Fosforylacja fotosyntetyczna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Schemat fazy jasnej fotosyntezy. Użyte skróty: P-680 centrum reakcji fotoukładu II; P-700 centrum reakcji fotoukładu I; Phe feofityna; K Mn kompleks rozkładający wodę; QA QB plastochinon połączony z białkiem; PQ wolny plastochinon; b6w wysokopotencjałowy hem cytochromu b6; b6n niskopotencjałowy hem cytochromu b6; FeS centrum żelazowo-siarkowe białka Rieskego; PC plastocyjanina; A cząsteczka chlorofilu; A1 witamina K1; Fx centra żelazowo-siarkowe; FD ferredoksyna; FNR reduktaza ferredoksyna-NADP

Fosforylacja fotosyntetyczna, fotofosforylacja – proces zachodzący w fazie jasnej fotosyntezy w chloroplastach. Polega na wytworzeniu ATP z ADP i fosforanu nieorganicznego przy użyciu energii światła.

ADP + Pi + h \nu (energia świetlna) → ATP

Proces zachodzi w chloroplastach eukariontów oraz w komórkach bakterii fotosyntetyzujących. Energia światła wykorzystywana jest przez kompleksy przeprowadzające rekcję fotochemicznąfotoukłady. W efekcie zachodzenie reakcji katalizowanych przez fotoukłady oraz kompleks cytochromów b6f przez błonę białkowo-lipidową przenoszone są protony. Wytworzona w wyniku zachodzenia szeregu reakcji redoks różnica stężeń protonów w poprzek błony określana jest jako siła protonomotoryczna. Energia zgromadzona w postaci różnicy stężeń protonów służy do syntezy ATP przeprowadzanej przez enzym którego elementy obracają się w wyniku przepływania przez kanał jonowy jonów H+syntazę ATP.

Gradient protonowy może być wytworzony poprzez przekazywanie elektronów w szeregu reakcji z H2O na NADP. W tym przypadku proces określa się jako fosforylację niecykliczną, podczas której wytwarzane jest nie tylko ATP, lecz także NADPH. Elektrony mogą również zostać oderwane od barwnika obecnego w centrum reakcji, uczestniczyć w reakcjach redoks prowadzonych do wytworzenia siły protonomotorycznej i powracać do centrum aktywnego. Cykliczne zachodzenie rekcji określa się jako fosforylacja cykliczna, w której wytwarzane jest tylko ATP. Fosforylacja cykliczna może zachodzić w chloroplastach eukariontów oraz komórkach sinic. Organizmy te posiadają dwa fotoukłady i mogą przeprowadzać również fosforylację niecykliczną. Pozostałe organizmy fotosyntetyzujące posiadają tylko jedno centrum reakcji i przeprowadzają jedynie fosforylację cykliczną. Do organizmów tych zalicza się: bakterie zielone, bakterie purpurowe i heliobakterie.

Fosforylacja niecykliczna[edytuj | edytuj kod]

Wytworzenie ATP w chloroplastach jest możliwe dzięki szeregowi reakcji zachodzących na kompleksach obecnych w błonie tylakoidu. W organizmach wytwarzających tlen głównym sposobem wytwarzania siły protonomotorycznej jest zestaw reakcji określanych jako fosforylacja niecykliczna. W efekcie tych reakcji elektrony z wody przenoszone są na NADP, który ulega redukcji do NADPH oraz protony przenoszone są do wnętrza tylakoidu ze stromy. Powstająca różnica stężeń protonów służy następnie do wytworzenia ATP. W roślinach oraz sinicach w reakcjach prowadzących wytworzenie siły protonomotorycznej odbywa się przy udziale trzech dużych kompleksów. Dwa z nich określane jako fotoukład I i fotoukład II to elementy wrażliwe na światło, w których dochodzi do fotoindukcyjnego rozdziału ładunków. Na trzecim – kompleksie cytochromów b6f – zachodzą reakcję dzięki którym dodatkowe protony przenoszone są przez błony tylakoidów. Wszystkie trzy kompleksy rozmieszczone są w błonie tylakoidów. W łańcuchu reakcji biorą również udział dwie małe cząsteczki. Plastochinon będący związkiem o charakterze hydrofobowym, jednak dobrze rozpuszczalnym w lipidach, dzięki czemu łatwo przemieszcza się w błonie tylakoidów ulegając redukcji na fotoukładzie II i utlenieniu na kompleksie cytochromów b6f. Druga ruchliwa cząsteczka to niewielkie białko, zawierające jon miedzi, rozpuszczalne w wodzie, ulegające redukcji na kompleksie cytochromów b6f i oddające elektrony na fotoukład I.

Schemat Z. Zmiany potencjału redukcyjnego poszczególnych przenośników elektronów tworzą zygzak – stąd określenie graficznego schematu zmian. 4Mn – kompleks rozkładający wodę, Tyr – reszta tyrozyny, P680 – para specjalna chlorofilu fotoukładu II, Phe – feofityna, QA, QB – cząsteczki plastochinonu związane z białkami fotoukładu, PQ – pula plastochinonu błony tylakoidów, Cyt b6f – kompleks cytochromów b6f, PC – plastocyjanina, P700 – para specjalna chlorofilu fotoukładu I, A0 – cząsteczka chlorofilu, A1 – filochinon, FX, FA, FB – centra żelazowo-siarkowe, FD – ferredoksyna, FNR – reduktaza ferredoksyna-NADP.

Fotoukład II[edytuj | edytuj kod]

Budowa fotoukładu II

U roślin kompleks PS II składa się z czterech transbłonowych podjednostek dużych i kilkunastu małych oraz trzech podjednostek zewnątrzbłonowych. Szereg reakcji rozpoczyna się od absorpcji światła przez dimer chlorofilu a, określany jako para specjalna, ze względu na kluczową rolę w reakcjach fotofosforylacji lub P680. Absorbuje ona światło o maksymalnej długości fali 680 nm. Cząsteczki chlorofilu związane są z dimerem białek określanych jako D1 (PsbA) i D2 (PsbD). Z każdą z tych podjednostek związana jest dodatkowa cząsteczka chlorofilu (ChlD1 i ChlD2). Stan wzbudzenia zdelokalizowany jest w obrębie wszystkich czterech cząsteczek chlorofilu tworzących wraz z dimerem białek D1 i D2 centrum reakcji fotoukładu II. Wzbudzenie pary specjalnej powoduje uwolnienie elektronu, który z ChlD1, w czasie krótszym niż 10-11 s, przenoszony jest na cząsteczkę feofityny (Phe), połączonej z białkiem D1[1]. Elektron z jonu feofityny (Ph-) może powrócić na dimer chlorofilu – P680, wykazujący maksimum absorpcji przy długości fali 680 nm. Rekombinacji ładunków zapobiega struktura fotoukładu. Kolejny akceptor elektronów, cząsteczka plastochinonu silnie związana z białkiem D2 określana jako plastochinon A (PQA), znajduje się w odległości mniejszej niż 1 nm od feofityny. Jest to znaczna odległość utrudniająca powrót elektronu. Z PQA elektron przekazywany jest na cząsteczkę plastochinonu (PQB) związaną z D1[2]. Po przyjęciu dwóch elektronów PQB i przyłączeniu dwóch protonów z stromy, ulega zredukowania do plastochinolu i uwalniany jest do błony tylakoidów, której może swobodnie się przemieszczać w błonie tylakoidów. W przenoszeniu elektronów pomiędzy PQA i PQB bierze udział jon żelaza związany przez czterema reszty histydynowe, po dwie z białka D1 i białka D2. Atom Fe połączony jest również z cząsteczką CO2 pełniącą jedynie rolę regulatorową w łańcuchu transportu elektronów[1][3].

Powstały w wyniku oderwania elektronu jon P680+ posiada potencjał oksydoredukcyjny 1,3-1,4[4]. Tak silny utleniacz służy do odebrania elektronu z cząsteczki wody. P680+ utlenia resztę 161 tyrozyny w białku D1, a powstały w reakcji rodnik Tyrz. służy jako utleniacz w reakcji rozszczepiania wody[5]. Reakcja ta katalizowana jest przez kompleks rozkładający wodę (OEC) będący częścią fotoukładu II zlokalizowaną po wewnętrznej stronie błony tylakoidu[6]. Struktura przestrzenna oraz mechanizm działania kompleksu nie zostały dokładnie poznane[7][1][8][9]. W przyjmowanym modelu zakłada się, że z kompleksem pozostają jednocześnie połączone dwie cząsteczki wody. Jedna z nich pozostaje połączona z jonem Mn, a druga z jonem Ca2+ również obecnym w kompleksie[9]. W wyniku odrywania elektronów od OEC zmienia się jego stany redoks określane jako S0, S1, S2, S3, S4. Przejście przez pełny cykl prowadzi do oderwania czterech elektronów od dwóch cząsteczek wody[5]. W efekcie wytworzona zostaje cząsteczka O2, a wewnątrz tylakoidu powstaje cztery protony zwiększające różnicę stężeń pomiędzy stromą i przestrzenią lumenarną[8].

Reakcję katalizowaną przez fotoukład II można przedstawić następująco:

\mbox{2PQ} + \mbox{2H}_2\mbox{O} \rightarrow \mbox{O}_{2} + \mbox{2PQH}_{2} \,

Do PS II przyłączone są zewnętrzne kompleksy antenowe LHC II absorbujące energię światła i przekazujące ją na fotoukład II. Główny kompleks LHC II składa się z trzech białek – LHCb1, LHCb2, LHCb3[10][11] i wiąże 70% cząsteczek chlorofilu związanego w PSII[12][13]. Poszczególne monomery wchodzące w skład kompleksu zbudowane są z łańcucha 232 aminokwasów wiążącego 8 cząsteczek chlorofilu a, 6 cząsteczek chlorofilu b, 2 cząsteczki luteiny, jedną neoksantyny i jedną zeaksantyny lub wiolaksantyny[13]. Białka antenowe Lhcb4, Lhcb5 oraz Lhcb6 związane z PS II występują jako monomery[14]. Poszczególne monomery mają podobną budowę, zawierają trzy transbłonowe helisy, a masa mieści się w przedziale 20-25 kDa[15][16][17][18]. Wydajność wykorzystania absorbowanej energii świetlnej jest wyższa dla formy trimerycznej LHCII3[19]. Energia wzbudzenia z chlorofilu b położonego w lumenarnej części kompleksu przenoszona jest na końcowy chlorofil a jednego z monomerów położony w stromalnej części kompleksy przez szereg cząsteczek chlorofilu a i b w czasie femtosekundy[20].

