Termometr IbpB

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Konserwatywność struktury termometru IbpB

Termometr IbpBtermometr RNA obecny w obrębie operonu ibpAB[1]. Operon ten zawiera dwa geny związane z szokiem cieplnym, kodującym białka IbpA i IbpB (inclusion body binding proteins A and B). Jest podlegającym największej up-regulacji operonem podczas szoku cieplnego u bakterii Escherichia coli[2].

IbpA regulowany jest poprzez element ROSE (repression of heat shock gene expression element) leżący w regionie 5'-flankującym 5' UTR[3][4], podczas gdy IbpB posiada swój własny wrażliwy na zmiany temperatury element związany z cis-regulacją. Aktywność tego termoregulatora została potwierdzona in vitro, nie znaleziono jej jednak in vivo. Sugeruje to istnienie w komórkach bakterii bardziej skomplikowanego operonu[1].

Białko IbpB[edytuj | edytuj kod]

Białko IbpB, którego ekspresję reguluje termometr IbpB, jest w 48% identyczne z IbpA, jeśli chodzi o sekwencję aminokwasową. Jednakże spełnia ono odmienną rolę w przypadku szoku cieplnego. W przypadku nieobecności IbpB białko IbpA tworzy długie fibryle, niezwykłe jak dla białka szoku cieplnego. IbpB spełnia tutaj rolę ko-szaperonu, zabezpieczając IbpA przed przyjmowaniem takiej formy[5].

W warunkach szoku cieplnego białko IbpB dysocjuje, uwalniając dwie niewielkie podjednostki, zmieniając też są [truktura trzeciorzędowa|strukturę trzeciorzędową]][6]. Ta znaczna zmiana konformacji "remarkable conformational transformation"[7] wydaje się być kluczowa dla działania IbpB jako ko-szaperonu IbpA w warunkach szoku cieplnego[8].

Wykazano, że IbpB zachowuje aktywność na znaaczny czas po nastaniu szoku cieplnego i jego ustaniu[7].

Przypisy

  1. 1,0 1,1 LC Gaubig, Narberhaus, F. Multiple layers of control govern expression of the Escherichia coli ibpAB heat-shock operon.. „Microbiology (Reading, England)”. 157 (Pt 1), s. 66–76, 2011-01. DOI: 10.1099/mic.0.043802-0. PMID: 20864473 (ang.). 
  2. CS Richmond, Glasner, JD, Mau, R, Jin, H, Blattner, FR. Genome-wide expression profiling in Escherichia coli K-12.. „Nucleic Acids Research”. 27 (19), s. 3821–35, Oct 1, 1999. DOI: 10.1093/nar/27.19.3821. PMID: 10481021 (ang.). 
  3. T Waldminghaus, Gaubig, LC, Klinkert, B, Narberhaus, F. The Escherichia coli ibpA thermometer is Szablon:Sic stable and unstable structural elements.. „RNA biology”. 6 (4), s. 455–63, 2009 Sep-Oct. DOI: 10.4161/rna.6.4.9014. PMID: 19535917 (ang.). 
  4. T Waldminghaus, Alfsmann, J, Narberhaus, F. RNA thermometers are common in alpha- and gamma-proteobacteria.. „Biological chemistry”. 386 (12), s. 1279–86, Dec 2005. DOI: 10.1515/BC.2005.145. PMID: 16336122 (ang.). 
  5. E Ratajczak, Matuszewska, M, Zietkiewicz, S i inni. IbpA the small heat shock protein from Escherichia coli forms fibrils in the absence of its cochaperone IbpB.. „FEBS Letters”. 584 (11), s. 2253–7, 2010-06-03. DOI: 10.1016/j.febslet.2010.04.060. PMID: 20433838 (ang.). 
  6. JR Shearstone. Biochemical characterization of the small heat shock protein IbpB from Escherichia coli.. „The Journal of Biological Chemistry”. 274 (15), s. 9937–45, Apr 9, 1999. DOI: 10.1074/jbc.274.15.9937. PMID: 10187768 (ang.). 
  7. 7,0 7,1 W Jiao, Li, P, Sun, S i inni. The dramatically increased chaperone activity of small heat-shock protein IbpB is retained for an extended period of time after the stress condition is removed.. „The Biochemical journal”. 410 (1), s. 63–70, Feb 15, 2008. DOI: 10.1042/BJ20071120. PMID: 17995456 (ang.). 
  8. W Jiao, Li, P, Zhao, L i inni. The essential role of the flexible termini in the temperature-responsiveness of the oligomeric state and chaperone-like activity for the polydisperse small heat shock protein IbpB from Escherichia coli.. „Journal of Molecular Biology”. 347 (4), s. 871–84, 2005-04-08. DOI: 10.1016/j.jmb.2005.01.029. PMID: 15769476 (ang.).