Mioglobina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Cząsteczka mioglobiny.
Różne kolory oznaczają poszczególne helisy alfa budujące pojedynczą cząsteczkę mioglobiny.
Porównanie krzywych saturacji Mioglobiny (Mb) z Hemoglobiną (HbA), Hemoglobiną płodową (HbF)

Mioglobina (oznaczana również: Mb) – złożone białko globularne biorące udział w magazynowaniu tlenu. Jest pojedynczym łańcuchem białkowym, o masie cząsteczkowej 17053 Da[1], zbudowanym ze 153 reszt aminokwasowych. Jej budowa drugorzędowa i trzeciorzędowa jest bardzo podobna do budowy podjednostki β w hemoglobinie. W 1958 roku John Kendrew i współpracownicy wyznaczyli dokładną strukturę mioglobiny stosując rentgenografię strukturalną. Była to pierwsza poznana struktura białka. Za odkrycie Kendrew otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 1962, dzieląc ją z Maxem Perutzem.

Budowa[edytuj | edytuj kod]

Mioglobina jest silnie upakowaną, w przybliżeniu kulistą cząsteczką o wymiarach 4,5 x 3,5 x 2,5 nm. Około 75% łańcucha występuje w formie ośmiu prawoskrętnych helis α o długości 7 - 20 aminokwasów.[2] Poszczególne helisy oznacza się literami od A do H. Aby odnieść się do konkretnego aminokwasu określamy w której helisie się on znajduje (np. F) oraz liczbę wskazującą pozycję od końca N (aminowego) w tej helisie. I tak np. "His F8" odpowiada helisie F i ósmemu aminokwasowi na niej, który okazuje się być histydyną.

Grupę prostetyczną mioglobiny stanowi hem. Znajduje się on w zagłębieniu pomiędzy helisami E i F, a w jego centrum jest związane koordynacyjnie żelazo w formie jonu Fe2+. Utlenienie jonu żelaza Fe2+ do Fe3+ powoduje utratę aktywności biologicznej białka.

Zewnętrzna część cząsteczki mioglobiny jest polarna, natomiast jej wnętrze jest niepolarne. Dzieje się tak, gdyż reszty aminokwasowe zawierające grupy polarne kierowane są na zewnątrz cząsteczki, a reszty niepolarne kierowane są do środka. Jedynym wyjątkiem od tej reguły są dwie polarne reszty histydyny (F8 i E7), które skierowane są do wnętrza cząsteczki. His F8 określana jest mianem histydyny proksymalnej, a His E7 - dystalnej.

Rodzaje mioglobiny:

  • oksymioglobina – mioglobina utlenowana, magazynująca tlen;
  • karboksymioglobina - mioglobina związana z tlenkiem węgla(II). W warunkach fizjologicznych stanowi ok. 1% mioglobiny. Wędzonemu mięsu nadaje charakterystyczny, jasnoczerwony kolor.
  • apomioglobina (apoMb) - mioglobina pozbawiona hemu;
  • metmioglobina – mioglobina z utlenionym atomem żelaza.

Funkcja[edytuj | edytuj kod]

Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do bardzo niskiej wartości 5 mm Hg, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2 i pozwala mitochondriom na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej.

Kluczową rolę w wiązaniu tlenu przez mioglobinę pełni hem wraz ze związanym koordynacyjnie jonem żelaza(II), oraz histydyna proksymalna i dystalna. Fe2+ wiąże się piątym wiązaniem koordynacyjnym z pierścieniem imidazolowym histydyny proksymalnej. Po przeciwnej stronie płaskiego układu hemu znajduje się histydyna dystalna, która nie wiąże się z żelazem, pełni jednak istotną rolę jako zawada przestrzenna, utrudniając przyłączanie się cząsteczkom tlenku węgla (CO).

Jedna cząsteczka mioglobiny przenosi jedną cząsteczkę tlenu. Tlen zajmuje szóstą pozycję koordynacyjną w atomie żelaza. Przyłączenie cząsteczki O2 powoduje zmianę konformacji części białka.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. Human protein: P02144 - Myoglobin
  2. Biochemia Harpera, Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell, wyd. V, Wydawnictwo Lekarskie PZWL