Dehydrogenaza alkoholowa

Następująca wersja przejrzana tej strony, którą oznaczono 16 sty 2018, była oparta na tej wersji.

LADH (wątrobowa dehydrogenaza alkoholowa)

Dehydrogenaza alkoholowa (EC 1.1.1.1^[1]) – enzym z grupy oksydoreduktaz przyspieszający przekształcanie się aldehydu octowego w etanol lub odwrotnie. Może także katalizować podobne przemiany innych alkoholi i odpowiadających im aldehydów i ketonów.

Enzym ten odgrywa podstawową rolę w fermentacji alkoholowej, która jest formą oddychania beztlenowego, a także w detoksykacji alkoholu. To właśnie stężenie tego enzymu w organizmie ma decydujący wpływ na osobniczą odporność na zamroczenie alkoholowe. Osoby z dużym jego stężeniem są określane jako mające „mocną głowę”, gdyż mogą wypić więcej etanolu i wciąż zachowywać umiarkowaną przytomność umysłu. Ze względu na to, że proces ten prowadzi do powstania aldehydu octowego, który jest bardziej toksyczny od etanolu, osoby z „mocną głową”, płacą za tę cechę silniejszym kacem, większą tendencją do zapadania na alkoholizm i mają większe prawdopodobieństwo zachorowania na marskość wątroby.

Dehydrogenaza alkoholowa występuje bardzo powszechnie – w komórkach bakterii, grzybów, zwierząt i roślin. Współdziała z cząsteczką NAD+
lub NADH jako koenzymem. W reakcji utleniania etanolu do aldehydu octowego, NAD⁺ redukowany jest do NADH^[2]::

W centrum katalitycznym najlepiej poznanych form tego białka u drożdży i ludzi występuje też atom cynku. U owadów enzym ten nie zawiera żadnego metalu, a u bakterii zawiera żelazo. W międzynarodowej klasyfikacji enzymów dehydrogenaza zaliczana jest do klasy oksydoreduktaz i ma numer EC. 1.1.1.1.

Przypisy

↑ Enzyme entry: EC 1.1.1.1, [w:] Enzyme nomenclature database, SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
↑ V.V.V.V. Mootha V.V.V.V. i inni, Marked reduction of alcohol dehydrogenase in keratoconus corneal fibroblasts, „Molecular Vision”, 15, 2009, s. 706–712, ISSN 1090-0535, PMID: 19365573, PMCID: PMC2666775 [dostęp 2017-07-04] .

[1] Enzyme entry: EC 1.1.1.1, [w:] Enzyme nomenclature database, SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).

[2] V.V.V.V. Mootha V.V.V.V. i inni, Marked reduction of alcohol dehydrogenase in keratoconus corneal fibroblasts, „Molecular Vision”, 15, 2009, s. 706–712, ISSN 1090-0535, PMID: 19365573, PMCID: PMC2666775 [dostęp 2017-07-04] .

[1]

[2]