Mieloperoksydaza

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania

Mieloperoksydaza (EC 1.11.1.7, ang. myeloperoxidase, MPO) – enzym należący do peroksydaz, który katalizuje reakcje powstawania kwasu podchlorawego, związku chemicznego o silnych właściwościach bakteriobójczych i przeciwwirusowych.

Mieloperoksydaza występuje w ziarnistościach granulocytów obojętnochłonnych i jest uwalniana w reakcjach zapalnych. Jest ona białkowym heterotetramerem o masie cząst. 140 kDa, w jego skład chodzi barwnik hemowy, od którego zależy zielonkawa barwa wydzielin bogatych w neutrofile (ropa, plwocina itp.).

Uważa się, że mieloperoksydaza odgrywa rolę w zapoczątkowywaniu i powstawaniu niektórych chorób układu krążenia, między innymi przez zwiększanie oksydacji LDL i przyspieszenie aterogenezy[1]. Podwyższony poziom tego enzymu jest czynnikiem ryzyka wystąpienia ostrego zespołu wieńcowego[2][3].

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. Nambi V. (2005): The use of myeloperoxidase as a risk marker for atherosclerosis. Curr Atheroscler Rep. 7(2): 127-31
  2. Zhang R. et al. (2001): Association between myeloperoxidase levels and risk of coronary artery disease. JAMA. 286(17): 2136-42
  3. Brennan ML et al. (2003): Prognostic value of myeloperoxidase in patients with chest pain. New Eng J Med. 349(17): 1595-1604