Hemoerytryna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Pojedyncze białko hemoerytryny (utlenione).
Trimer hemoerytryny.

Hemoerytrynabarwnik oddechowy (oligomer)[1] niektórych wieloszczetów, ramienionogów, sikwiaków, pierścienic i niezmogowców. Pod względem chemicznym jest metaloproteiną zbudowaną z 1-8 łańcuchów peptydowych połączonych z atomem żelaza na drugim stopniu utlenienia (Fe2+), w przeciwieństwie do hemoglobiny, hemoerytryna nie zawiera układów hemu, po połączeniu z O2 w reakcji utlenienia przybiera barwę fioletoworóżową. Po raz pierwszy została wyizolowana z metanotroficznych bakterii Methylococcus capsulatus.[2] W mięśniach morskich bezkręgowców występuje jako Miohemoerytryna.

Mechanizm syntezy z tlenem[edytuj | edytuj kod]

Fe2+—OH—Fe2+ deoksy (zredukowana)
Fe2+—OH—Fe3+ semi-met
Fe3+—O—Fe3+—OOH- oksy (utleniona)
Fe3+—OH—Fe3+— (inny ligand) met (utleniona)
Centrum aktywne hemoerytryny przed i po utlenieniu.


Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]

Przypisy