad Sci U S A.”. Apr;78(4), s. 2512-6, 1981. PMID 6454142. 
  7. Protein S Deficiency: eMedicine Hematology
  8. Schmidel DK, Tatro AV, Phelps LG, Tomczak JA, Long GL. Organization of the human protein S genes. „Biochemistry.”. Aug 28;29(34), s. 7845-52, 1990. PMID 2148110. 
  9. Dahlbäck B. Protein S and C4b-binding protein: components involved in the regulation of the protein C anticoagulant system. „Thromb Haemost.”. Jul 12;66(1), s. 49-61, 1991. PMID 1833851. 
  10. Anderson HA, Maylock CA, Williams JA, Paweletz CP, Shu H, Shacter E. Serum-derived protein S binds to phosphatidylserine and stimulates the phagocytosis of apoptotic cells. „Nat Immunol.”. Jan;4(1), s. 87-91, 2003. PMID 12447359. 

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.