β-Defensyny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
(Przekierowano z Β-defensyny)
Budowa β-defensyny

β-Defensyny – białka kationowe zaliczane do peptydów antydrobnoustrojowych o długości 36-42 aminokwasów[1], których mostki dwusiarczkowe rozmieszczone są w pozycjach C1-C5, C2-C4, C3-C6[2]. Pierwszą z odkrytych β-defensyn była cząsteczka peptydu wyizolowana z języka krowy w 1991, przez zespół Diamond et al. nazwana TAP (tracheal antimicrobial peptide). Od ówcześnie znanych defensyn różniła się innym rozmieszczeniem sześciu cystein, związanych trzema mostkami dwusiarczkowymi[3]. Pierwszą ludzką β-defensynę hBD-1 odkryto w 1995[4].

Ludzkie β-defensyny[edytuj | edytuj kod]

U człowieka geny kodujące defensyny znajdują się na chromosomie 8[5]. Eksprymowane peptydy osiągają ciężar 4-5 kDa, od ludzkich
α-defensyn różnią się długością, strukturą, oraz większą zawartością aminokwasów argininy i lizyny[2]. Do ludzkich β-defensyn należy hBD-1 wytwarzana przez komórki nabłonkowe (m.in. oskrzeli, języka, szyjki macicy, okrężnicy[6], dróg moczowych), a także neutrofile i leukocyty oraz hBD-2 i hBD-3, wytwarzane przez keratynocyty (w reakcjach zapalnych, głównie w łuszczycy[7]. hBD-4 została zidentyfikowana po raz pierwszy w wyniku analizy screeningowej ludzkiego genomu, na podstawie danych z HGP. Wykazuje działanie antydrobnoustrojowe w stosunku do różnych bakterii i grzybów drożdżopodobnych oraz jest chemoatraktantem pobudzającym migrację monocytów[8].

Występowanie β-defensyn u zwierząt hodowlanych[9][edytuj | edytuj kod]

Gatunek Peptyd lub nazwa genu Lokalizacja w tkankach (peptyd lub mRNA) Źródła
Bydło domowe TAP błona śluzowa dróg oddechowych, dystalna część jelita cienkiego, macica bydła – komórki endometrium, komórki podścieliska Tarver i wsp., 1998[10]; Diamond i wsp., 2000[11]; Roosen i wsp., 2004[12]; Davies i wsp., 2008[13]
BNBD1–12 (Bovine neutrophil β-defensins) nabłonek gruczołu sutkowego, mleczne komórki somatyczne, dystalna część jelita, szpik kostny, macica, makrofagi Ryan i wsp., 1998[14]; Tarver i wsp., 1998[10]; Goldammer i wsp., 2004[15]; Bagnicka i wsp., 2006[16]
LAP nabłonek wielowarstwowy płaski języka, dystalna część jelita cienkiego, podniebienie, przełyk, żołądek, okrężnica, odbytnica, nos, tchawica, spojówki, skóra, nabłonek kanalików gruczołów błony śluzowej jelita, splot naczyniówki mózgu, kora mózgowa, włókna Purkiniego mózgu, podśluzówka gruczołu krokowego, mleczne komórki somatyczne, macica, łożysko Schonwetter i wsp., 1995[17]; Russell i wsp., 1996[18]; Tarver i wsp., 1998[10]; Stolzenberg i wsp., 1997[19]; Roosen i wsp., 2004[12]; Bagnicka i wsp., 2006[16]; Davies i wsp., 2008[13]
EBD (Enteric β-defensin) makrofagi płucne, okrężnica, jelito cienkie, mleczne komórki somatyczne Tarver i wsp., 1998[10]; Bagnicka i wsp., 2006[16]
BBD119, BBD120, BBD122, BBD122a, BBD123, BBD124, BBD142 macica Cormican i wsp., 2008[20]
DEFB401, DEFB405, sutki Roosen i wsp., 2004[12]
Owce SBD-1 komórki nabłonka, żwacz, retikulum, jelito cienkie i grube, język, tchawica Huttner i wsp., 1998[21]
SBD-2 komórki nabłonka, żwacz, retikulum, jelito cienkie i grube, język, tchawica Huttner i wsp., 1998[21]
Kozy GBD-1 mleczne komórki somatyczne, język, tchawica, oskrzela, płuca Zhao i wsp., 1999[22]; Bagnicka i wsp., 2005[23]
GBD-2 mleczne komórki somatyczne, żołądek, jelito czcze, jelito kręte, jelito grube, odbytnica Zhao i wsp., 1999[22]; Bagnicka i wsp., 2005[23]
Świnie pBD-1 język, tchawica, jelito, nabłonek Shi i wsp., 1999[24]; Zhang i wsp., 1999[25]
pBD2 wątroba, jelita (dwunastnica, jelito czcze, jelito kręte), płuca, szpik kostny Sang i wsp., 2006[26]
pBD3 szpik kostny, wątroba, płuca, układ chłonny
pBD4 płuca, najądrza
pBD104 trzustka, wątroba
pBD108 wątroba, najądrza
pBD114 jelita, trzustka, wątroba, płuca, tkanka męskiego układu rozrodczego
pBD123 jelita, trzustka, płuca, tkanka męskiego układu rozrodczego
pBD125 płuca, grasica, najądrza
pBD129 najądrza, dwunastnica, jelito czcze, trzustka, skóra
Konie końska β defensyna-1 wiele tkanek i organów, m.in. serce, trzustka, węzeł chłonny, wątroba, płuca i przewód pokarmowy (jelito cienkie i grube) Davis i wsp., 2004[27]
Kurczaki GAL 1 i GAL2 heterofile van Dijk i wsp., 2007[28]
GAL3 język, torebka Fabrycjusza, tchawica, skóra, przełyk, jelito grube, nerki Zhao i wsp., 2001[29]
GAL6 przewód pokarmowy van Dijk i wsp., 2007[28]
GAL11 jelito cienkie, wątroba, pęcherzyk żółciowy, śledziona
GAL13 okrężnica
Kaczki AvBD-2 szpik kostny, śledziona, nerki, płuca, mózg, torebka Fabrycjusza, jajniki Ma i wsp., 2009[30]; Ma i wsp. 2009[31]
AvBD-9 wątroba, nerki, wole, tchawica
AvBD-10 wątroba, nerki

