Laminina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura budowy lamininy

Laminina (łac. laminin) – białko należące do glikoprotein o masie cząsteczkowej ok. 850.000 kDa, stanowiąca główny składnik błony podstawnej. Jej lokalizacja w luźnej warstwie błony podstawnej wskazuje, że laminina odgrywa istotną rolę w oddziaływaniu komórek nabłonka i śródbłonka z innymi składnikami tej błony. Stanowi główny składnik substancji międzykomórkowej – blaszki jasnej w błonie podstawnej. Pełni ważną rolę w oddziaływaniach komórek nabłonka i śródbłonka z innymi składnikami błony podstawnej oraz w ukierunkowaniu ruchu komórek. Laminina zbudowana jest z trzech dużych podjednostek (heterotrimer): A (400-440 kDa), B1 (215-230 kDa) i B2 (205 kDa), spiętych mostkami disiarczkowymi w strukturę o kształcie krzyża. Cząsteczki lamininy mogą oddziaływać z białkami matrix zewnątrzkomórkowej, takimi jak kolageny, siarczan heparanu, fibronektyna, proteoglikany i entaktyna, uczestnicząc w tworzeniu właściwej struktury błon postawnych i stabilnych połączeń umożliwiających przyczepianie się komórek do tych błon[1].

W przypadkach osłabionej ekspresji lamininy zachodzi np. rzadka choroba wrodzona - pęcherzowe oddzielanie się naskórka[2].

Przypisy

  1. Słownik biologii komórki. Polska Akademia Umiejętności, 2008. ISBN 978-83-60183-80-9.
  2. .neonatologia.org.pl: Epidermolysis bullosa junctionalis u noworodka. [dostęp 26.02.2013].