Penicylinaza

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Penicylinaza

Penicylinazy (EC 3.5.2) – grupa enzymów należących do beta-laktamaz, warunkujących oporność niektórych bakterii na naturalne penicyliny – benzylową oraz fenoksymetylową. Działa poprzez hydrolizę pierścienia beta-laktamowego.
Według klasyfikacji Karen Bush, enzymy tej grupy należą do klasy 2a[1].

Drobnoustroje najczęściej wytwarzające penicylinazę to Staphylococcus (Staphylococcus aureus), Bacillus (Bacillus cereus).

Enzym ten u bakterii Gram-dodatnich jest kodowany przez gen znajdujący się na plazmidzie, wyłącznie w obecności induktora (jakim jest często antybiotyk). U bakterii Gram ujemnych (Moraxella, Bacteroides) gen kodujący znajduje się na chromosomie, choć u nich większą rolę odgrywają enzymy o szerokim spektrum substratowym.

Spektrum substratowe penicylinaz jest wąskie, poza penicylinami naturalnymi inaktywują one w małym stopniu cefalosporyny I generacji, choć nie wiadomo czy ma to znaczenie kliniczne.

Penicylinazy są hamowane przez inhibitory beta-laktamaz (kwas klawulanowy, sulbaktam, tazobaktam).

Przypisy

  1. Bush K., Jacoby GA., Medeiros AA. A functional classification scheme for beta-lactamases and its correlation with molecular structure.. „Antimicrob Agents Chemother”. Jun;39. 6, s. 1211-33, 1995. PMID 7574506. 

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Danuta Dzierżanowska: Antybiotykoterapia praktyczna. Bielsko-Biała: [Alfa]-Medica Press, 2008. ISBN 978-83-7522-013-1.

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.