Fotoukład II tworzy superkompleks składający się z dimeru PS II połączonego ze zmienną liczbą anten zewnętrznych[21]. Najczęściej superkompleks zbudowane jest z dimeru PSII, dwóch trimerycznych kompleksów LHC II oraz dwóch białek Lhcb4 i dwóch Lhcb5[22][23][24]. W jednym superkompleksie LHCII-PSII na centrum reakcji przypada około 125 cząsteczek chlorofilu, a cały kompleks ma masę 1100 kDa[22]. Kompleks LHCII-PSII może wiązać dodatkowo do sześciu kompleksów LHC II3. Dodatkowe formy trimeryczne zawierają białka Lhcb1. Lhcb2 i Lhcb3[25][26]. Powstające superkompkesy mogą łączyć się ze sobą w jeszcze bardziej złożone struktury określane jako megakompleksy[21][27]. Wolne kompleksy LHC II3 mogą łączyć się w oligomery o zróżnicowanym układzie przestrzennym. Powstałe oligomery biorą udział w niefotochemicznym rozpraszaniu energii wzbudzenia[13].

Kompleks cytochromów b6f[edytuj | edytuj kod]

Budowa kompleksu cytochromów b6f

Plastochinol (PQH2) wytworzony na fotoukładzie II dyfunduje w błonie tylakoidów do kompleksu cytochromów b6f. Kompleks enzymatyczny katalizuje reakcję:

\mbox{PQH}_{2} + \mbox{2Pc(Cu}^{2+}\mbox{)} \rightarrow \mbox{PQ} + \mbox{2Pc(Cu}^{+}\mbox{)} + \mbox{2H}^{+} \,

Kompleks jest homodimerem o masie 220 kDa, w którym każdy z monomerów składa się z czterech podjednostek[28][29]. Pierwsza z nich to cytochrom b6, będącego integralnym białkiem błonowym o masie 24 kDa, zawierającym dwie cząsteczki hemu. Jedna z cząsteczek hemu b określana jako bH znajduje się po wewnętrznej stronie błony tylakoidu, a druga określana jako bL bliżej stromy[30][31]. Druga podjednostka to cytochrom f o masie 19 kDa, zawierająca hem typu c i będąca miejscem przyłączania plastocyjaniny[29][30]. Kolejną podjednostką jest białko Rieskiego zawierające Centrum żelazowo-siarkowe [2Fe-2S] (17,5 kDa)[30]. Ostatnia podjednostka IV (17 kDa) nie bierze bezpośredniego udziału w reakcjach zachodzących na kompleksie[31]. Umożliwia ona przyłączenie do każdego z monomerów po jednej cząsteczce chlorofilu i β-karotenu[30][29], co prawdopodobnie zwieszą stabilność całego kompleksu lub reguluje aktywność kinazy LHC[32][33].

Kompleks cyt. b6f katalizuje dwuetapową reakcje utleniania PQH2 określana jako cykl Q[34]. Cząsteczka plastochinolu obecnego w błonach tylakoidów przyłączana jest do kompleksy po stronie lumenalnej[32]. Pierwszy elektron pobierany z PQH2 przekazywane jest przez cyt bH, białko Rieskiego i cyt. f na plastocyjaninę. Drugi elektron przenoszony jest za pośrednictwem cyt. bL na cząsteczkę plastochinonu przyłączoną do kompleksu po stronie stromy. W efekcie tlenienia przyłączonej po wewnętrznej stronie tylakoidu redukowana jest jedna cząsteczka Pc oraz powstaje anion plastosemichinonowy przyłączający proton ze stromy. Po zredukowaniu dwóch cząsteczek PQH2 po stronie lumenalnej redukcji ulega dwie cząsteczki Pc i powstaje jedna cząsteczka PQH2. Protony uwalniane podczas redukcji PQH2 uwalniane są do wnętrza tylakoidu a pobierane podczas utleniania PQ pobierane ze stromy. W ten sposób reakcje zachodzące na kompleksie cytochromów b6f umożliwiają zwiększenie gradientu stężeń protonów w poprzek błony[34][30].

Fotoukład I[edytuj | edytuj kod]

Budowa fotoukładu I

Trzeci duży kompleks katalizujący reakcje fotofosforylacji odpowiedzialny jest za przeprowadzenie reakcji utlenienia plastocyjaniny przy jednoczesnej redukcji ferredoksyny:

\mbox{2Pc(Cu}^{+}\mbox{)} + \mbox{Fd}_{utl.} \rightarrow \mbox{2Pc(Cu}^{2+}\mbox{)} + \mbox{Fd}_{zred.} \,

Potencjał oksydoredukcyjny wynosi +0,37 V dla plastocyjaniny i –0,45 V dla ferredoksyny. Przeniesienie elektronów ze związku o dodatnim redoks potencjale do związku o ujemnym potencjale redoks jest możliwe dzięki absorpcji kwantów światła. Cały kompleks PS I składa się z 15 podjednostek białkowych oznaczanych jako PsaA do PsaP[35][36]. Podobnie jak w fotoukładzie II centrum reakcji zawiera dimer chlorofilu a, w tym kompleksie maksimum absorpcji przypada jednak na 700 nm stąd określenie pary specjalnej – P700. W skład centrum reakcji wchodzą również dwie kolejne pary chlorofilu a, dwie cząsteczki fillochinonu oraz heterodimer składający się z podjednostek PsaA i PsaB o masach odpowiednio 83,2 kDa i 82,5 kDa. Reszty cysteinowe obu podjednostek koordynują centrum żelazowo-siarkowe [4Fe-4S]. Elektron oderwany od P700 przekazywany jest na jedną lub obie cząsteczki chlorofilu trzeciej pary, która znajduje się w odległości 2,2 nm od pary specjalnej. Kolejnym akceptorem elektronów jest jedna lub obie cząsteczki cząsteczki filochinonu[37]. Dotychczasowe badania wskazują na asymetryczny transport elektronu podczas tunelowania, jednak możliwe, że transport może zachodzić symetrycznie[38]. Z fillochononu elektron poprzez centrum [4Fe-4S] przekazywany jest na podjednostkę PsC również zawierającą centra żelazowo-siarkowe. Ferredoksyna wiązana jest z fotoukładem I przy udziale podjednostek PsaC, PsaD, PsaE[39][40]. Powstały jon P700+ zobojętniany jest elektronem pochodzącym z Pc, która przyłącza się do PS I po stronie lumenalnej przy udziale podjednostek PsaN, PsaF[41], PsaG i PsaJ[42]. Podjednostka PsaF odbiera elektron od plastocyjaniny i przekazuje go do centrum reakcji fotoukładu[41].

Ferredoksyna ulega utlenieniu przy udziale reduktazy ferredoksyna-NADP+ (FNR) przy jednoczesnym wytworzeniu NADPH + H+. U roślin wyższych FNR oddziałuje z podjednostką PsaE[40], przebieg reakcji redoks polega prawdopodobnie na oddziaływaniu jedynie centrów aktywnych obu białek[43]. Reakcja ta odbywa się po stronie stromy, a pobieranie protonów przyczynia się do zwiększania gradientu elektrochemicznego w poprzek błony.

Fosforylacja cykliczna[edytuj | edytuj kod]

Wytworzenie gradientu protonowego możliwe jest także bez udziału fotoukładu II. Przenoszenie protonów przez błonę tylakoidów bez rozkładu wody określane jest jako fosforylacja cykliczna. Podczas niej elektron wybity z centrum reakcji fotoukładu I (P700) przekazywany jest przez szereg przenośników na ferredoksynę. Z ferredoksyny jednak nie trafia na NADP+, lecz jest przenoszony na kompleks cytochromów b6f. W efekcie reakcji zachodzących na kompleksie następuje przeniesienie protonów w poprzek błony tylakoidów i wytworzenie gradientu protonowego. Z kompleksu cytochromów b6f elektron służy do redukcji plastocyjaniny utlenianej przez P700+. Powstała w wyniku cyklu reakcji reakcji różnica stężeń protonów wewnątrz i na zewnątrz tylakoidu dostarcza energii do syntezy ATP odbywającej się na kompleksie syntazy ATP. Kluczowym elementem biorącym udział w cyklicznym transporcie elektronów jest enzym przenoszący elektrony z ferredoksyny na kompleks cytochromów b6f[44]. Przeniesienie to może odbyć się na kilka sposobów. Elektrony z ferredoksyny może pobierać oksydoreduktaza ferredoksyna-plastochinon (FQR). W efekcie wytwarzany jest zredukowana forma plastochinonu biorąca udział w cyklu Q[45]. Przeniesienie elektronów na plastochinon może również zachodzić dzięki dehydrogenazie plastopchinon-NAD(P)H (Ndh)[46][47]. Trzecią możliwością jest bezpośrednie przeniesienie elektronów przez reduktazę ferredoksyny (FNR) na kompleks cytochromów b6f, gdzie posłużą do redukcji plastochinonu[44].

Syntaza ATP[edytuj | edytuj kod]

Information icon.svg Osobny artykuł: Syntaza ATP.
Budowa syntazy ATP

Za chloroplastową syntezę ATP bezpośrednio odpowiedzialna jest syntaza ATP. Enzym ten określany za pomocą skrótu CFoF1 podobnie jak mitochondrialna syntaza ATP określanej za pomocą skrótu MFoF1[48][49] zbudowany jest z dwóch domen: Fo będącej białkiem wewnątrzbłonowym i przyłączonej do niej po stronie stromy domeny F1. Obie domeny połączone są białkami tworzącymi trzon (ang. central stalk) oraz zewnętrznym łącznikiem (ang. peripheral stalk)[50]. CFo skłąda się z czterech różnych łańcuchów polipeptydowych, określanych jako I (17 kDa), II (16,6 kDa), III (8 kDa), IV (27 kDa). Podjednostki I, II i III są odpowiednikami podjednostek a, b, c budującym mitochondrialną syntazę ATP, podjednostka IV jest jedynie zbliżona budową do podjednostki a. Szacunkowa zawartość poszczególnych podjednostek wynosi 1:2:12(14):1[51][52][53]. Podjednostki III tworzą w błonie pierścień składający się z 14 polipeptydów[54]. Podjednostka a tworzy dwa nie przechodzące przez błonę kanały jonowe. Gdy reszta Asp61 polipeptydu III posiada ładunek ujemny zostaje związana z podjednostką I, uprotonowanie, przy udziale kanału jonowego, umożliwia odłączenie podjednostki III od polipeptydu I i przemieszczenie w błonie. Kolejne reakcje protonacji i deprotonacji prowadzą do obrotu pierścienia podjednostek III oraz jednoczesne przenoszenia protonów przez błonę[49].

