Wykres Ramachandrana

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Wykres Ramachandrana dla cząsteczki białka PCNA, zawierającego zarówno fragmenty o strukturze harmonijki β, jak i α helisy. Punkty znajdujące się na osiach wykresu odpowiadają N- i C-końcowym aminokwasom podjednostek PCNA

Wykres Ramachandrana – wykres wartości międzycząsteczkowych kątów torsyjnych φ (fi) względem wartości kątów ψ (psi), obrazujący dozwolone i niedozwolone rotacje w łańcuchu peptydowym. Wykres ten zaproponował Gopalasamudrama Narayana Iyer Ramachandran.

Matematycznie jest to wykres funkcji f: \left[-\pi,\pi\right) \times \left[-\pi,\pi\right) \rightarrow \mathbb{R_{{}+{}}}. Dziedziną funkcji jest torus; ponieważ standardowy dwuwymiarowy wykres Ramachandrana jest odwzorowaniem torusa na płaszczyźnie, skutkuje to jego pewnym zniekształceniem i nieciągłościami.

Kąt φ określa wielkość rotacji w głównym łańcuchu peptydowym przy wiązaniu peptydowym między atomem azotu a węglem α. Kąt ψ jest natomiast mierzony między węglem α i węglem karbonylowym.

Niedozwolone są te wartości kątów φ-ψ, które powodują przestrzenną zawadę między niezwiązanymi z nimi atomami. Dozwolone kombinacje zaznacza się na wykresie kropkami.

Dla wszystkich L-aminokwasów oprócz proliny i glicyny układają się one w trzy obszary - dozwolone kombinacje charakteryzują helisę α, strukturę β i potrójną helisę cząsteczki kolagenu. Jasne obszary na wykresie odpowiadają takim konformacjom, w których atomy polipeptydu zbliżyłyby się bardziej, niż wynosiłaby suma ich promieni van der Waalsa. Są one przestrzennie niedozwolone dla wszystkich aminokwasów oprócz glicyny, nie posiadającej bocznego łańcucha.

Ponadto, w niektórych obszarach wykresu suma odległości między atomami jest tylko nieco mniejsza niż suma promieni van der Waalsa; w takiej sytuacji polipeptyd może utworzyć lewoskrętną α-helisę.

L-aminokwasy nie mogą tworzyć lewoskrętnej helisy, ale obecność reszty glicyny bądź asparaginianu lub asparaginy tworzących wiązanie wodorowe bocznym łańcuchem z głównym łańcuchem polipeptydowym stabilizuje tę niepreferowaną konformację.

Helisa 3,0 jest na krawędzi dozwolonego regionu α-helisy: wskazuje to na jej niższą stabilność. Glicyna nie ma bocznego łańcucha i może adaptować kąty ψ i φ do wszystkich kwadrantów wykresu Ramachandrana. Dlatego też reszta glicynylowa występuje w miejscach zgięć łańcucha polipeptydowego tak często.

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]