Denaturacja białka

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Ujednoznacznienie Ten artykuł dotyczy białka. Zobacz też: denataturacja innych substancji.

Denaturacja białka – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.

Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają mostki dwusiarczkowe.

Denaturacja jest procesem nieodwracalnym. Przejście od natywnego, niskoenergetycznego stanu do formy zdenaturowanej związane jest ze wzrostem nieuporządkowania łańcucha, której to przemianie towarzyszy wzrost entropii. Uporządkowanie najbliższych cząsteczek wody wzrasta jednak, w wyniku hydratacji grup hydrofobowych łańcuchów bocznych uwolnionych podczas denaturacji.

Podczas denaturacji zachodzą także zmiany rozpuszczalności i przesunięcie punktu izoelektrycznego. Rozwinięcie łańcucha peptydowego może prowadzić do wzrostu lepkości, a także zmian absorpcji w nadfiolecie. Obserwuje się również często procesy agregacji i wytrącania, co jest związane ze zmianami stopnia hydratacji i rozpuszczalności białek.

Najważniejszymi metodami fizycznymi denaturacji są: ogrzewanie, silne mieszanie, wytrząsanie, naświetlanie nadfioletem, promieniowaniem rentgenowskim i jonizującym lub działanie ultradźwiękami.

Denaturacja chemiczna zachodzi pod wpływem związków, które są zdolne do rozerwania wiązań wodorowych, na przykład pod wpływem roztworu mocznika o stężeniu 6-8 mol/dm³ lub chlorku guanidyny o stężeniu 4 mol/dm³, na skutek działania kwasów lub zasad (wartość pH poniżej 3 lub powyżej 9), soli metali ciężkich, a także 1 %-owego roztworu laurylosiarczanu sodu.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Vicor W. Rodwell: Biochemia Harpera. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2004. ISBN 83-200-2898-1.