CF1 składa się z podjednostek α3β3γδε. Podjednostki αβ ułożone są naprzemiennie wokół rdzenia kompleksu tworząc właściwą syntaze ATP zawierającą trzy centra aktywne[48]. Polipeptydy γδε tworzą rdzeń kompleksu obracany przez pierścień podjednostek III. Obroty fragmentu łańcucha γ znajdującego się w pobliżu podjednostek α3β3[55] wywołują zmiany konformacyjne centrów aktywnych polegające kolejno na jego otwarciu i przyłączeniu ADP i Pi, utworzenie stanu przejściowego i syntezę ATP, otwarcie centrum aktywnego i uwolnienie ATP. Do otwartego centrum aktywnego mogą powtórnie przyłączyć się kolejne substraty. Ze względu na obecność trzech miejsc katalitycznych na pierścieniu α3β3 podczas pełnego obrotu polipeptydy γ zostają wytworzone 3 cząsteczki ATP[48]. Domena F1 i Fo połączone są również zewnętrznym łącznikiem, który łączy się z podjednostką I F1 przy pomocy białka b oraz d, F6 i OSCP. Zewnętrzny łącznik kotwiczy w błonie zarówno podjednostkę I, jak i zapobiega rotacji pierścienia α3β3 podczas ruchu rdzenia kompleksu. Zestaw tych polipeptydów tworzy stojan (ang. stator), a centralny rdzeń i pierścień podjednostek III spełnia rolę wirnika (ang. rotor) razem tworząc molekularny silnik odpowiedzialny za wytwarzanie ATP[50].

Szczególną cechą chloroplastowej syntazy ATP jest możliwość regulacji przez światło polegający na odwracalnej redukcji mostka cysteinowego w podjednostce γ, a także obustronne oddziaływania polipeptydów γ i ε tworzących rdzeń kompleksu[56][57][58]Niektóre badania sugerują, że syntaza ATP obecna w chloroplastach podobnie jak enzym mitochondrialny może tworzyć dimery[59].

Przestrzenny rozkład kompleksów białkowych[edytuj | edytuj kod]

Kompleksy fotosyntetyczne w błonie tylakoidów: PS I – fotoukład I, PS II – fotoukład II, b6f – kompleks cytochromowy b6f, s ATP – syntaza ATP.

W chloroplastach błony tylakoidów, w których znajdują się kompleksy biorące udział w fotosyntetycznym łańcuchu transportu elektronów oraz syntaza ATP, tworzą obszary błon ściśle ułożonych – tylakoidy gran oraz obszary gdzie błony lezą w dość dużych odstępach – tylakoidy stromy. Kompleksy biorące udział w fosforylacji fotosyntetycznej nie są równomiernie rozłożone w poszczególnych obszarach[60]. O ile stosunek PSI do PSII dla całości tylakoidów wynosi 1,13, to wewnętrznej cześć tylakoidów gran stosunek ten wynosi 1:4. W zewnętrznej części tylakoidów gran przeważa już PSI (PSI/PSII=1,28), a w tylakoidach stromy proporcja wynosi już 3,1. W części tylakoidów stromy odległych od tylakoidów gran przewaga PSI nad PSII jest już trzynastokrotna[61]. Szacuje się, że 80% PS II znajduje się w obszarach tworzących grana[62].

Wyniki badań wskazują, że dimery cytochromów b6f rozłożone są równomiernie w błonach tylakoidów. Prawdopodobnie rozmieszczenie kompleksu cyt. b6f może zmieniać się zależnie od warunków. W określonych warunkach kompleks cyt. b6f może być wypierany z wewnętrznej części tylakoidów gran[21]. Badania kinetyki przepływu elektronów podczas fosforylacji niecyklicznej stały się podstawą do stworzenia modelu, w którym w tylakoidach gran PSII wraz ze antenami zewnętrznymi tworzy mikrodomeny z kompleksem cytochromów b6f, co ułatwia dyfuzję plastochinolu pomiędzy kompleksami. Takie mikrodomeny nie charakteryzowały by się ścisła stechiometrią i uporządkowaną strukturą[63].

Kompleks syntazy ATP podobnie jak PS I rozmieszczony w tylakoidach stromy. Przyczyną takiego rozmieszenia syntazy ATP i PSI jest masywna budowa części stromowej.

Heterogenność błon tylakoidów zapewnia równowagę miedzy optymalnym wykorzystaniem energii absorbowanych fotonów, a koniecznością jej rozproszenia w sytuacji nadmiaru światła[44].

Fosforylacja fotosyntetyczna u bakterii[edytuj | edytuj kod]

Wśród prokariontów zdolność do wytwarzania ATP przy użyciu energii świetlnej posiadają cztery grupy bakterii: sinice, bakterie zielone, bakterie purpurowe i heliobakterie. U sinic przebieg fotofosforylacji nie różni się zasadniczo od procesu zachodzącego u eukariontów. U pozostałych grup bakterii w łańcuchu transportu elektronów bierze udział tylko jedno centrum reakcji o różnych maksimach absorpcji. W centrach reakcji bakterii innych niż sinice znajdują się dimery bakteriochlorofilu.

Występowanie poszczególnych centrów reakcji i chlorofilów zestawiono w tabeli:

Grupa systematyczna Rodzaj struktur antenowych Rodzaj chlorofilu w RC Maksimum absorpcji dla pary specjalnej
Sinice (Cyanobacteria)[64] fikobilisomy chlorofil a P-700,
P-680
Bakterie zielone nitkowate (Chloroflexaceae)[65] chlorosomy bakteriochlorofil a P-865
Bakterie zielone siarkowe (Chlorobiaceae)[66] chlorosomy bakteriochlorofil a P-840
Bakterie purpurowe siarkowe (Chromatiaceae, Ectothiorhodaceae)[67] chromatofory bakteriochlorofil a,
bakteriochlorofil b
P-870,
P-890
Bakterie purpurowe niesiarkowe (Rhodospirillaceae)[68][69] chromatofory bakteriochlorofil a,
bakteriochlorofil b
P-870,
P-960
Heliobakterie (Heliobacteriaceae)[70] brak, barwniki w błonie bakteriochlorofil g P-798

Wiele badań wykazało duże podobieństwo centrów reakcji (RC1) nitkowatych bakterii zielonych oraz heliobakterii do fotoukładu I eukariontów i sinic oraz centrów reakcji bakterii purpurowych i zielonych bakterii siarkowych (RC2) do fotoukładu II[71][72][73][74]. Dlatego pomimo istnienia różnic różnic pomiędzy poszczególnymi grupami bakterii można można wydzielić dwie grupy posiadające tylko jedno centrum reakcji i takie same przenośniki elektronów. Jedna z nich to grupa bakterii purpurowych, u których w transporcie elektronów bierze RC2, chinon, kompleks cytochromowy bc i cytochrom c. Druga grupa to zielone bakterie siarkowe i heliobakterie, u których elektron z RC1 może być przekazany na ferredoksynę i posłużyć do wytworzenia NADH lub na menachinon i poprzez kompleks bc i cytochrom c powrócić do centrum reakcji[75].

Bakterie purpurowe[edytuj | edytuj kod]

U bakterii Rhodopseudomonas viridis występują pojedyncze centra reakcji składające się z czterech podjednostek: L (31kDa), M (36kDa),H (28kDa) i C, którą jest cytochrom typu c. Podjednostki L i M tworzą rdzeń fotosyntetycznego centrum reakcji zawierający przyłączone do podjednostek cztery cząsteczki bakteriochlorofilu b, dwie cząsteczki bakteriofeofityny, dwa chinony oraz jon żelaza. W wyniku absorpcji kwantu światła o długości do 960nm para specjalna bakteriochlorofilu ulega wzbudzeniu, a oderwany elektron przekazywany jest na bakteriofeofitynę podjednostki L. Kolejnym akceptorem elektronu jest chinon (QA), z którego przenoszony jest na chinon QB. W wyniku przyjęciu dwóch elektronów chinon QB ulega redukcji do QH2 i odłącza się od centrum reakcji. Protony niezbędne do zajścia reakcji pobierane są z cytoplazmy, co prowadzi do wytwarzania gradientu elektrochemicznego. Jednocześnie w podobnej odległości od pary specjalnej znajduje się hem, będący częścią podjednostki cytochromowej, oddający elektron P680+, co prowadzi do zobojętnienia ładunku dodatniego. Zredukowana chinon zostaje utleniony na kompleksie bc1 w cyklu Q, co prowadzi do zwiększenia gradientu protonowego oraz odtworzenia chinonu. Elektrony powracają do centrum reakcji za pośrednictwem cytochromu c2[76][77][78].

Bakterie zielone[edytuj | edytuj kod]

Centrum reakcji zielonych bakterii siarkowych zbudowane jest z pięciu podjednostek PscA-D oraz kompleksu FMO. Rdzeń RC składa się z homodimeru PscA wiążącego parę specjalną bakteriochlorofilu a. Skład całego centrum reakcji to(2)(FMO)(3)(PscA)(2)PscB(PscC)(2)PscD. Z rdzeniem RC związanych jest 16 cząsteczek bakteriochlorofilu, 4 chlorofilu a i 2 karotenoidów. W skład obu kompleksów FMO wchodzi po 42 cząsteczki bakteriochlorofilu a[66][79]. Badania nad kompleksem FMO wskazują, że podczas przekazywania energii z kompleksów antenowych do centrów reakcji ważną rolę odgrywa zjawisko koherencji kwantowej[80][81] [82][83]. Oderwane elektrony przenoszone są na menachinon[84]. Kompleks bc jest odpowiednikiem kompleksu bc1 występującego w mitochondriach. U zielonych bakterii siarkowych może on nie zawierać odpowiednika podjednostki c1[85]. Elektrony powracają do centrum reakcji za pośrednictwem cytochromu c551 o masie 21 kDa[86].

U Chloroflexus aurantiacus, bakterii należącej do zielonych bakterii nitkowatych nie stwierdzono obecności kompleksu bc lub bf. Za redukcję menachinonu odpowiedzialny jest kompleks III fotosyntetycznego łańcucha transportu elektronów AC III (ang. alternative complex III) będący oksydoreduktazą menachinon:auracjanina. AC III jest integralnym białkiem błonowym o masie około 300 kDa, składającym się z 8 podjednostek 7 różnych typów[87].

Inhibitory[edytuj | edytuj kod]

Wiele związków, które zaburzają działanie łańcucha transportu elektronów znalazło zastosowanie w rolnictwie jako herbicydy. Jedne z nich zastępują plastochinon w miejscu QB, inne uniemożliwiają przekazanie elektronu z fotoukładu I na NADP. Działanie inhibitorów blokujących łańcuch transportu elektronów widoczne jest także u bakterii fotosyntetyzujących[88].

Związek Zastosowanie Wpływ na fotofosforylację
Pochodne mocznika np. diuron,
pochodne triazynowe np. atrazyna
Herbicydy Związki wiążą się z miejscem QB w podjednostce D1 fotoukładu II i uniemożliwiają powstawanie plastochinolu (PQH2)[89][90][91].
Parakwat Herbicydy Jest inhibitorem fotoukładu I, od którego przejmuje elektrony i przekazuje na tlen, co prowadzi do powstawania reaktywnych form tlenu[92][93].

