Katelicydyny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania

Katelicydynypeptydy o działaniu podobnym do defensyn, o właściwościach bakteriobójczych w stosunku do szerokiego spektrum drobnoustrojów. U człowieka wykazano dotychczas obecność tylko jednej katelicydyny – hCAP 18. Pod wpływem proteazy serynowej 3 z katelicydyny hCAP 18 uwalniany jest aktywny peptyd – LL-37 o właściwościach bakteriobójczych. LL-37 jest syntetyzowany przez szpik kostny, keratynocyty zakażonej skóry oraz nabłonek dróg oddechowych. hCAP-18 jest głównym białkiem w specjalnych ziarnistościach neutrofilów, występuje również w limfocytach i monocytach, w komórkach złuszczającego się nabłonka, najądrzach i plazmie nasiennej, w płucach i w keratynocytach w przebiegu stanów zapalnych skóry. Biologiczne funkcje zlokalizowane są w C-końcu, który jest aktywowany przez rozszczepianie do holoprotein. C-koniec hCAP-18/LL-37 wykazuje szerokie działanie przeciwbakteryjne zarówno wobec bakterii Gram-ujemnych i Gram-dodatnich, oddziałuje synergistycznie przeciwbakteryjnie z defensynami oraz jest czynnikiem chemotaktycznym dla neutrofilów, monocytów i komórek T, a także może wiązać lipopolisacharyd (LPS).

Katelicydyny to mediatory zapalne wywierające wpływ na proliferację komórek i ich migrację, procesy immunomodulacji, gojenia się ran, angiogenezy, uwalniania cytokin i histaminy. Stwierdzono także, że LL-37 wykazuje działanie cytotoksyczne w stosunku do normalnych komórek ssaków. Wołowe i wieprzowe katelicydyny rozszczepiane są przez elastazę z ziarnistości azurofilnych dostarczających aktywnych białek przeciwdrobnoustrojowych. Wśród katelicydyn tylko pochodne peptydu CAP18 (ludzka i królicza) i CAP11 posiadają zdolność wiązania i neutralizowania LPS.

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  1. A. Di Nardo, A. Vitiello, RL. Gallo. Cutting edge: mast cell antimicrobial activity is mediated by expression of cathelicidin antimicrobial peptide.. „J Immunol”. 170 (5), s. 2274-8, 2003. PMID 12594247. 
  1. R. Koczulla, G. von Degenfeld, C. Kupatt, F. Krötz i inni. An angiogenic role for the human peptide antibiotic LL-37/hCAP-18.. „J Clin Invest”. 111 (11), s. 1665-72, 2003. doi:10.1172/JCI17545. PMID 12782669. 
  1. OE. Sørensen, JB. Cowland, K. Theilgaard-Mönch, L. Liu i inni. Wound healing and expression of antimicrobial peptides/polypeptides in human keratinocytes, a consequence of common growth factors.. „J Immunol”. 170 (11), s. 5583-9, 2003. PMID 12759437. 
  1. JW. Larrick, M. Hirata, RF. Balint, J. Lee i inni. Human CAP18: a novel antimicrobial lipopolysaccharide-binding protein.. „Infect Immun”. 63 (4), s. 1291-7, 1995. PMID 7890387. 
  1. J. Schauber, C. Svanholm, S. Termén, K. Iffland i inni. Expression of the cathelicidin LL-37 is modulated by short chain fatty acids in colonocytes: relevance of signalling pathways.. „Gut”. 52 (5), s. 735-41, 2003. PMID 12692061. 
  1. I. Nagaoka, S. Hirota, F. Niyonsaba, M. Hirata i inni. Augmentation of the lipopolysaccharide-neutralizing activities of human cathelicidin CAP18/LL-37-derived antimicrobial peptides by replacement with hydrophobic and cationic amino acid residues.. „Clin Diagn Lab Immunol”. 9 (5), s. 972-82, 2002. PMID 12204946. 
  1. R. Bals, JM. Wilson. Cathelicidins--a family of multifunctional antimicrobial peptides.. „Cell Mol Life Sci”. 60 (4), s. 711-20, 2003. PMID 12785718. 
  1. OE. Sørensen, P. Follin, AH. Johnsen, J. Calafat i inni. Human cathelicidin, hCAP-18, is processed to the antimicrobial peptide LL-37 by extracellular cleavage with proteinase 3.. „Blood”. 97 (12), s. 3951-9, 2001. PMID 11389039.