Roślinne białka PR

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Roślinne białka PR (Pathogenesis Related) – grupa białek stwierdzonych w liściach roślin odpornych na patogeny po wniknięciu patogenu do komórek rośliny. Wyróżnia się co najmniej 11 klas białek PR.

Klasy białek PR[edytuj | edytuj kod]

Białka PR1 są w większości białkami kwaśnymi o masie cząsteczkowej 15-17kDa, PR2 (b-1,3-glukanaza) i PR3 (chityzyny) są enzymami hydrolitycznymi i wraz z białkami z grupy PR4 wykazują właściwości antygrzybowe. Większość białek PR podobnie jak taumatyna, wykazuje właściwości antygrzybowe. Białka klasy PR5 (TL- ang. thaumalin like lub TLPs (ang. – thaumatin like proteins) w większości posiadają masę cząsteczkową około 24-25 kDa i wykazują znaczną homologię w sekwencji aminokwasów do taumatyny. Białka TL również posiadają właściwości antygrzybowe. Białka TL wykazują znaczące podobieństwo w sekwencji aminokwasów do taumatyny, od 40 do 70%[1]. Dla taumatyny stwierdzono słabe działanie hamujące wzrost następujących grzybów: Candida albicans, Neurospora crassa, Thricoderma reesei i Phytophora infestans[2]. Białka TL wyizolowano także z korzeni, organów wegetatywnych i zdrowych nasion[3]. Poznano wiele białek taumatynopodobnych, spośród których najbardziej zbliżone sekwencje posiadają:

Nie wszystkie wykryte dotąd białka TLPs wykazują właściwości antygrzybowe. Przykładem jest białko TL z daglezji zielonej (Pseudotsuga menziesii). Charakteryzuje się ono znaczną homologią w sekwencji aminokwasów do taumatyny, ale nie wykazuje właściwości antygrzybowych[6].

Przykłady białek PR[edytuj | edytuj kod]

Roślina Białko PR Patogen przeciwko któremu wykazuje aktywność Autorzy
Tytoń PR-R Wirus TMV [7]
Tytoń PR-S Wirus TMV [7]
Tytoń PR-S Cercospora beticola [7]
Tytoń PR-5d - [8]
Tytoń PRR2 - [5]
Tytoń Osmotyna Wirus TMV [9]
Tytoń Osmotyna Cercospora beticola [9]
Tytoń Osmotyna Trichoderma reesei [9]
Tytoń Osmotyna Candida albicans [9]
Tytoń Osmotyna Phytopythora infestans [9]

Białka PR w infekcjach[edytuj | edytuj kod]

Jedną z bardziej skutecznych metod obronnych stosowanych przez roślinę jest wytworzenie nekroz w miejscu wniknięcia patogena, co zapobiega jego dalszemu rozprzestrzenianiu się i porażaniu nowych komórek. Obumarła tkanka stanowi barierę dla dalszych inwazji. Zlokalizowana infekcja, a więc ograniczona do miejsca wniknięcia patogena i zatrzymana poprzez nekrozę wokół miejsca wniknięcia oznacza, że dana roślina posiada odporność na patogena. Reakcji nadwrażliwości towarzyszy synteza wielu białek, które mogą brać udział w obronie roślin, w tym białka PR. Białka PR mogą być wykrywane nawet w tkankach, które nie są porażane, jednak w wysokim stężeniu występują tylko w sąsiedztwie nekroz. Białka te są postrzegane jako odpowiedzialne za systemiczną, nabytą odporność, która zapewnia roślinie podwyższoną odporność w przypadku ataku kolejnego patogena[1].

Stwierdzono że synteza białek PR zachodzi nie tylko w odpowiedzi na infekcję wywołaną wirusami, wiroidami, bakteriami, czy grzybami, ale również w wyniku traktowania roślin związkami chemicznymi np.: kwasem poliakrylowym, pochodnymi aminokwasów, solami metali ciężkich, kwasem salicylowym, a także wskutek działania zanieczyszczeń powietrza. Indukcja białek PR może być kontrolowana przez fitohormony lub zachodzi w wyniku stresu osmotycznego bądź solnego. Rośliny odporne na stresy wytwarzają białka PR w określonych fazach rozwoju[10].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. 1,0 1,1 van Loon L.C., van Kammen A., 1970. Polyacrylamide disc electrophoresis of the soluble leaf proteins from Nicotiana tabacum var ` Samsun` and Samsun NN1. Changesin proyein constitution after infection with TMV, Virology 40:199-211.
  2. Roberts W.K., Selitrennikoff C.P., 1990. Zeamatin, an antifungal protein from maize with membrane-permealizing activity. J. Gen. Microbiol., 136:1771-1778
  3. LaRosa P.C, Chen Z., Nelson D.E., Singh N.K, Hasegawa P.M., Bressan R.A., 1992. Osmotin gene expression is posttranscriptionally regulated, Plant Physiol., 100:409-415.
  4. Batalia M.A., Monzingo A.F., Ernst S., Roberts W., Robertus J.D., 1996. Crystal structure of the antifungal protein zeamatin a member of the thaumatin-like, PR-5 protein family, Nat. Struct. Biol. 3:19-23
  5. 5,0 5,1 Ogata C.M., Gordon P.F., de Vos A.M., Kim S.H., 1992. Crystal structure of a sweet tasting protein thaumatin I, at 1.65 A resolution. J. Mol. Biol., 228:893-908
  6. Roberto G., Iglesias G., Babiano N., Babiano M.J., 1999. Characterization of a cDNA encoding a Thaumatin-like protein from Pseudotsuga menziesii (Accession No. AJ131731),(PGR99-041), Plant Physiol., 119:1149
  7. 7,0 7,1 7,2 Kauffrnann S., Legnand I., Fritig I., 1990. Isolation and characterization of six pathogenesis-related (IPR) proteins of Samsun NN tobacco. Plant Mol. Biol., 14:381-390
  8. Hisashi K., Hiroaki K., Toru N., Junichi O., Yasuyuki Y., Fumihiko S., 1997. Purification and Characterization of Tobacco Pathogenesis-Related Protein PR-5d an Antifungal Thaumatin-like Plant Cell Physiol., JSPP 38(7): 783-791.
  9. 9,0 9,1 9,2 9,3 9,4 Woloshuk C.P., Meulenhof J.S., Sela-Buurlage M., van den Elzen P.J.M., Cornelissen B.J.C., 1991. Pathogen-induced proteins with inhibitor activity toward Phytophtora infestans, Plant Cell 3:619-628.
  10. King G.J., Turner C.E., 1986. A protein induced by NaCl in suspension cultures of Nicotiana tabbacum acumulates in whole plant roots, Plant. Mol. Biol., 7:441-449