Ewolucja[edytuj | edytuj kod]

Wykorzystanie światła do przeprowadzania rekcji chemicznych stało się możliwe dzięki powstaniu centrów reakcji fotochemicznych. Część naukowców uważa, że jednostki fotosyntetyczne pojawiły się jeszcze w fazie prebiotycznej[94][95]. Inni uważają, że centra reakcji i zdolność do przeprowadzania reakcji fotochemicznych pojawiła się pojawiła się znacznie później już po rozdzieleniu eubakteri i archebakteri u oddychających beztlenowo przedstawicieli pierwszej z grup[96][97].

Przy założeniu wykształcenia centrów reakcji w fazie prebiotycznej prototyp fotoukładu mógł zawierać protoporfirynę IX związaną z kilkoma niewielkimi polipeptydami i wykazywać zdolność do przenoszenia elektronów lub protonów przez prymitywną błonę komórkową. W wyniku jego rozwoju powstał prekursor obecnych RC zawierający chlorofil a i współdziałając z centrum Fe-S jako kolejnym akceptorem elektronów oraz chinonem i cytochromami. Był już w stanie zapewnić prymitywny cykliczny transport elektronów. Zbudowane w ten sposób centrum reakcji dało początek centrum rekcji I. Z RC1 między 3,5-2,5 mld lat temu wykształcił się RC2 zwiększający możliwość wytwarzania siły redukcyjnej niezbędnej do asymilacji CO2[98].

Według zwolenników drugiej hipotezy centra reakcji powstały w wyniku przekształcenia kompleksu cytochromów bc1 uczestniczącego w oddychaniu komórkowym[99]. W efekcie przekształceń powstałby kompleks cytochromów b6f, który zawiera jedną cząsteczkę chlorofilu a na cząsteczkę cytochromu f[100][101]. Badania porównawcze sekwencji i struktury podjednostki cytochromu b kompleksu bc1 i polipeptydów rdzenia centrum reakcji typu drugiego wykazały podobieństwo regionów zawierających ligandy w postaci hemów i chinonów w cytochromie b i regionów polipeptydów RC przyłączających ligandy w postaci chlorofilu, feofityny i niehemowego żelaza[102].

Rozpatrywane są dwie drogi wykształcenia bakterii o różnej ilości RC. Według części badaczy organizmy posiadające jedno centrum reakcji powstały z jednego przodka zawierającego oba centra z bakteriochlorofilem a, organizmy zawierające centra reakcji z chlorofilem a dały początek sinicom i wraz z wykształceniem kompleksy rozkładającego wodę stała się możliwa fosforylacja niecykliczna z wytworzeniem tlenu[98]. Centra reakcji zielonych bakterii siarkowych oraz heliobakterii mogły powstać z pierwotnego centrum reakcji jeszcze przed powstaniem RC2. Centra reakcji zielonych bakterii nitkowych oraz bakterii purpurowych mogły powstać w wyniku utraty RC1 przez wspólnego przodka[103].

Historia badań fosforylacji fotosyntetycznej[edytuj | edytuj kod]

Historia badań nad fosforylacją fotosyntetyczną jest częścią badań nad całym procesem fotosyntezy. Teoretyczne podstawy do badań procesów zachodzących podczas magazynowania energii światła przez organizmy fotosyntetyzujące stworzył Julius Rober Mayer, który w roku 1845 stwierdził: „rośliny zmieniają energię słońca w energię chemiczną”[104]. Dowody na syntezę ATP napędzaną przez światło opublikowali jako pierwsi Daniel Arnon, Mary Belle Allen i F.R. Whatley w roku 1954[105][106], a trzy lata później wprowadzili określenie fosforylacja niecykliczna oraz cykliczna[107]. Również w roku 1954 Albert Frenkel jako pierwszy zaobserwował syntezę ATP przez fragmenty błon fotosyntetyzujących bakterii[108]. W roku 1956 Bessel Kok stwierdził występowanie u licznych organizmów fotosyntetyzujących barwnika o absorpcji maksymalnej 700 nm (centrum reakcji PSI)[109]. Doświadczenia Roberta Emersona z lat 1957-1958 opisujące efekt zwiększenia natężenia fotosyntezy przy oświetlaniu zawiesiny glonów Chlorella pyrenoidosa, powtórzone następnie na krasnorostach, okrzemkach i sinicach wskazywały na istnienie dwóch układów zaangażowanych w absorpcję światła[110][111][112]. Doświadczenie jest znane jako efekt Emersona. Dowody na sprężenie produkcji ATP z łańcuchem transportu elektronów w oświetlanych chloroplastach zostały przedstawione w 1959 przez Dave Krogmann, Mordhay Avron i André Jagendorf[113]. Poszczególne ogniwa łańcucha transportu elektronów były poznawane w kolejnych latach. W roku 1957 Lynch i French odkryli w chloroplastach niepolarny związek lipidowy, który był niezbędny do przeprowadzenia reakcji Hilla[114]. Dwa lata później związek ten został zidentyfikowany przez Crane’a[115] oraz Bishopa[116] jako plastochinon.

W 1960 Robin Hill i Fay Bendall opisali schemat Z, zawierający dwa fotoukłady oraz kompleks cytochromów b6f pośredniczący w przekazywaniu elektronów pomiędzy nimi[117]. W tym samym roku Sanjay Govindjee i Eugene Rabinowitch zaproponowali model, w którym w obu fotoukładach reakcję fotochemiczną przeprowadzał chlorofil a[118], a Katoh wykazał istnienie drugiego ruchliwego przenośnika uczestniczącego w łańcuchu transportu elektronów – plastocyjaniny zawierającej miedź[119]. W 1961 Peter Mitchell opublikował założenia teorii chemiosmotycznej, która wyjasniała mechanizm syntezy ATP zarówno w mitochondriach, jak i chloroplastach[120][121]. Avron w roku 1963 odkrył czynnik sprzęgający fotofosforylację – chloroplastową syntazę ATP[122]. W 1975 Peter Mitchell przedstawił model obiegu elektronów pomiędzy dwoma miejscami wiązania chinonu na kompleksie cytochromów bc1 i b6f[123]. W tym samym roku C. Bengis i N. Nelson przedstawili szczegółowy opis białek budujących centrum reakcji fotoukładu I[124]. W roku 1975 Phil Thornber wykazał przy zastosowaniu elektroforezy niedenaturującej, że chlorofil tworzy kompleksy w połączeniu z białkami[125]. W latach 1976–1978 Hans-Erik Åkerlund, Per-Åke Albertsson i Bertil Andersson prowadząc badania nad izolacją i rozmieszczeniem polimerów fotoukładu II[126][127] wykazała heterogenność błon tylakoidów. Fotoukład II zlokalizowany był niemal wyłącznie w wewnętrznej części tylakoidów gran, a fotoukład I w zewnętrznych częściach tylakoidów graniczących ze stromą[128]. W roku 1977 Vyacheslav Klimov, Alexander Klevanik, Vladimir Shuvalov i Alexander Krasnovsky w udowodnili, że feofityna jest pierwotnym akceptorem elektronów w fotoukładzie II[129][130] W tym samym roku John Bennett odkrył, że kompleksy zbierające światło LHC II mogą ulegać odwracalnej fosforylacji[131][132]. Rok później Peter Colman, Hans Freeman, J.M. Guss, M. Murata, V.A. Noriss, J.A.M. Ramshaw i M.P. Verikatappa opisali trójwymiarową strukturę plastocyjaniny[133]. W latach 1978-1982 zespół badawczy pod kierownictwem Lawrence Bogorad zsekwencjonował gen odpowiedzialny za syntezę białka D1[134]. Colin Wraight i Bruno Velthuys niezależnie w roku 1981 wyjaśnili działanie niektórych herbicydów jako blokowanie miejsca przyłączenia PQ na fotoukładzie II[135]. W tym samym roku Tsukihara opisał trójwymiarową strukturę ferredoksyny z Spirulina platensis[136]. Berthold, Babcock i Yocum wyizolowali aktywny kompleks rozkładający wodę z fotoukładu II w roku 1981[137]. W 1984 J. Deisenhofer, O. Epp, K. Miki, R. Huber i Hartmut Michel opisali trówymiarową strukturę centrum reakcji z chromatoforów Rhodopseudomonas viridis, za co w roku 1988 otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii[138][139][140]. Rok później Lawrence Bogorad ze współpracownikami zsekwencjonowali geny kodujące centrum reakcji fotoukładu I[141][134]. W 1986 O. Nanba i Kimiyuki Satoh wyizolowali i oczyścili kompleks zawierający białka D1, D2 i cytochrom b559 oraz wykazali, że posiada on właściwości centrum reakcji fotoukładu II[142]. N. Tamura i George Cheniae wykazali w 1987 fotoaktywację manganu w fotoukładzie II[143]. W 1987 I. Witt jako pierwszy wyizolował w postaci krystalicznej fotoukład I sinic[144]. John Biggins i Paul Mathis w 1988 doświadczalnie potwierdzili udział filochinonu (witaminy K) transporcie elektronów w fotoukładzie I[145]. Rick Debus, Bridgette Barry, Jerry Babcock i Lee McIntosh przedstawili dowody, potwierdzające że tyrozyna-161 białka D1 jest donorem elektronów dla centrum reakcji PSII w 1988[146]. W 1989 Wasielewski, Seibert, Govindjee wraz ze współpracownikami jako pierwsi opublikowali wyniki pomiarów szybkości przenoszenia elektronów pomiędzy elementami fotoukładu II[147][148]. Rok późniejKevin C. Parrett, Tetemke Mehari i John H. Golbeck wykazali, że przyłączenie wcześniej oderwanych centrów FeS przywraca transport elektronów indukowany światłem[149]. W 1992 Rudolph Marcus otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za swoją teorię tłumaczącą przenoszenie elektronów między innymi podczas fotosyntetycznego transportu elektronów[150]. W latach 1992–2001 Petra Fromme, Patrick Jordan, Norbert Krauß, Horst Witt, Olaf Klukas i Wolfgang Saenger opisali trójwymiarową strukturę fotoukładu I termofilnej sinicy[37]. W roku1994 Werner Kühlbrandt i współpracownicy przedstawili trójwymiarową strukturę roślinych kompleksów antenowych – LHC II[151][152][12]. S.E. Martinez, D. Huang, A. Szczepaniak, W.A. Cramer i J.L. Smith w 1994 opisali trowymiarową strukturę lumenarnej części domeny cytochromu f[153]. W 1997 Paul Boyer i John E. Walker otrzymali Nagrodę Nobla za wyjasnienie struktury mitochondrialnej podjednostki F1 syntazy ATP oraz opis mechanizmu syntezy ATP[154][155]. Christopher Bruns i P. Andrew Karplus opisali trówymiarową strukturę oksydoreduktazy ferredoksyna-NADP w roku 1995[156]. W latach 1996–1997 Cramer i współpracownicy opisali trojwymiarową strukturę białka Rieske[157][158]. Zouni, Fromme, Witt, Sänger w 2001 opisali w rozdzielczości 3.8 Å trójwymiarową strukturę centrum reakcji fotoukładu II termofilnej bakterii[159], a badania Kamiya i Shen oraz Ferreira dostarczyły kolejnych szczegółów budowy kompleksu rozkładającego wodę[1][160]. W roku 2003 Depège wykazał istnienie jednej z kinaz odpowiedzialnych za fosforylację LHC II[161]. W tyn samym roku została opisana struktura kompleksu cytochromów b6f. Dokonały tego dwa pracujące niezależnie zespoły. William Cramer, Genji Kurisu, Janet L. Smith i Huamin Zhang ze Stanów Zjednoczonych opisali strukturę kompleksu z Mastigocladus, a Daniel Picot, Jean-Luc Popot i David Stroebel z Francji strukturę kompleksu pochodzącego z Chlamydomonas reinhardtii[29][33].

