Plastydowa oksydaza końcowa

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Udział plastydowej oksydazy końcowej w metabolizmie chloroplastów

Plastydowa oksydaza końcowa, PTOXenzym występujący w plastydach roślin oraz niektórych glonów. Ortologi wykryto także u sinic[1]. Enzym katalizuje utlenienie plastochinonu z udziałem cząsteczki tlenu. Produktem reakcji jest woda. Reakcja jest alternatywą dla cyklicznego transportu elektronów z udziałem fotoukładu I (PS I) i fotoukładu II (PS II). Chociaż fizjologiczna rola enzymu nie jest w pełni wyjaśniona, alternatywna droga transportu elektronów z udziałem PTOX uruchamiana jest prawdopodobnie, gdy możliwości akceptorowe PS I są ograniczone[2]. Oksydaza jest również zaangażowana w szlak przenoszenia elektronów określany jako chlorooddychanie. Istnienie tego akceptora elektronów może zapobiegać fotoinhibicji PS I[3]. Enzym jest także niezbędny do przeprowadzenia syntezy karotenoidów[4]. Wszystkie trzy funkcje wiążą się ze zdolnością roślin do radzenia sobie z warunkami stresowymi. Doświadczenia potwierdziły wzrost aktywności oksydazy w warunkach stresowych[5]. Białko wykazuje duże podobieństwo do obecnej w mitochondriach oksydazy alternatywnej (AOX)[2].

U roślin wyższych oraz sinic oksydaza kodowana jest przez jeden gen. U niektórych glonów stwierdzono obecność dwóch genów PTOX1 i PTOX2[6].

Istnienie PTOX było postulowane po raz pierwszy w roku 1982, jednak bezpośrednie dowody zostały przedstawione dopiero w kolejnych latach[2].

Budowa[edytuj | edytuj kod]

Plastydowa oksydaza końcowa jest integralnym białkiem błonowym[7]. Masa białka została wyznaczona na około 43 kDa u Arabidopsis thaliana[8]. Brak domeny D odpowiedzialnej za powstawanie dimeru AOX wskazuje, że funkcjonalnym enzymem jest monomer[2]. Centrum aktywne enzymu znajduje się po stromalnej stronie błony tylakoidów[9]. Niemal wszystkie badane enzymy PTOX zawierały 16-aminokwasową domenę w pobliżu końca C. Jest ona wysoce konserwatywna, a zarazem nie występuje w AOX. Delecja eksonu 8 pokrywającego się z tą domeną wydaje się prowadzić do utraty aktywności[7]. Zarazem wykazano, że białko oksydazy alternatywnej kodowane przez gen AOX2, dzięki obecności właściwego transpeptydu może być importowane do chloroplastów i funkcjonalnie zastępować PTOX[10]. Ważnych dla aktywności enzymu jest 14 reszt aminokwasowych zgrupowanych w trzy klasy: (I) Ala-139, Pro-142, Glu-171, Asn-174, Leu-179, Pro-216, Ala-230, Asp-287, Arg-293 nie są konieczne dla aktywności, (II) Tyr-234 i Asp-295 są niezbędne dla aktywności, (III) Leu-135, His 151 i Tyr-212 są ważne, lecz nie niezbędne dla aktywności (numeracja odnosi się do enzymu z Arabidopsis thaliana). Większość z wymienionych reszt znajduje się w pobliżu sześciu miejsc wiążących dwa atomy żelaza[11].

Ewolucja[edytuj | edytuj kod]

Enzym został wykryty u organizmów zdolnych do przeprowadzania oksygenicznej fotosyntezy, czyli u roślin, glonów i sinic. Wysoki stopień podobieństwa miedzy oksydazą alternatywną a plastydową oksydazą końcową wskazuje, że oba enzymy pochodzą od wspólnego przodka, białka zawierającego dwa atomy żelaza. Prawdopodobnie początkowo w czasie transformacji świata beztlenowego na tlenowy, reduktaza tlenu pozwalała pozbyć się tlenu. PTOX pierwotnie powstała się u sinic, a OAX u proteobakterii. Oba enzymy pojawiły się u eukariontów w wyniku endosymbiozy, a ich geny były pionowo przekazywane w ewolucji roślin i glonów. Podobieństwo sekwencji genów u glonów i roślin jest wyższe niż 25%. Wysoka konserwatywność wskazuje na powstanie PTOX i AOX jeszcze przed endosymbiozą i braku istotnych zmian od tego punktu[12].

