Ezryna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania

Ezryna (inne nazwy: cytowilina i vilin-2) – białko występujące w ludzkim organizmie kodowane przez gen EZR znajdujący się na chromosomie 6 (locus 6q25.3)[1]

Jest to białko łaczące mikrofilamenty budujące mikrokosmki. Ezryna jest obok radyksyny i moezyny częścią rodziny białek ERM które pełnią rolę molekularnych łączników między filamentami aktynowymi a białkami zakotwiczonymi w plazmalemmie. Ezryna odgrywa kluczową rolę w regulowaniu adhezji i polaryzacji komórek[2].

W okolicy N-końca tego białka zlokalizowana jest domena FERM (four-point one, ezrin/radixin/moesin) która oddziałuje z fosfatydyloinozytol-4,5-bisfosforanu oraz białkami peryferyjnymi takimi jak CD44 i ICAM-2. Na C-końcu znajdują się trzy subdomeny z których jedna oddziałuje z FERM.

Oficjalnie przyjętymi oznaczeniami ezryny są : EZR, CVIL, CVL i VIL2

Stwierdzone oddziaływania[edytuj | edytuj kod]

Zaobserwowano interakcję pomiędzy ezryną a następującymi cząsteczkami: kofaktror 2 NERF[3][4], Merlin[5], SDC2[6], CD43[7], Fas ligand[8][9], VCAM-1[10], S100P[11], ICAM3[12][13], ICAM-1[12], EBP50[14][15], ICAM2[12], Moezyna[8][16][17], PALLD[18] oraz PIK3R1[19].

Przypisy

  1. NCBI.
  2. Agnieszka Hałoń, Piotr Dionizy. Rodzina białek ERM (ezrin/radixin/moesin) – rola i znaczenie w procesach polaryzacji, adhezji i mobilności komórkowej. „Postepy Hig. Med. Dosw.”. 66, s. 158-164, 2012. 
  3. NHE3 kinase A regulatory protein E3KARP binds the epithelial brush border Na+/H+ exchanger NHE3 and the cytoskeletal protein ezrin. „J. Biol. Chem.”, s. 25856–63, Październik 1998. ISSN 0021-9258. PMID 9748260. 
  4. Shanthi V Sitaraman, Wang Lixin, Wong Michelle, Bruewer Matthias, Hobert Michael, Yun C-H, Merlin Didier, Madara James L. The adenosine 2b receptor is recruited to the plasma membrane and associates with E3KARP and Ezrin upon agonist stimulation. „J. Biol. Chem.”, s. 33188–95, September 2002. doi:10.1074/jbc.M202522200. ISSN 0021-9258. PMID 12080047. 
  5. Homotypic and heterotypic interaction of the neurofibromatosis 2 tumor suppressor protein merlin and the ERM protein ezrin. „J. Cell. Sci.”. 112 (6). s. 895–904. ISSN 0021-9533. PMID 10036239. 
  6. Ezrin links syndecan-2 to the cytoskeleton. „J. Cell. Sci.”. 113 (7). s. 1267–76. ISSN 0021-9533. PMID 10704377. 
  7. CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts. „Blood”. 91 (12). s. 4632–44. ISSN 0006-4971. PMID 9616160. 
  8. 8,0 8,1 Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy. „J. Biol. Chem.”. 280 (12). s. 11641–7. doi:10.1074/jbc.M411781200. ISSN 0021-9258. PMID 15659383. 
  9. CD95 (APO-1/Fas) linkage to the actin cytoskeleton through ezrin in human T lymphocytes: a novel regulatory mechanism of the CD95 apoptotic pathway. „EMBO J.”. 19 (19). s. 5123–34. doi:10.1093/emboj/19.19.5123. ISSN 0261-4189. PMID 11013215. PMC:302100. 
  10. Olga Barreiro. Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes. „J. Cell Biol.”. 157 (7). s. 1233–45. doi:10.1083/jcb.200112126. ISSN 0021-9525. PMID 12082081. PMC:2173557. 
  11. Ca2+-dependent binding and activation of dormant ezrin by dimeric S100P. „Mol. Biol. Cell”. 14 (6). s. 2372–84. doi:10.1091/mbc.E02-09-0553. ISSN 1059-1524. PMID 12808036. PMC:194886. 
  12. 12,0 12,1 12,2 Association of ezrin with intercellular adhesion molecule-1 and -2 (ICAM-1 and ICAM-2). Regulation by phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate. „J. Biol. Chem.”. 273 (34). s. 21893–900. doi:10.1074/jbc.273.34.21893. ISSN 0021-9258. PMID 9705328. 
  13. A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting. „J. Biol. Chem.”. 277 (12). s. 10400–9. doi:10.1074/jbc.M110694200. ISSN 0021-9258. PMID 11784723. 
  14. Interaction between two adapter proteins, PAG and EBP50: a possible link between membrane rafts and actin cytoskeleton. „FEBS Lett.”. 507 (2). s. 133–6. doi:10.1016/S0014-5793(01)02955-6. ISSN 0014-5793. PMID 11684085. 
  15. Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family. „J. Cell Biol.”. 139 (1). s. 169–79. doi:10.1083/jcb.139.1.169. ISSN 0021-9525. PMID 9314537. PMC:2139813. 
  16. Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site. „Mol. Biol. Cell”. 6 (8). s. 1061–75. ISSN 1059-1524. PMID 7579708. PMC:301263. 
  17. Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins. . 90 (22). s. 10846–50. doi:10.1073/pnas.90.22.10846. ISSN 0027-8424. PMID 8248180. PMC:47875. 
  18. Characterization of human palladin, a microfilament-associated protein. „Mol. Biol. Cell”. 12 (10). s. 3060–73. ISSN 1059-1524. PMID 11598191. PMC:60155. 
  19. Ezrin, a plasma membrane-microfilament linker, signals cell survival through the phosphatidylinositol 3-kinase/Akt pathway. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 96 (13). s. 7300–5. doi:10.1073/pnas.96.13.7300. ISSN 0027-8424. PMID 10377409. PMC:22080. 

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.