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 Ferreira KN., Iverson TM., Maghlaoui K., Barber J., Iwata S. Architecture of the photosynthetic oxygen-evolving center.. „Science (New York, N.Y.)”. 5665 (303), s. 1831–8, marzec 2004. doi:10.1126/science.1093087. PMID 14764885. 
  2. Iwata S., Barber J. Structure of photosystem II and molecular architecture of the oxygen-evolving centre.. „Current opinion in structural biology”. 4 (14), s. 447–53, sierpień 2004. doi:10.1016/j.sbi.2004.07.002. PMID 15313239. 
  3. Loll B., Kern J., Saenger W., Zouni A., Biesiadka J. Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 A resolution structure of photosystem II.. „Nature”. 7070 (438), s. 1040–4, grudzień 2005. doi:10.1038/nature04224. PMID 16355230. 
  4. Rappaport F., Guergova-Kuras M., Nixon PJ., Diner BA., Lavergne J. Kinetics and pathways of charge recombination in photosystem II.. „Biochemistry”. 26 (41), s. 8518–27, lipiec 2002. PMID 12081503. 
  5. 5,0 5,1 Nugent JH., Ball RJ., Evans MC. Photosynthetic water oxidation: the role of tyrosine radicals.. „Biochimica et biophysica acta”. 1-3 (1655), s. 217–21, kwiecień 2004. doi:10.1016/j.bbabio.2003.09.015. PMID 15100034. 
  6. Pujols-Ayala I., Barry B.A.. Tyrosyl radicals in Photosystem II. „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics”. 1655, s. 205–-216, 2004. doi:10.1016/j.bbabio.2003.07.010. 
  7. Charlot MF., Boussac A., Blondin G. Towards a spin coupling model for the Mn4 cluster in Photosystem II.. „Biochimica et biophysica acta”. 1 (1708), s. 120–32, czerwiec 2005. doi:10.1016/j.bbabio.2005.01.006. PMID 15949989. 
  8. 8,0 8,1 Renger G. Coupling of electron and proton transfer in oxidative water cleavage in photosynthesis.. „Biochimica et biophysica acta”. 1-3 (1655), s. 195–204, kwiecień 2004. doi:10.1016/j.bbabio.2003.07.007. PMID 15100032. 
  9. 9,0 9,1 Kenneth S., Junko Y., Vittal Y.. X-ray spectroscopy of the Mn4Ca cluster in the water-oxidation complex of Photosystem II. „Photosynthesis Research”. 1 (85), s. 73-86, 2005. doi:10.1007/s11120-005-0638-9. 
  10. G. Jackowski, K. Pielucha. Heterogeneity of the main light-harvesting chlorophyll a/b-protein complex of photosystem II (LHCII) at the level of trimeric subunits.. „J Photochem Photobiol B”. 64 (1), s. 45-54, Nov 2001. PMID 11705729. 
  11. G. Jackowski, K. Kacprzak, S. Jansson. Identification of Lhcb1/Lhcb2/Lhcb3 heterotrimers of the main light-harvesting chlorophyll a/b-protein complex of Photosystem II (LHC II).. „Biochim Biophys Acta”. 1504 (2-3), s. 340-5, Apr 2001. PMID 11245797. 
  12. 12,0 12,1 W. Kühlbrandt, DN. Wang, Y. Fujiyoshi. Atomic model of plant light-harvesting complex by electron crystallography.. „Nature”. 367 (6464), s. 614-21, Feb 1994. doi:10.1038/367614a0. PMID 8107845. 
  13. 13,0 13,1 13,2 Z. Liu, H. Yan, K. Wang, T. Kuang i inni. Crystal structure of spinach major light-harvesting complex at 2.72 A resolution.. „Nature”. 428 (6980), s. 287-92, Mar 2004. doi:10.1038/nature02373. PMID 15029188. 
  14. AV. Ruban, M. Wentworth, AE. Yakushevska, J. Andersson i inni. Plants lacking the main light-harvesting complex retain photosystem II macro-organization.. „Nature”. 421 (6923), s. 648-52, Feb 2003. doi:10.1038/nature01344. PMID 12571599. 
  15. D. Elrad, AR. Grossman. A genome’s-eye view of the light-harvesting polypeptides of Chlamydomonas reinhardtii.. „Curr Genet”. 45 (2), s. 61-75, Feb 2004. doi:10.1007/s00294-003-0460-x. PMID 14652691. 
  16. CX. Hou, E. Rintamäki, EM. Aro. Ascorbate-mediated LHCII protein phosphorylation--LHCII kinase regulation in light and in darkness.. „Biochemistry”. 42 (19), s. 5828-36, May 2003. doi:10.1021/bi0343119. PMID 12741841. 
  17. AJ. Ouellette, BA. Barry. Tandem mass spectrometric identification of spinach Photosystem II light-harvesting components.. „Photosynth Res”. 72 (2), s. 159-73, 2002. doi:10.1023/A:1016132700844. PMID 16228515. 
  18. S. Storf, EJ. Stauber, M. Hippler, VH. Schmid. Proteomic analysis of the photosystem I light-harvesting antenna in tomato (Lycopersicon esculentum).. „Biochemistry”. 43 (28), s. 9214-24, Jul 2004. doi:10.1021/bi0498196. PMID 15248779. 
  19. M. Wentworth, AV. Ruban, P. Horton. The functional significance of the monomeric and trimeric states of the photosystem II light harvesting complexes.. „Biochemistry”. 43 (2), s. 501-9, Jan 2004. doi:10.1021/bi034975i. PMID 14717605. 
  20. J. Linnanto, J. Martiskainen, V. Lehtovuori, J. Ihalainen i inni. Excitation energy transfer in the LHC-II trimer: a model based on the new 2.72 A structure.. „Photosynth Res”. 87 (3), s. 267-79, Mar 2006. doi:10.1007/s11120-005-9004-1. PMID 16450050. 
  21. 21,0 21,1 21,2 Dekker JP., Boekema EJ. Supramolecular organization of thylakoid membrane proteins in green plants.. „Biochimica et biophysica acta”. 1-2 (1706), s. 12–39, styczeń 2005. doi:10.1016/j.bbabio.2004.09.009. PMID 15620363. 
  22. 22,0 22,1 J. Nield, EV. Orlova, EP. Morris, B. Gowen i inni. 3D map of the plant photosystem II supercomplex obtained by cryoelectron microscopy and single particle analysis.. „Nat Struct Biol”. 7 (1), s. 44-7, Jan 2000. doi:10.1038/71242. PMID 10625426. 
  23. J. Nield, J. Barber. Refinement of the structural model for the Photosystem II supercomplex of higher plants.. „Biochim Biophys Acta”. 1757 (5-6), s. 353-61, 2006. doi:10.1016/j.bbabio.2006.03.019. PMID 16729961. 
  24. EJ. Boekema, B. Hankamer, D. Bald, J. Kruip i inni. Supramolecular structure of the photosystem II complex from green plants and cyanobacteria.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 92 (1), s. 175-9, Jan 1995. PMID 7816811. 
  25. EJ. Boekema, H. Van Roon, JF. Van Breemen, JP. Dekker. Supramolecular organization of photosystem II and its light-harvesting antenna in partially solubilized photosystem II membranes.. „Eur J Biochem”. 266 (2), s. 444-52, Dec 1999. PMID 10561584. 
  26. S. Caffarri, R. Kouril, S. Kereïche, EJ. Boekema i inni. Functional architecture of higher plant photosystem II supercomplexes.. „EMBO J”. 28 (19), s. 3052-63, Oct 2009. doi:10.1038/emboj.2009.232. PMID 19696744. 
  27. AE. Yakushevska, PE. Jensen, W. Keegstra, H. van Roon i inni. Supermolecular organization of photosystem II and its associated light-harvesting antenna in Arabidopsis thaliana.. „Eur J Biochem”. 268 (23), s. 6020-8, Dec 2001. PMID 11732995. 
  28. Cramer WA., Zhang H. Consequences of the structure of the cytochrome b6f complex for its charge transfer pathways.. „Biochimica et biophysica acta”. 5-6 (1757), s. 339–45, 2006. doi:10.1016/j.bbabio.2006.04.020. PMID 16787635. 
  29. 29,0 29,1 29,2 29,3 Kurisu G., Zhang H., Smith JL., Cramer WA. Structure of the cytochrome b6f complex of oxygenic photosynthesis: tuning the cavity.. „Science (New York, N.Y.)”. 5647 (302), s. 1009–14, listopad 2003. doi:10.1126/science.1090165. PMID 14526088. 
  30. 30,0 30,1 30,2 30,3 30,4 Cramer WA., Zhang H., Yan J., Kurisu G., Smith JL. Evolution of photosynthesis: time-independent structure of the cytochrome b6f complex.. „Biochemistry”. 20 (43), s. 5921–9, maj 2004. doi:10.1021/bi049444o. PMID 15147175. 
  31. 31,0 31,1 de Vitry C., Desbois A., Redeker V., Zito F., Wollman FA. Biochemical and spectroscopic characterization of the covalent binding of heme to cytochrome b6.. „Biochemistry”. 13 (43), s. 3956–68, kwiecień 2004. doi:10.1021/bi036093p. PMID 15049703. 
  32. 32,0 32,1 Cramer WA., Yan J., Zhang H., Kurisu G., Smith JL. Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d’oeuvres hypothesis' for assembly of the complex.. „Photosynthesis research”. 1 (85), s. 133–43, 2005. doi:10.1007/s11120-004-2149-5. PMID 15977064. 
  33. 33,0 33,1 Stroebel D., Choquet Y., Popot JL., Picot D. An atypical haem in the cytochrome b(6)f complex.. „Nature”. 6965 (426), s. 413–8, listopad 2003. doi:10.1038/nature02155. PMID 14647374. 
  34. 34,0 34,1 Allen JF. Cytochrome b6f: structure for signalling and vectorial metabolism.. „Trends in plant science”. 3 (9), s. 130–7, marzec 2004. doi:10.1016/j.tplants.2004.01.009. PMID 15003236. 
  35. Jensen P.E., Haldrup A., Rosgaard L., Scheller H.V.. Molecular dissection of photosystem I in higher plants: topology, structure and function.. „Physiologia Plantarum”. 9 (119), s. 313-321, 2003. doi:10.1034/j.1399-3054.2003.00157.x. 
  36. Khrouchtchova A., Hansson M., Paakkarinen V., Vainonen JP., Zhang S., Jensen PE., Scheller HV., Vener AV., Aro EM., Haldrup A. A previously found thylakoid membrane protein of 14kDa (TMP14) is a novel subunit of plant photosystem I and is designated PSI-P.. „FEBS letters”. 21 (579), s. 4808–12, sierpień 2005. doi:10.1016/j.febslet.2005.07.061. PMID 16109415. 
  37. 37,0 37,1 Jordan P., Fromme P., Witt HT., Klukas O., Saenger W., Krauss N. Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 A resolution.. „Nature”. 6840 (411), s. 909–17, czerwiec 2001. doi:10.1038/35082000. PMID 11418848. 