Znane są cyjanofagi zawierające kopie genu kodującego PTOX. Mogą one spełniać rolę wektorów wirusowych przenoszonych gen pomiędzy różnymi gatunkami sinic. Uzyskane dane wskazują na wykorzystanie genu przez cyjanofaga w celu zmiany metabolizmu komórki sinicy, tak, aby wytwarzała więcej ATP potrzebnego do syntezy wirusa, a mniej NADPH[2].

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  1. AE. McDonald, S. Amirsadeghi, GC. Vanlerberghe. Prokaryotic orthologues of mitochondrial alternative oxidase and plastid terminal oxidase.. „Plant Mol Biol”. 53 (6), s. 865-76, Dec 2003. doi:10.1023/B:PLAN.0000023669.79465.d2. PMID 15082931. 
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 AE. McDonald, AG. Ivanov, R. Bode, DP. Maxwell i inni. Flexibility in photosynthetic electron transport: the physiological role of plastoquinol terminal oxidase (PTOX). „Biochim Biophys Acta”. 1807 (8), s. 954-67, Aug 2011. doi:10.1016/j.bbabio.2010.10.024. PMID 21056542. 
  3. D. Rumeau, G. Peltier, L. Cournac. Chlororespiration and cyclic electron flow around PSI during photosynthesis and plant stress response.. „Plant Cell Environ”. 30 (9), s. 1041-51, Sep 2007. doi:10.1111/j.1365-3040.2007.01675.x. PMID 17661746. 
  4. P. Carol, M. Kuntz. A plastid terminal oxidase comes to light: implications for carotenoid biosynthesis and chlororespiration.. „Trends Plant Sci”. 6 (1), s. 31-6, Jan 2001. PMID 11164375. 
  5. X. Sun, T. Wen. Physiological roles of plastid terminal oxidase in plant stress responses.. „J Biosci”. 36 (5), s. 951-6, Dec 2011. PMID 22116293. 
  6. J. Wang, M. Sommerfeld, Q. Hu. Occurrence and environmental stress responses of two plastid terminal oxidases in Haematococcus pluvialis (Chlorophyceae).. „Planta”. 230 (1), s. 191-203, Jun 2009. doi:10.1007/s00425-009-0932-4. PMID 19408010. 
  7. 7,0 7,1 A. Fu, S. Park, S. Rodermel. Sequences required for the activity of PTOX (IMMUTANS), a plastid terminal oxidase: in vitro and in planta mutagenesis of iron-binding sites and a conserved sequence that corresponds to Exon 8.. „J Biol Chem”. 280 (52), s. 42489-96, Dec 2005. doi:10.1074/jbc.M508940200. PMID 16249174. 
  8. L. Houille-Vernes, F. Rappaport, FA. Wollman, J. Alric i inni. Plastid terminal oxidase 2 (PTOX2) is the major oxidase involved in chlororespiration in Chlamydomonas.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 108 (51), s. 20820-5, Dec 2011. doi:10.1073/pnas.1110518109. PMID 22143777. 
  9. Jun Minagawa, Yuichiro Takahashi. Structure, function and assembly of Photosystem II and its light-harvesting proteins. „Photosynthesis Research”. 82 (3), s. 241–263, 2004. doi:10.1007/s11120-004-2079-2. ISSN 0166-8595 (ang.). 
  10. A. Fu, H. Liu, F. Yu, S. Kambakam i inni. Alternative oxidases (AOX1a and AOX2) can functionally substitute for plastid terminal oxidase in Arabidopsis chloroplasts.. „Plant Cell”. 24 (4), s. 1579-95, Apr 2012. doi:10.1105/tpc.112.096701. PMID 22534126. 
  11. A. Fu, M. Aluru, SR. Rodermel. Conserved active site sequences in Arabidopsis plastid terminal oxidase (PTOX): in vitro and in planta mutagenesis studies.. „J Biol Chem”. 284 (34), s. 22625-32, Aug 2009. doi:10.1074/jbc.M109.017905. PMID 19542226. 
  12. AE. McDonald, GC. Vanlerberghe. Origins, evolutionary history, and taxonomic distribution of alternative oxidase and plastoquinol terminal oxidase.. „Comp Biochem Physiol Part D Genomics Proteomics”. 1 (3), s. 357-64, Sep 2006. doi:10.1016/j.cbd.2006.08.001. PMID 20483267.