Dysmutaza ponadtlenkowa
 |
Ten artykuł od 2007-10 wymaga uzupełnienia źródeł podanych informacji. Informacje nieweryfikowalne mogą zostać zakwestionowane i usunięte. Aby uczynić artykuł weryfikowalnym, należy podać przypisy do materiałów opublikowanych w wiarygodnych źródłach. |
Dysmutaza ponadtlenkowa (SOD z ang. SuperOxide Dismutase, E.C. 1.15.1.1 ) – jest to enzym, który katalizuje dysmutację anionorodnika ponadtlenkowego. Dysmutaza ponadtlenkowa została wyizolowana w 1939 roku z erytrocytów wołu, a największa jego zawartość jest w komórkach wątroby. Jest pierwszym odkrytym enzymem którego substratem jest wolny rodnik. Enzym ten jest metaloproteiną. Składa się z części białkowej (apoenzym) oraz katalitycznej grupy prostetycznej w formie atomu metalu pełniącej funkcję centrum aktywnego.
Znane są trzy typy (izoformy) dysmutaz ponadtlenkowych:
- cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1 o masie cząsteczkowej 32 KDa, chromosom 21q22,
- mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2, o masie cząsteczkowej 96 KDa, chromosom 6q25,
- wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3, o masie cząsteczkowej 135 KDa, chromosom 4q21.
EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym. W odróżnieniu od pozostałych izoform może być wydalana na zewnątrz, a jej umiejscowienie komórkowe to błona komórkowa i macierz międzykomórkowa.
Jest ona strukturą tetrameryczną z elementami sacharydowymi, i jest odporna na działanie mocznika i wysokich temperatur oraz wiąże heparynę w odróżnieniu od dwóch pozostałych izoform dysmutaz ponadtlenkowych. SOD-1 i SOD-2 nie posiadają w swojej budowie cukrów, a SOD-1 jest homodimerem, pozostałe dwie formy to homotetramer
SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.