  38. Santabarbara S., Heathcote P., Evans MC. Modelling of the electron transfer reactions in Photosystem I by electron tunnelling theory: the phylloquinones bound to the PsaA and the PsaB reaction centre subunits of PS I are almost isoenergetic to the iron-sulfur cluster F(X).. „Biochimica et biophysica acta”. 3 (1708), s. 283–310, lipiec 2005. doi:10.1016/j.bbabio.2005.05.001. PMID 15975545. 
  39. Ben-Shem A., Frolow F., Nelson N. Crystal structure of plant photosystem I.. „Nature”. 6967 (426), s. 630–5, grudzień 2003. doi:10.1038/nature02200. PMID 14668855. 
  40. 40,0 40,1 Jolley C., Ben-Shem A., Nelson N., Fromme P. Structure of plant photosystem I revealed by theoretical modeling.. „The Journal of biological chemistry”. 39 (280), s. 33627–36, wrzesień 2005. doi:10.1074/jbc.M500937200. PMID 15955818. 
  41. 41,0 41,1 Haldrup A., Naver H., Scheller HV. The interaction between plastocyanin and photosystem I is inefficient in transgenic Arabidopsis plants lacking the PSI-N subunit of photosystem I.. „The Plant journal : for cell and molecular biology”. 6 (17), s. 689–98, marzec 1999. PMID 10230065. 
  42. Zygadlo A., Jensen PE., Leister D., Scheller HV. Photosystem I lacking the PSI-G subunit has a higher affinity for plastocyanin and is sensitive to photodamage.. „Biochimica et biophysica acta”. 2 (1708), s. 154–63, czerwiec 2005. doi:10.1016/j.bbabio.2005.02.003. PMID 15953472. 
  43. Carrillo N., Ceccarelli EA. Open questions in ferredoxin-NADP+ reductase catalytic mechanism.. „European journal of biochemistry / FEBS”. 9 (270), s. 1900–1915, maj 2003. PMID 12709048. 
  44. 44,0 44,1 44,2 Kramer DM., Avenson TJ., Edwards GE. Dynamic flexibility in the light reactions of photosynthesis governed by both electron and proton transfer reactions.. „Trends in plant science”. 7 (9), s. 349–57, lipiec 2004. doi:10.1016/j.tplants.2004.05.001. PMID 15231280. 
  45. Bendall D.S, Manasse R.S.. Cyclic photophosphorylation and electron transport. „Biochim Biophys Acta”. 1229:, s. 23-–38, 1995. 
  46. Peltier G., Cournac L. Chlororespiration.. „Annual review of plant biology”, s. 523–50, 2002. doi:10.1146/annurev.arplant.53.100301.135242. PMID 12227339. 
  47. Rumeau D., Peltier G., Cournac L. Chlororespiration and cyclic electron flow around PSI during photosynthesis and plant stress response.. „Plant, cell & environment”. 9 (30), s. 1041–51, wrzesień 2007. doi:10.1111/j.1365-3040.2007.01675.x. PMID 17661746. 
  48. 48,0 48,1 48,2 Senior AE., Nadanaciva S., Weber J. The molecular mechanism of ATP synthesis by F1F0-ATP synthase.. „Biochimica et biophysica acta”. 3 (1553), s. 188–211, luty 2002. PMID 11997128. 
  49. 49,0 49,1 Weber J., Senior AE. ATP synthesis driven by proton transport in F1F0-ATP synthase.. „FEBS letters”. 1 (545), s. 61–70, czerwiec 2003. PMID 12788493. 
  50. 50,0 50,1 Walker JE., Dickson VK. The peripheral stalk of the mitochondrial ATP synthase.. „Biochimica et biophysica acta”. 5-6 (1757). s. 286–96. doi:10.1016/j.bbabio.2006.01.001. PMID 16697972. 
  51. Siiss K-H, Schmidt O.. Evidence for an a3, P3, 7, F, I, 11, c, IIIs subunit stoichiometry of chloroplast ATP synthetase complex (CFI- CFo).. „FEBS Lett”. 144, s. 213-218, 1982. 
  52. Fromme P., Graber P., Salnikow J .. Isolation and identification of a fourth subunit in the membrane part of the chloroplast ATP-synthase.. „FEBS Lett”. 218, s. 27-30, 1987. 
  53. Grotjohann I., Graber P.. Isolation and properties of the membrane-integrated part of the ATP-synthase from chloroplasts, CFo.. „Biochim Biophys Acta”. 1017, s. 177-180, 1990. 
  54. Seelert H., Poetsch A., Dencher NA., Engel A., Stahlberg H., Müller DJ. Structural biology. Proton-powered turbine of a plant motor.. „Nature”. 6785 (405), s. 418–9, maj 2000. doi:10.1038/35013148. PMID 10839529. 
  55. Zimmermann B., Diez M., Börsch M., Gräber P. Subunit movements in membrane-integrated EF0F1 during ATP synthesis detected by single-molecule spectroscopy.. „Biochimica et biophysica acta”. 5-6 (1757), s. 311–9, 2006. doi:10.1016/j.bbabio.2006.03.020. PMID 16765907. 
  56. Feniouk BA., Suzuki T., Yoshida M. The role of subunit epsilon in the catalysis and regulation of FOF1-ATP synthase.. „Biochimica et biophysica acta”. 5-6 (1757), s. 326–38, 2006. doi:10.1016/j.bbabio.2006.03.022. PMID 16701076. 
  57. Richter ML., Hein R., Huchzermeyer B. Important subunit interactions in the chloroplast ATP synthase.. „Biochimica et biophysica acta”. 2-3 (1458), s. 326–42, maj 2000. PMID 10838048. 
  58. Hisabori T., Ueoka-Nakanishi H., Konno H., Koyama F. Molecular evolution of the modulator of chloroplast ATP synthase: origin of the conformational change dependent regulation.. „FEBS letters”. 1 (545), s. 71–5, czerwiec 2003. PMID 12788494. 
  59. Rexroth S., Meyer Zu Tittingdorf JM., Schwassmann HJ., Krause F., Seelert H., Dencher NA. Dimeric H+-ATP synthase in the chloroplast of Chlamydomonas reinhardtii.. „Biochimica et biophysica acta”. 3 (1658), s. 202–11, październik 2004. doi:10.1016/j.bbabio.2004.05.014. PMID 15450958. 
  60. Mullineaux C. W.. Function and evolution of grana. „Trends in Plant Science”. 10 (11), s. 521-525, 2005. doi:10.1016/j.tplants.2005.09.001. 
  61. Danielsson R., Albertsson PA., Mamedov F., Styring S. Quantification of photosystem I and II in different parts of the thylakoid membrane from spinach.. „Biochimica et biophysica acta”. 1 (1608), s. 53–61, styczeń 2004. PMID 14741585. 
  62. Danielsson R., Suorsa M., Paakkarinen V., Albertsson PA., Styring S., Aro EM., Mamedov F. Dimeric and monomeric organization of photosystem II. Distribution of five distinct complexes in the different domains of the thylakoid membrane.. „The Journal of biological chemistry”. 20 (281), s. 14241–9, maj 2006. doi:10.1074/jbc.M600634200. PMID 16537530. 
  63. Kirchhoff H., Horstmann S., Weis E. Control of the photosynthetic electron transport by PQ diffusion microdomains in thylakoids of higher plants.. „Biochimica et biophysica acta”. 1 (1459), s. 148–68, lipiec 2000. PMID 10924908. 
  64. Ishikita H., Saenger W., Biesiadka J., Loll B., Knapp EW. How photosynthetic reaction centers control oxidation power in chlorophyll pairs P680, P700, and P870.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 26 (103), s. 9855–60, czerwiec 2006. doi:10.1073/pnas.0601446103. PMID 16788069. 
  65. Pierson BK., Thornber JP. Isolation and spectral characterization of photochemical reaction centers from the thermophilic green bacterium Chloroflexus aurantiacus strain J-10-f1.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 1 (80), s. 80–84, styczeń 1983. PMID 16593269. 
  66. 66,0 66,1 Hauska G., Schoedl T., Remigy H., Tsiotis G. The reaction center of green sulfur bacteria(1).. „Biochimica et biophysica acta”. 1-3 (1507), s. 260–77, październik 2001. PMID 11687219. 
  67. Noks PP., Lukashev EP., Kononenko AA., Venediktov PS., Rubin AB. [Possible role of macromolecular components in the functioning of photosynthetic reaction centers of purple bacteria]. „Molekuliarnaia biologiia”. 5 (11), s. 1090–9, 1977. PMID 109747. 
  68. Ueda T., Ideguchi T., Kaino N., Kakuno T., Yamashita J., Horio T. Molecular organization of photochemical reaction complex in chromatophore membrane from Rhodospirillum rubrum as detected by immunochemical and proteolytic analyses.. „Journal of biochemistry”. 4 (102), s. 755–65, październik 1987. PMID 3125156. 
  69. Olson JM., Miller M., D’Olieslager J. The asymmetry of P+ in bacterial reaction centers revealed by circular dichroism spectroscopy.. „Biochemistry”. 46 (34), s. 15230–4, listopad 1995. PMID 7578138. 
  70. Heinnickel M., Golbeck JH. Heliobacterial photosynthesis.. „Photosynthesis research”. 1 (92), s. 35–53, kwiecień 2007. doi:10.1007/s11120-007-9162-4. PMID 17457690. 
  71. Nitschke W., Rutherford AW. Photosynthetic reaction centres: variations on a common structural theme?. „Trends in biochemical sciences”. 7 (16), s. 241–5, lipiec 1991. PMID 1926331. 
  72. Blankenship RE., Blankenship RE. Origin and early evolution of photosynthesis.. „Photosynthesis research”, s. 91–111, 1992. PMID 11538390. 
  73. Michel H., Deisenhofer J.. Relevance of the photosynthetic reaction center from purple bacteria to the structure of Photosystem II. „Biochemistry”. 27, s. 1–7, 1988. doi:10.1021/bi00401a001. 
  74. Olson John M.. Chlorophyll Organization and Function in Green Photosynthetic Bacteria. „Photochemistry and Photobiology”. 67, s. 61–75, 1998. doi:10.1111/j.1751-1097.1998.tb05166.x. 
  75. TE. Meyer, MA. Cusanovich. Discovery and characterization of electron transfer proteins in the photosynthetic bacteria.. „Photosynth Res”. 76 (1-3), s. 111-26, 2003. doi:10.1023/A:1024910323089. PMID 16228571. 
