Gelsolina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Gelsolina – jedno z białek wiążących aktynę.

Gelsolina jest białkiem o wysokim powinowactwie do filamentów aktynowych (Kd 50nM). Ma masę 80kD, składa się z 6 segmentów. Jej funkcją jest przecinanie filamentów aktynowych, a w mikromolarnych i submikromolarnych stężeniach jonów wapnia występuje jako białko czapeczkujące (blokujące wydłużanie) ich dodatnich końców. N końcowa część wiąże 2 monomery aktyny i przecina F aktynę niezależnie od jonów wapnia, natomiast C końcowa część wiąże 1 cząsteczkę G aktyny i jest zależna od jonów wapnia. Po oddysocjowaniu gelsoliny od dodatnich końców filamentów odkrywane są liczne miejsca początku polimeryzacji aktyny. W ten sposób cytoszkielet w szybki sposób może ulec przebudowaniu, np. przy zmianie kierunku migracji komórki. Jest to mechanizm istotny w czasie gojenia ran, agregacji płytek krwi i w innych procesach wymagających dużej mobilności komórek[1][2].

Przypisy

  1. CG. dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV. Dedova i inni. Actin binding proteins: regulation of cytoskeletal microfilaments.. „Physiol Rev”. 83 (2), s. 433-73, Apr 2003. doi:10.1152/physrev.00026.2002. PMID 12663865. 
  2. Adam Sadzyński, Krzysztof Kurek, Tomasz Konończuk, Małgorzata Żendzian-Piotrowska. Gelsolina – różnorodność budowy i funkcji. „Postepy Hig Med Dosw”. 64, s. 303–9, 2010. ISSN 1732-2693.