Termometr IbpB

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Konserwatywność struktury termometru IbpB

Termometr IbpBtermometr RNA obecny w obrębie operonu ibpAB[1]. Operon ten zawiera dwa geny związane z szokiem cieplnym, kodującym białka IbpA i IbpB (inclusion body binding proteins A and B). Jest podlegającym największej up-regulacji operonem podczas szoku cieplnego u bakterii Escherichia coli[2].

IbpA regulowany jest poprzez element ROSE (repression of heat shock gene expression element) leżący w regionie 5'-flankującym 5' UTR[3][4], podczas gdy IbpB posiada swój własny wrażliwy na zmiany temperatury element związany z cis-regulacją. Aktywność tego termoregulatora została potwierdzona in vitro, nie znaleziono jej jednak in vivo. Sugeruje to istnienie w komórkach bakterii bardziej skomplikowanego operonu[1].

Białko IbpB[edytuj | edytuj kod]

Białko IbpB, którego ekspresję reguluje termometr IbpB, jest w 48% identyczne z IbpA, jeśli chodzi o sekwencję aminokwasową. Jednakże spełnia ono odmienną rolę w przypadku szoku cieplnego. W przypadku nieobecności IbpB białko IbpA tworzy długie fibryle, niezwykłe jak dla białka szoku cieplnego. IbpB spełnia tutaj rolę ko-szaperonu, zabezpieczając IbpA przed przyjmowaniem takiej formy[5].

W warunkach szoku cieplnego białko IbpB dysocjuje, uwalniając dwie niewielkie podjednostki, zmieniając też są [truktura trzeciorzędowa|strukturę trzeciorzędową]][6]. Ta znaczna zmiana konformacji "remarkable conformational transformation"[7] wydaje się być kluczowa dla działania IbpB jako ko-szaperonu IbpA w warunkach szoku cieplnego[8].

Wykazano, że IbpB zachowuje aktywność na znaaczny czas po nastaniu szoku cieplnego i jego ustaniu[7].

Przypisy

  1. 1,0 1,1 LC Gaubig, Narberhaus, F. Multiple layers of control govern expression of the Escherichia coli ibpAB heat-shock operon.. „Microbiology (Reading, England)”. 157 (Pt 1), s. 66–76, 2011-01. doi:10.1099/mic.0.043802-0. PMID 20864473 (ang.). 
  2. CS Richmond, Glasner, JD, Mau, R, Jin, H, Blattner, FR. Genome-wide expression profiling in Escherichia coli K-12.. „Nucleic Acids Research”. 27 (19), s. 3821–35, Oct 1, 1999. doi:10.1093/nar/27.19.3821. PMID 10481021 (ang.). 
  3. T Waldminghaus, Gaubig, LC, Klinkert, B, Narberhaus, F. The Escherichia coli ibpA thermometer is Szablon:Sic stable and unstable structural elements.. „RNA biology”. 6 (4), s. 455–63, 2009 Sep-Oct. doi:10.4161/rna.6.4.9014. PMID 19535917 (ang.). 
  4. T Waldminghaus, Alfsmann, J, Narberhaus, F. RNA thermometers are common in alpha- and gamma-proteobacteria.. „Biological chemistry”. 386 (12), s. 1279–86, Dec 2005. doi:10.1515/BC.2005.145. PMID 16336122 (ang.). 
  5. E Ratajczak, Matuszewska, M, Zietkiewicz, S i inni. IbpA the small heat shock protein from Escherichia coli forms fibrils in the absence of its cochaperone IbpB.. „FEBS Letters”. 584 (11), s. 2253–7, 2010-06-03. doi:10.1016/j.febslet.2010.04.060. PMID 20433838 (ang.). 
  6. JR Shearstone. Biochemical characterization of the small heat shock protein IbpB from Escherichia coli.. „The Journal of Biological Chemistry”. 274 (15), s. 9937–45, Apr 9, 1999. doi:10.1074/jbc.274.15.9937. PMID 10187768 (ang.). 
  7. 7,0 7,1 W Jiao, Li, P, Sun, S i inni. The dramatically increased chaperone activity of small heat-shock protein IbpB is retained for an extended period of time after the stress condition is removed.. „The Biochemical journal”. 410 (1), s. 63–70, Feb 15, 2008. doi:10.1042/BJ20071120. PMID 17995456 (ang.). 
  8. W Jiao, Li, P, Zhao, L i inni. The essential role of the flexible termini in the temperature-responsiveness of the oligomeric state and chaperone-like activity for the polydisperse small heat shock protein IbpB from Escherichia coli.. „Journal of Molecular Biology”. 347 (4), s. 871–84, 2005-04-08. doi:10.1016/j.jmb.2005.01.029. PMID 15769476 (ang.).