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. ↑ Stephen H White, William C Wimley, Michael E Selsted, Structure, function, and membrane integration of defensins, „Current Opinion in Structural Biology”, 5 (4), 1995, s. 521–527, DOI: 10.1016/0959-440X(95)80038-7, ISSN 0959-440X [dostęp 2024-03-16].
  2. ↑ a b Jakub Deptuła, Beata Tokarz-Deptuła, Wiesław Deptuła, Defensins in humans and animals, „Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej”, 73, 2019, s. 152–158, DOI: 10.5604/01.3001.0013.1135, ISSN 0032-5449 [dostęp 2024-03-16].
  3. ↑ G Diamond i inni, Tracheal antimicrobial peptide, a cysteine-rich peptide from mammalian tracheal mucosa: peptide isolation and cloning of a cDNA., „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 88 (9), 1991, s. 3952–3956, DOI: 10.1073/pnas.88.9.3952, ISSN 0027-8424, PMID: 2023943, PMCID: PMC51571 [dostęp 2024-03-08] (ang.).
  4. ↑ Klaus W. Bensch i inni, hBD‐1: a novel β‐defensin from human plasma, „FEBS Letters”, 368 (2), 1995, s. 331–335, DOI: 10.1016/0014-5793(95)00687-5, ISSN 0014-5793 [dostęp 2024-03-08] (ang.).
  5. ↑ Robert S. Sparkes i inni, Assignment of defensin gene(s) to human chromosome 8p23, „Genomics”, 5 (2), 1989, s. 240–244, DOI: 10.1016/0888-7543(89)90052-9, ISSN 0888-7543 [dostęp 2024-03-16].
  6. ↑ M Tollin, P Bergman, T Svenberg, H Jornvall i inni. Antimicrobial peptides in the first line defence of human colon mucosa. „Peptides”. 24, s. 523-530, 2003. DOI: 10.1016/S0196-9781(03)00114-1. PMID: 12860195. 
  7. ↑ PY Ong, T Ohtake, C Brandt, I Strickland i inni. Endogenous Antimicrobial Peptides and Skin Infections in Atopic Dermatitis. „N Eng J Med”. 347, s. 1151-1160, 2002. DOI: 10.1056/NEJMoa021481. PMID: 12374875. 
  8. ↑ JR Garcia, A Krause, S Schultz, FJ Rodriguez-Jimenez i inni. Human β-defensin 4: a novel inducible peptide with a specific salt-sensitive spectrum of antimicrobial activity.. „FASEB J”. 15, s. 1819-1821, 2001. DOI: 10.1096/fj.00-0865fje. PMID: 11481241. 
  9. ↑ E Bagnicka, N Strzałkowska, A Jóźwik, J Krzyżewski i inni. Expression and polymorphism of defensins in farm animals. „Acta Biochim Pol”. 57, s. 491, 2010. 
  10. ↑ a b c d AP Tarver, DP Clark, G Diamond, JP Russell i inni. Enteric beta-defensin: Molecular cloning and characterisation of a gene with inducible intenstinal epithelial cell expression associated with Cryptosporidium parvum infection. „Infect Immun”. 66, s. 1045 56, 1998. DOI: 10.1128/IAI.66.3.1045-1056.1998. PMID: 9488394. 
  11. ↑ G Diamond, V Kaiser, J Rhodes, JP Russell i inni. Transcriptional regulation of beta-defensin gene expression in tracheal epithelial cells. „Infect Immun”. 68, s. 113–9, 2000. DOI: 10.1128/iai.68.1.113-119.2000. PMID: 10603376. 
  12. ↑ a b c S Roosen, K Exner, S Paul, JM Schroeder i inni. Bovine b-defensins: Identification and characterisation of novel bovine b-defensin genes and their expression in mammary gland tissue. „Mamm Genome”. 15, s. 834–42, 2004. DOI: 10.1007/s00335-004-2387-z. PMID: 15520886. 
  13. ↑ a b D Davies, KG Meade, S Herath, PD Eckersall i inni. Toll-like receptor and antimicrobial peptide expression in the bovine endometrium. „Reprod Biol Endocrinol”. 6, s. 53, 2008. DOI: 10.1186/1477-7827-6-53. PMID: 19017375. 
