Brazzeina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura krystaliczna brazzeiny

Brazzeinabiałko o słodkim smaku występujące w owocach Pentadiplandra brazzeana. Odkryte i wyizolowane po raz pierwszy w roku 1994[1]. Cząsteczka Brazzeiny składa się z 54 reszt aminokwasowych z czterema wewnętrznymi wiązaniami disiarczkowymi[2]. Masa cząsteczkowa białka wynosi 6473 Da[1]. Odczucie słodyczy jest 500-2000 razy większe niż dla sacharozy[2]. Wpływ na receptory zachowany jest nawet, gdy białko zostanie poddane działaniu wysokiej temperatury. 4 godziny w temperaturze 80 °C nie powodowały utraty właściwości[1].

Brazzeina jest drugim białkiem o słodkim smaku wykrytym w owocach Pentadiplandra brazzeana. Pierwszym była pentadyna. W dojrzałych owocach brazzeina stanowi 0,2-0,5% wagowych[3]. Słodkość białka została określona jako 500 razy wyższa niż 10% roztwór sacharozy i 2000 razy wyższa niż roztwór 2%[1]. Mechanizm interakcji cząsteczki białka z receptorem smaku T1R2-T1R3 nie został w pełni wyjaśniony[4].

Wykorzystanie[edytuj | edytuj kod]

Owoce Pentadiplandra brazzeana stosowane są przez mieszkańców Gabonu i Kamerunu, gdzie rośnie roślina, jako środek słodzący w postaci surowej lub przetworzonej dodawany do żywności i napojów[3]. Uzyskano również zmutowaną wersję białka, dwukrotnie słodszą niż białko istniejące w roślinie[5]. Brazzeina jest potencjalną substancją słodzącą do zastosowania w przemyśle spożywczym. Rekombinowaną brazzeinę udało się wytworzyć przy udziale Escherichia coli[6].

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Inne białka o słodkim smaku albo modyfikujące wrażenie smaku, występujące w roślinach lasów tropikalnych to: taumatyna, mabinlina, mirakulina, kurkulina, monellina, pentadyna[7].

Przypisy

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 D. Ming, G. Hellekant. Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B.. „FEBS Lett”. 355 (1), s. 106-8, Nov 1994. PMID 7957951. 
  2. 2,0 2,1 H. Izawa, M. Ota, M. Kohmura, Y. Ariyoshi. Synthesis and characterization of the sweet protein brazzein.. „Biopolymers”. 39 (1), s. 95-101, Jul 1996. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(199607)39:1lt;95::AID-BIP10gt;3.0.CO;2-B. PMID 8924630. 
  3. 3,0 3,1 G. Hellekant, V. Danilova. Brazzein a small, sweet protein: discovery and physiological overview.. „Chem Senses”. 30 Suppl 1, s. i88-9, Jan 2005. doi:10.1093/chemse/bjh127. PMID 15738210. 
  4. T. Tancredi, A. Pastore, S. Salvadori, V. Esposito i inni. Interaction of sweet proteins with their receptor. A conformational study of peptides corresponding to loops of brazzein, monellin and thaumatin.. „Eur J Biochem”. 271 (11), s. 2231-40, Jun 2004. doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04154.x. PMID 15153113. 
  5. FM. Assadi-Porter, DJ. Aceti, JL. Markley. Sweetness determinant sites of brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein.. „Arch Biochem Biophys”. 376 (2), s. 259-65, Apr 2000. doi:10.1006/abbi.2000.1726. PMID 10775411. 
  6. FM. Assadi-Porter, DJ. Aceti, H. Cheng, JL. Markley. Efficient production of recombinant brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein of plant origin.. „Arch Biochem Biophys”. 376 (2), s. 252-8, Apr 2000. doi:10.1006/abbi.2000.1725. PMID 10775410. 
  7. I. Faus. Recent developments in the characterization and biotechnological production of sweet-tasting proteins.. „Appl Microbiol Biotechnol”. 53 (2), s. 145-51, Feb 2000. PMID 10709975.