Karbapenemazy
 |
Ten artykuł od 2010-01 wymaga zweryfikowania podanych informacji. |
Karbapenemazy, MBL[1] (z ang. metallo-β-lactamases[1]) – bakteryjne enzymy hydrolizujące wiązanie β-laktamowe w cząsteczce karbapenemów (rodzaj antybiotyków β-laktamowych); można je więc zaliczyć do β-laktamaz.
Ich obecność w komórkach bakteryjnych jest źródłem oporności bakterii na ten rodzaj antybiotyków. Są to enzymy bakteryjne zdolne do dezaktywacji prawie wszystkich rodzajów β-laktamów: penicylin, cefalosporyn oraz karbapenemów. Oporne na ich działanie są monobaktamy[1].
Karbapenemazy należą do metaloenzymów, zawierają w centrum aktywnym jon cynku (Zn2+). Mają więc inną budowę niż pozostałe β-laktamazy i ta różnica w budowie zapewnia im tak szerokie spektrum działania. Karbapenemazy są niewrażliwe na tradycyjne inhibitory β-laktamaz, znane są jednak substancje zdolne zahamować ich działanie – do inhibitorów karbapenemaz zalicza się EDTA i kwas merkaptopropionowy.
Przypisy[edytuj | edytuj kod]
- ↑ a b c Timothy Palzkill, Metallo-β-lactamase structure and function: Metallo-β-lactamase structure and function, „Annals of the New York Academy of Sciences”, 1277 (1), 2013, s. 91–104, DOI: 10.1111/j.1749-6632.2012.06796.x, PMID: 23163348, PMCID: PMC3970115 [dostęp 2023-06-17] (ang.).