  76. J Deisenhofer, H Michel. The Photosynthetic Reaction Center from the Purple Bacterium Rhodopseudomonas viridis.. „Science”. 245 (4925), s. 1463-1473, Sep 1989. doi:10.1126/science.245.4925.1463. PMID 17776797. 
  77. J Deisenhofer, H Michel. Nobel lecture. The photosynthetic reaction centre from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis.. „EMBO J”. 8 (8), s. 2149-70, Aug 1989. PMID 2676514. 
  78. R Huber. Nobel lecture. A structural basis of light energy and electron transfer in biology.. „EMBO J”. 8 (8), s. 2125-47, Aug 1989. PMID 2676513. 
  79. M. Büttner, DL. Xie, H. Nelson, W. Pinther i inni. The photosystem I-like P840-reaction center of green S-bacteria is a homodimer.. „Biochim Biophys Acta”. 1101 (2), s. 154-6, Jul 1992. PMID 1633181. 
  80. GS. Engel, TR. Calhoun, EL. Read, TK. Ahn i inni. Evidence for wavelike energy transfer through quantum coherence in photosynthetic systems.. „Nature”. 446 (7137), s. 782-6, Apr 2007. doi:10.1038/nature05678. PMID 17429397. 
  81. JM. Dawlaty, A. Ishizaki, AK. De, GR. Fleming. Microscopic quantum coherence in a photosynthetic-light-harvesting antenna.. „Philos Transact A Math Phys Eng Sci”. 370 (1972), s. 3672-91, Aug 2012. doi:10.1098/rsta.2011.0207. PMID 22753820. 
  82. G. Panitchayangkoon, D. Hayes, KA. Fransted, JR. Caram i inni. Long-lived quantum coherence in photosynthetic complexes at physiological temperature.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 107 (29), s. 12766-70, Jul 2010. doi:10.1073/pnas.1005484107. PMID 20615985. 
  83. YC. Cheng, GR. Fleming. Dynamics of light harvesting in photosynthesis.. „Annu Rev Phys Chem”. 60, s. 241-62, 2009. doi:10.1146/annurev.physchem.040808.090259. PMID 18999996. 
  84. N. Kusumoto, P. Sétif, K. Brettel, D. Seo i inni. Electron transfer kinetics in purified reaction centers from the green sulfur bacterium Chlorobium tepidum studied by multiple-flash excitation.. „Biochemistry”. 38 (37), s. 12124-37, Sep 1999. PMID 10508417. 
  85. M. Brugna, D. Albouy, W. Nitschke. Diversity of cytochrome bc complexes: example of the Rieske protein in green sulfur bacteria.. „J Bacteriol”. 180 (14), s. 3719-23, Jul 1998. PMID 9658021. 
  86. H. Oh-oka, S. Kakutani, S. Kamei, H. Matsubara i inni. Highly purified photosynthetic reaction center (PscA/cytochrome c551)2 complex of the green sulfur bacterium Chlorobium limicola.. „Biochemistry”. 34 (40), s. 13091-7, Oct 1995. PMID 7548069. 
  87. X. Gao, Y. Xin, PD. Bell, J. Wen i inni. Structural analysis of alternative complex III in the photosynthetic electron transfer chain of Chloroflexus aurantiacus.. „Biochemistry”. 49 (31), s. 6670-9, Aug 2010. doi:10.1021/bi100858k. PMID 20614874. 
  88. Trebst A.. The topology of the plastoquinone and herbicide binding peptides of photosystem II in the thylakoid membrane. „Z. Naturforsch.”. 41c, s. 240–245, 1986. 
  89. Tischer W., Strotmann H. Relationship between inhibitor binding by chloroplasts and inhibition of photosynthetic electron transport.. „Biochimica et biophysica acta”. 1 (460), s. 113–25, kwiecień 1977. PMID 856261. 
  90. Duke SO., Kenyon WH. Photosynthesis Is Not Involved in the Mechanism of Action of Acifluorfen in Cucumber (Cucumis sativus L.).. „Plant physiology”. 3 (81), s. 882–888, lipiec 1986. PMID 16664919. 
  91. Baker NR., Long SP., Ort DR. Photosynthesis and temperature, with particular reference to effects on quantum yield.. „Symposia of the Society for Experimental Biology”, s. 347–75, 1988. PMID 3077864. 
  92. Sau-Man Poa E., Ho J.W.. Paraquat Affects Light-Induced Proton Transport Through Chloroplast Membranes in Spinach. „Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Pharmacology, Toxicology and Endocrinology”. 118 (1), s. 65-69, 1997. doi:10.1016/S0742-8413(97)00032-7. 
  93. Harris N., Dodge A. D.. The effect of paraquat on flax cotyledon leaves: Physiological and biochemical changes. „Planta”. 3 (104), s. 210-219, 1972. doi:10.1007/BF00387076. 
  94. Mauzerall D.. Light, iron, Sam Granick and the origin of life. „Photosynthesis Research”. 2 (33), s. 163-170, 1992. doi:10.1007/BF00039178. 
  95. Hartman H. Photosynthesis and the origin of life.. „Origins of life and evolution of the biosphere : the journal of the International Society for the Study of the Origin of Life”. 4-6 (28), s. 515–21, październik 1998. PMID 11536891. 
  96. H. (ed.) Baltscheffsky: Origin and Evolution of Biological Energy. New York: Wiley-VCH, 1996, s. 71-108. ISBN 978-0471185819.
  97. A. S. (ed.) Raghavendra: Photosynthesis: A Comprehensive Treatise. Cambridge, UK: Cambridge University Press, 1998, s. 285-304. ISBN 978-0521784443.
  98. 98,0 98,1 JM. Olson, BK. Pierson. Evolution of reaction centers in photosynthetic prokaryotes.. „Int Rev Cytol”. 108, s. 209-48, 1987. PMID 3312066. 
  99. Meyer TE. Evolution of photosynthetic reaction centers and light harvesting chlorophyll proteins.. „Bio Systems”. 3 (33), s. 167–75, 1994. PMID 7888608. 
  100. Pierre Y., Breyton C., Lemoine Y., Robert B., Vernotte C., Popot JL. On the presence and role of a molecule of chlorophyll a in the cytochrome b6 f complex.. „The Journal of biological chemistry”. 35 (272), s. 21901–8, sierpień 1997. PMID 9268323. 
  101. Poggese C., Polverino de Laureto P., Giacometti GM., Rigoni F., Barbato R. Cytochrome b6/f complex from the cyanobacterium Synechocystis 6803: evidence of dimeric organization and identification of chlorophyll-binding subunit.. „FEBS letters”. 3 (414), s. 585–9, wrzesień 1997. PMID 9323041. 
  102. Xiong J., Bauer CE. A cytochrome b origin of photosynthetic reaction centers: an evolutionary link between respiration and photosynthesis.. „Journal of molecular biology”. 5 (322), s. 1025–37, październik 2002. PMID 12367526. 
  103. WF. Vermaas, RE. Blankenship. Evolution of heliobacteria: implications for photosynthetic reaction center complexes.. „Photosynth Res”. 41, s. 285-94, 1994. PMID 11539188. 
  104. Govindjee D., Krogmann. Discoveries in oxygenic photosynthesis (1727-2003): a perspective.. „Photosynthesis research”. 1-3 (80), s. 15–57, 2004. doi:10.1023/B:PRES.0000030443.63979.e6. PMID 16328809. 
  105. ARNON DI., ALLEN MB., WHATLEY FR. Photosynthesis by isolated chloroplasts.. „Nature”. 4426 (174), s. 394–6, sierpień 1954. PMID 13194001. 
  106. Daniel I. Arnon, F. R. Whatley, M. B. Allen. Photosynthesis by Isolated Chloroplasts. II. Photosynthetic Phosphorylation, the Conversion of Light into Phosphate Bond Energy. „J. Am. Chem. Soc.”. 76 (24), s. 6324–6329, 1954. doi:10.1021/ja01653a025. 
  107. ALLEN MB., WHATLEY FR., ARNON DI. Photosynthesis by isolated chloroplasts. VI. Rates of conversion of light into chemical energy in photosynthetic phosphorylation.. „Biochimica et biophysica acta”. 1 (27), s. 16–23, styczeń 1958. PMID 13510247. 
  108. Jagendorf AT. Photophosphorylation and the chemiosmotic perspective.. „Photosynthesis research”. 1-3 (73), s. 233–41, 2002. doi:10.1023/A:1020415601058. PMID 16245126. 
  109. KOK B. On the reversible absorption change at 705 mu in photosynthetic organisms.. „Biochimica et biophysica acta”. 2 (22), s. 399–401, listopad 1956. PMID 13382864. 
  110. Robert Emerson, Ruth Chalmers, Carl Cederstrand. Some factors influencing the long wave limit of photosynthesis. „Proc Natl Acad Sci U S A.”. 43 (1), s. 133–143, 1957. 
  111. Emerson R ., Chalmers R.V.. Speculations concerning the function and phylogenetic significance of the accessory pigments of algae.. „Phycol Soc News Bull”. 11, s. 51–56, 1958. 
  112. Emerson R., Rabinowitch E. Red Drop and Role of Auxiliary Pigments in Photosynthesis.. „Plant physiology”. 4 (35), s. 477–85, lipiec 1960. PMID 16655374. 
  113. Krogmann D.W., Jagendorf A.T., Avron M.. Uncouplers of spinach chloroplast photophosphorylation. „Plant Physiology”. 34, s. 272-277, 1959. 
  114. VH LYNCH, CS FRENCH. Beta-carotene, an active component of chloroplasts.. „Archives of biochemistry and biophysics”. 70 (2), s. 382-91, Aug 1957. PMID 13459393. 
  115. FL Crane. Isolation of Two Quinones with Coenzyme Q Activity from Alfalfa.. „Plant physiology”. 34 (5), s. 546-51, Sep 1959. PMID 16655271. 
  116. NI Bishop. THE REACTIVITY OF A NATURALLY OCCURRING QUINONE (Q-255) IN PHOTOCHEMICAL REACTIONS OF ISOLATED CHLOROPLASTS.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 45 (12), s. 1696-702, Dec 1959. PMID 16590560. 
  117. HILL R., BENDALL F.. Function of the Two Cytochrome Components in Chloroplasts: A Working Hypothesis. „Nature”. 186, s. 136 - 137, 1960. doi:10.1038/186136a0. 
  118. S. GOVINDJEE, E. RABINOWITCH. Two forms of chlorophyll a in vivo with distinct photochemical functions.. „Science (New York, N.Y.)”. 132, s. 355-6, Aug 1960. PMID 13828631. 
  119. S Katoh. Early research on the role of plastocyanin in photosynthesis.. „Photosynthesis research”. 76 (1-3), s. 255-61, 2003. doi:10.1023/A:1024924711453. PMID 16228585. 
