Dehydrogenaza glutaminianowa
Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Dehydrogenaza glutaminianowa – enzym z grupy dehydrogenaz katalizujący reakcję przekształcenia L-glutaminianu w α-ketoglutaran i jon amonowy (rozpatrywany zwykle jako amoniak + jon wodorowy) lub reakcję odwrotną, w zależności od organizmu, środowiska i występujących stresów. Występuje w większości mikroorganizmów oraz w mitochondriach eukariontów, w tym roślin i zwierząt.
Kofaktory [edytuj]
Kofaktorem dehydrogenazy glutaminianowej jest NAD+ lub NADP+[1]. W zależności od kofaktora enzym dzieli się na trzy klasy[2]:
- EC 1.4.1.2: L-glutaminian + H2O + NAD+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NADH + H+
- EC 1.4.1.3: L-glutaminian + H2O + NAD(P)+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NAD(P)H + H+
- EC 1.4.1.4: L-glutaminian + H2O + NADP+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NADPH + H+
Przypisy
- ↑ Grabowska A, Nowicki M, Kwinta J. Glutamate dehydrogenase of the germinating triticale seeds: gene expression, activity distribution and kinetic characteristics. „Acta Phys. Plant.”. 33 (5), s. 1981-1990, 2011. doi:10.1007/s11738-011-0801-1.
- ↑ Enzyme Nomenclature. EC 1.4. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC–IUBMB). [dostęp 2011–09–28].
