Papaina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania

Papaina (EC 3.4.22.2[1]) – enzym z podklasy proteaz o niskiej specyficzności substratowej (proteoliza zachodzi niezależnie od tego jakie aminokwasy sąsiadują z wiązaniem peptydowym) występujący w melonowcu właściwym[2].

Jest to substancja podobna do ludzkiej pepsyny. Uczestniczy w rozkładzie białek (szczególnie pochodzenia zwierzęcego[potrzebne źródło]). Łańcuch papainy zbudowany jest z 212 reszt aminokwasowych, stabilizowany jest 4 mostkami dwusiarczkowymi (-S-S-) i tworzy dwie domeny podobnie jak insulina.Do osiągnięcia pełni aktywności enzymatycznej papaina musi mieć wolną grupę -SH i lekko kwaśne środowisko.

Papaina trawi białka strukturalne pasożytów obecnych w przewodzie pokarmowym do albuminoz i peptonów. Dodatek witaminy C i amigdaliny z czeremchy pospolitej oraz śliwy tarniny katalizuje aktywność papainy. W medycynie papaina jest od dawna wykorzystywana jako środek przeciwpasożytniczy (np. w lambliozie) działający na zasadzie strawienia ciała parazyta. Papaina rozkłada również strukturę białkową ściany i błony komórkowej bakterii i grzybów.

Jest składnikiem sosów nadających kruchość potrawom mięsnym[2] i soli zmiękczającej mięso[3]. Wykorzystywana jest także do zwiększania odporności piwa na niskie temperatury[3] oraz do produkcji kremów antycellulitowych[potrzebne źródło].

Przypisy

  1. Numer EC 3.4.22.2 w bazie Enzyme nomenclature database
  2. 2,0 2,1 Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206-207. ISBN 978-83-01-15811-8.
  3. 3,0 3,1 Customs Service of the Republic of Poland. System ISZTAR - Tariff Information (pol.). Ministerstwo Finansów RP. [dostęp 2012-05-15].