  120. P MITCHELL. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism.. „Nature”. 191, s. 144-8, Jul 1961. PMID 13771349. 
  121. Mitchell P. Chemiosmotic Coupling in Oxidative and Photosynthetic Phosphorylation. „Biol. Rev. Cambridge Phil Soc.”. 41, s. 445-502, 1966. 
  122. Avron M.. A coupling factor in photophosphorylation.. „Biochim Biophys Acta”. 77, s. 699–702, 1963. 
  123. P Mitchell. The protonmotive Q cycle: a general formulation.. „FEBS letters”. 59 (2), s. 137-9, Nov 1975. PMID 1227927. 
  124. Bengis C., Nelson N.. Purification and properties of the Photosystem I reaction center from chloroplasts. „The Journal of Biological Chemistry”. 250, s. 2783–2788, 1975. 
  125. Thornber J .P.. Chlorophyll-Proteins: Light-Harvesting and Reaction Center Components of Plants. „Annual Review of Plant Physiology”. 26, s. 127-158, 1975. doi:10.1146/annurev.pp.26.060175.001015. 
  126. HE. Akerlund, B. Andersson, PA. Albertsson. Isolation of photosystem II enriched membrane vesicles from spinach chloroplasts by phase partition.. „Biochim Biophys Acta”. 449 (3), s. 525-35, Dec 1976. PMID 999851. 
  127. B. Andersson, HE. Akerlund, PA. Albertsson. Light-induced reversible proton extrusion by spinach-chloroplast photosystem II vesicles isolated by phase partition.. „FEBS Lett”. 77 (2), s. 141-5, May 1977. PMID 862914. 
  128. Andersson B., Anderson J.M.. Lateral heterogeneity in the distribution of chlorophyll-protein complexes of the thylakoid membranes of spinach chloroplasts. „BBA – Bioenergetics”. 593 (2), s. 427-440, 1980. doi:10.1016/0005-2728(80)90078-X. 
  129. VV. Klimov, AV. Klevanik, VA. Shuvalov, AA. Kransnovsky. Reduction of pheophytin in the primary light reaction of photosystem II.. „FEBS Lett”. 82 (2), s. 183-6, Oct 1977. PMID 913587. 
  130. VV. Klimov. Discovery of pheophytin function in the photosynthetic energy conversion as the primary electron acceptor of Photosystem II.. „Photosynth Res”. 76 (1-3), s. 247-53, 2003. doi:10.1023/A:1024990408747. PMID 16228584. 
  131. BENNETT J.. Phosphorylation of chloroplast membrane polypeptides. „Nature”. 269, s. 344-346, 1977. doi:10.1038/269344a0. 
  132. J. Bennett, KE. Steinback, CJ. Arntzen. Chloroplast phosphoproteins: regulation of excitation energy transfer by phosphorylation of thylakoid membrane polypeptides.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 77 (9), s. 5253-7, Sep 1980. PMID 6933557. 
  133. Colman P. M., Freeman H. C., Guss J. M., Murata M., Norris V. A., Ramshaw J. A. M. & Venkatappa M. P.. X-ray crystal structure analysis of plastocyanin at 2.7 Å resolution. „Nature”. 272, s. 319 - 324, 1978. doi:10.1038/272319a0. 
  134. 134,0 134,1 L. Bogorad. Photosynthesis research: advances through molecular biology – the beginnings, 1975-1980s and on.... „Photosynth Res”. 76 (1-3), s. 13-33, 2003. doi:10.1023/A:1024957602990. PMID 16228563. 
  135. A. Verméglio. The two-electron gate in photosynthetic bacteria.. „Photosynth Res”. 73 (1-3), s. 83-6, 2002. doi:10.1023/A:1020429114745. PMID 16245107. 
  136. T. Tsukihira, K. Fukuyama, M. Nakamura, Y. Katsube i inni. X-ray analysis of a [2Fe-2S] ferrodoxin from Spirulina platensis. Main chain fold and location of side chains at 2.5 A resolution.. „J Biochem”. 90 (6), s. 1763-1773, Dec 1981. PMID 6801028. 
  137. Berthold D.A., Babcock G.T., Yocum C.F.. A highly resolved, oxygen-evolving photosystem II preparation from spinach thylakoid membranes. EPR and electron-transport properties. „FEBS Letters”. 134 (2), s. 231-234, 1981. doi:10.1016/0014-5793(81)80608-4. 
  138. J. Deisenhofer, H. Michel. The photosynthetic reaction centre from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis.. „Biosci Rep”. 9 (4), s. 383-419, Aug 1989. PMID 2686774. 
  139. J. Deisenhofer, O. Epp, K. Miki, R. Huber i inni. X-ray structure analysis of a membrane protein complex. Electron density map at 3 A resolution and a model of the chromophores of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis.. „J Mol Biol”. 180 (2), s. 385-98, Dec 1984. PMID 6392571. 
  140. Feher G.. Three decades of research in bacterial photosynthesis and the road leading to it: A personal account. „Photosynthesis Research”. 55 (55), s. 1-40, 1998. doi:10.1023/A:1005985019447. 
  141. LE. Fish, U. Kück, L. Bogorad. Two partially homologous adjacent light-inducible maize chloroplast genes encoding polypeptides of the P700 chlorophyll a-protein complex of photosystem I.. „J Biol Chem”. 260 (3), s. 1413-21, Feb 1985. PMID 3881431. 
  142. K. Satoh. The identification of the Photosystem II reaction center: a personal story.. „Photosynth Res”. 76 (1-3), s. 233-40, 2003. doi:10.1023/A:1024933610778. PMID 16228582. 
  143. Tamura N., Cheniae G.. Photoactivation of the water-oxidizing complex in Photosystem II membranes depleted of Mn and extrinsic proteins. I. Biochemical and kinetic characterization. „BBA – Bioenergetics”. 890 (2), s. 179-194, 1987. doi:10.1016/0005-2728(87)90019-3. 
  144. Witt I., Witt H.T., Gerken S., Saenger W., Dekker J.P., Rogner M.. Crystallization of reaction center I of photosynthesis Low-concentration crystallization of photoactive protein complexes from the cyanobacterium Synechococcus sp.. „FEBS Letters”. 221 (2), s. 260-264, 1987. doi:10.1016/0014-5793(87)80937-7. 
  145. J. Biggins, P. Mathis. Functional role of vitamin K in photosystem I of the cyanobacterium Synechocystis 6803.. „Biochemistry”. 27 (5), s. 1494-500, Mar 1988. PMID 3130097. 
  146. G. Renger. Apparatus and mechanism of photosynthetic oxygen evolution: a personal perspective.. „Photosynth Res”. 76 (1-3), s. 269-88, 2003. doi:10.1023/A:1024907012382. PMID 16228587. 
  147. MR. Wasielewski, DG. Johnson, M. Seibert, . Govindjee. Determination of the primary charge separation rate in isolated photosystem II reaction centers with 500-fs time resolution.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 86 (2), s. 524-528, Jan 1989. PMID 16594012. 
  148. M. Seibert, MR. Wasielewski. The isolated Photosystem II reaction center: first attempts to directly measure the kinetics of primary charge separation.. „Photosynth Res”. 76 (1-3), s. 263-8, 2003. doi:10.1023/A:1024986307839. PMID 16228586. 
  149. Parrett K.G., Mehari T., Golbeck J.H.. Resolution and reconstitution of the cyanobacterial Photosystem I complex. „Biochimica et Biophysica Acta”. 1015 (2), s. 341-352, 1990. doi:10.1016/0005-2728(90)90039-7. 
  150. Marcus R. A.. Electron Transfer Reactions in Chemistry: Theory and Experiment (Nobel Lecture). „Angewandte Chemie International Edition in English”. 32, s. 1111 - 1121, 2003. doi:10.1002/anie.199311113. 
  151. Kühlbrand W. Three-dimensional structure of the light-harvesting chlorophyll a/b-protein complex. „Nature”. 307, s. 478–480, 1984. doi:10.1038/307478a0. 
  152. Kühlbrand W., Wang D.N.. Three-dimensional structure of plant light-harvesting complex determined by electron crystallography. „Nature”. 350, s. 130–134, 1991. doi:10.1038/350130a0. 
  153. SE. Martinez, D. Huang, A. Szczepaniak, WA. Cramer i inni. Crystal structure of chloroplast cytochrome f reveals a novel cytochrome fold and unexpected heme ligation.. „Structure”. 2 (2), s. 95-105, Feb 1994. PMID 8081747. 
  154. PD. Boyer, PD. Boyer. A research journey with ATP synthase.. „J Biol Chem”. 277 (42), s. 39045-61, Oct 2002. doi:10.1074/jbc.X200001200. PMID 12181328. 
  155. JE. Walker. The regulation of catalysis in ATP synthase.. „Curr Opin Struct Biol”. 4 (6), s. 912-8, Dec 1994. PMID 7712295. 
  156. CM. Bruns, PA. Karplus. Refined crystal structure of spinach ferredoxin reductase at 1.7 A resolution: oxidized, reduced and 2'-phospho-5'-AMP bound states.. „J Mol Biol”. 247 (1), s. 125-45, Mar 1995. PMID 7897656. 
  157. H. Zhang, CJ. Carrell, D. Huang, V. Sled i inni. Characterization and crystallization of the lumen side domain of the chloroplast Rieske iron-sulfur protein.. „J Biol Chem”. 271 (49), s. 31360-6, Dec 1996. PMID 8940143. 
  158. CJ. Carrell, H. Zhang, WA. Cramer, JL. Smith. Biological identity and diversity in photosynthesis and respiration: structure of the lumen-side domain of the chloroplast Rieske protein.. „Structure”. 5 (12), s. 1613-1625, Dec 1997. PMID 9438861. 
  159. A. Zouni, HT. Witt, J. Kern, P. Fromme i inni. Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 A resolution.. „Nature”. 409 (6821), s. 739-43, Feb 2001. doi:10.1038/35055589. PMID 11217865. 
  160. N. Kamiya, JR. Shen. Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus at 3.7-A resolution.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 100 (1), s. 98-103, Jan 2003. doi:10.1073/pnas.0135651100. PMID 12518057. 
  161. N. Depège, S. Bellafiore, JD. Rochaix. Role of chloroplast protein kinase Stt7 in LHCII phosphorylation and state transition in Chlamydomonas.. „Science”. 299 (5612), s. 1572-5, Mar 2003. doi:10.1126/science.1081397. PMID 12624266.