Hem (biochemia)

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Hem B
Delokalizacja wiązań w cząsteczce hemu B
Hem B - model przestrzenny
Hem B – model kulkowo-pręcikowy

Hem, żelazoporfirynagrupa prostetyczna wielu enzymów. Występuje m.in. w hemoglobinie, mioglobinie oraz w cytochromach[1].

Część organiczna hemu ma strukturę analogiczną do porfiryny, która jest płaska. W cząsteczce hemu odpowiednia porfinyna ma związany kation żelaza (Fe2+ lub Fe3+) przez cztery wiązania N-Fe. Formalnie dwa z nich to wiązania kowalencyjne, a dwa koordynacyjne, choć w rzeczywistości są one równocenne. Kation żelaza w strukturze hemu może znajdować się zarówno w płaszczyźnie porfiryny jak i wystawać ponad płaszczyznę. W cząsteczce hemoglobiny kation ten jest wysunięty ponad płaszczyznę o około 0.04 nm czyli 0.4 Å natomiast po związaniu cząsteczki tlenu przesuwa się do płaszczyzny. W wyniku delokalizacji wiązań szkieletu porfirynowego cząsteczka hemu silnie absorbuje światło widzialne. Hem nadaje białku i krwi czerwony kolor. Zaburzenia w biosyntezie hemu u człowieka objawiają się nadmiernym wydalaniem porfiryn w moczu (porfirie).W organizmach żywych zidentyfikowano szereg hemów (m.in. hem A, B, C, D, L, M, O, S) różniących się podstawnikami pierścienia porfirynowego.

Funkcje biologiczne[edytuj | edytuj kod]

Prostetyczna grupa hemowa ma dwie zasadnicze funkcje:

  • Wiązanie cząsteczek (ligandów)
    Kation żelaza w hemie jest zdolny do wiązania dwóch ligandów (np. tlen O2, tlenek węgla CO, anion cyjankowy C≡N itp.), poprzez wiązania koordynacyjne, które są skierowane prostopadle do płaszczyzny hemu. Wiązanie tlenu w sposób odwracalny przez hem hemoglobiny ma na celu transport tego pierwiastka z krwią do komórek. Podczas wiązania obojętnego ligandu do kationu Fe2+stopień utlenienia żelaza się nie zmienia. Wiązanie tlenku węgla (czadu) oraz cyjanków jest praktycznie nieodwracalne co "blokuje" hem hemoglobiny uniemożliwiając transport tlenu. Zatrucie tlenkiem węgla lub cyjankami jest śmiertelne.
  • Wiązanie elektronów
    Kation żelaza jest zdolny do zmiany stopnia utlenienia tj. do naprzemiennych procesów utleniania i redukcji. Proces ten jest wykorzystywany w cytochromach, których celem jest przenoszenie elektronów np. w łańcuchu transportu elektronów.
Fe2+ → Fe3+ (utlenianie)
Fe3+ → Fe2+ (redukcja)

Wiązanie z białkiem[edytuj | edytuj kod]

Cząsteczka hemu może być połączona z białkiem zarówno w sposób kowalencyjny jak i niekowalencyjny.

W hemoglobinie prostetyczna grupa hemowa związana jest niekowalencyjnie poprzez wiązanie koordynacyjne atomu azotu imidazolowego pierścienia histydyny proksymalnej F8 (ósmy aminokwas helisy F hemoglobiny).

W cytochromach prostetyczna grupa hemowa może być połączona kowalencyjnie np. w cytochromie c pomiędzy grupami sulfhydrylowymi reszt cysteiny a grupami winylowymi protoporfiryny.

Biosynteza hemu[edytuj | edytuj kod]

Katabolizm hemu[edytuj | edytuj kod]

Część białkowa hemoglobiny rozpada się do wolnych aminokwasów. W komórkach układu siateczkowo-śródbłonkowego Fe2+ jest utleniane do Fe3+ i przechodzi do puli ogólnej żelaza w organizmie a z pozostałej części porfirynowej hemu odszczepiony zostaje mostek α-metinowy w postaci CO i powstaje biliwerdyna (zielony barwnik). Po redukcji biliwerdyna daje czerwono-pomarańczową bilirubinę. Ta przenika do krwi, gdzie zostaje sprzęgnięta z osoczową albuminą tworząc nierozpuszczalną w wodzie bilirubinę pośrednią (wolną). W wątrobie kompleks ten rozpada się i bilirubina sprzęgana jest głównie z glukuronianem (75%) tworząc diglukuronid bilirubiny, w mniejszej ilości z siarczanem (15%) lub adenozynometioniną (10%) a pozostała część z glicyną lub tauryną - wszystkie te pochodne noszą nazwę bilirubiny bezpośredniej (związanej) i w zdrowej wątrobie stanowią 100% bilirubiny. Bilirubina związana wydalana jest z żółcią do jelita, gdzie pod wpływem enzymów bakteryjnych glukuronian jest odszczepiany a bilirubina redukowana do bezbarwnego urobilinogenu. Część urobilinogenu jest zwrotnie wchłaniana w jelicie krętym i jelicie grubym, z krwią wędruje do nerek i wydalana jest z moczem, przekształcając się na powietrzu w żółtą urobilinę. Większość urobilinogenu jest jednak utleniana przez bakterie jelitowe do brązowej sterkobiliny i wydalana z kałem.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. hem w aneksy.pwn.pl. aneksy.pwn.pl. [dostęp 2012-01-09].

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  1. J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, s. 270-271, 502, seria: Wydanie trzecie zmienione. ISBN 83-01-14379-7.
  2. B.D. Hames, N.M. Hooper,: Biochemia Krótkie wykłady. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 44-51, seria: Wydanie drugie. ISBN 978-83-01-13872-1.
  3. Franciszek Kokot, Stefan Kokot: Badania laboratoryjne : zakres norm i interpretacja. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2005. ISBN 83-200-3172-9.
  4. Lubert Stryer, Biochemia, PWN, Warszawa 2003, str. 154, (Wyd. 2 popr.) ISBN 83-01-13978-1