  14. ↑ Ryan LK, Rhodes J, Bhat M, Diamond G.. Expression of beta- defensin genes in bovine alveolar macrophages. „Infect Immun”. 66, s. 878-81, 1998. DOI: 10.1128/IAI.66.2.878-881.1998. PMID: 9453661. 
  15. ↑ T Goldammer, H Zerbe, A Aar, HJ Schuberth i inni. Miastitis icreases mammary mRNA abudance of b-defensin 5, toll-like-receptor 2 (TLR2), and TLR4 but not TLR9 in cattle. „Clin Diagn Lab Immunol”. 11, s. 174-85, 2004. DOI: 10.1128/cdli.11.1.174-185.2004. PMID: 14715566. 
  16. ↑ a b c E Bagnicka, T Szreder, N Strzałkowska, J Krzyżewski i inni. Expression of defensin genes in milk somatic cells of cows and goats in connection with health status of mammary gland. „Sympozjum Sprawozdawcze: „Molekularne i fizjologiczne aspekty rozrodu i żywienia zwierząt”, March 2–3, Jabłonna”, s. 2, 2006. 
  17. ↑ B.S. Schonwetter, E.D. Stolzenberg, M.A. Zasloff, Epithelial antibiotics induced at sites of inflammation, „Science”, 267 (5204), 1995, s. 1645–1648, DOI: 10.1126/science.7886453, ISSN 0036-8075, PMID: 7886453 [dostęp 2024-03-08].
  18. ↑ JP Russell, G Diamond, AP Tarver, TF Scanlin i inni. Coordinate induction of two antibiotic genes in tracheal epithelial cells exposed to the inflammatory mediators lipopolysaccharide and tumor necrosis factor alpha. „Infect Immun”. 66, s. 1045-56, 1996. DOI: 10.1128/iai.64.5.1565-1568.1996. PMID: 8613361. 
  19. ↑ ED Stolzenberg, GM Anderson, MR Ackermann, RH Whitlock i inni. Epithelial antibiotic induced in states of disease. „Proc Natl Acad Sci USA”. 94, s. 8686-90, 1997. DOI: 10.1073/pnas.94.16.8686. PMID: 9238038. 
  20. ↑ P Cormican, KG Meade, S Cahalane, F Narciandi i inni. Evolution, expression and effectiveness in a cluster of novel bovine beta-defensins. „Immunogenet”. 60, s. 147-56, 2008. DOI: 10.1007/s00251-007-0269-8. PMID: 18369613. 
  21. ↑ a b KM Huttner, DJ Bresinski-Caliguri, MM Mahoney, G Diamond. Antimicrobial peptide expression is developmentally regulated in the ovine gastrointenstinal tract. „J Nutr”. 128, s. 297S-299S, 1998. DOI: 10.1093/jn/128.2.297S. PMID: 9478010. 
  22. ↑ a b C Zhao, T Nguyen, L Liu, O Shamova i inni. Differential expression of Caprine beta-defensin in digestive and respiratory tissues. „Infect Immun”. 67, s. 6221 24, 1999. DOI: 10.1128/IAI.67.11.6221-6224.1999. PMID: 10531296. 
  23. ↑ a b E Bagnicka, K Flisikowski, N Strzałkowska, J Krzyżewski i inni. Expression level of goat bdefensin genes in different goat tissues and in somatic cells of goat milk – preliminary study.. „Proceedings of the XI Baltic Animal Breding and Genetics Conference, May 2005, Palanga, Lithuania”, s. 144–6, 2005. 
  24. ↑ J Shi, G Zhang, H Wu, CR Ross i inni. Porcine epithelial beta-defensin 1 is expressed in the dorsal tongue at antimicrobial concentrations. „Infect Immun”. 67, s. 3121-7, 1999. 
  25. ↑ G Zhang, H Hiraiwa, H Yasue, H Wu i inni. Cloning and characterisation of the gene for a new epithelial beta-defensin. Genomic structure, chromosomal localization, and evidence for its constitutive expression. „J Biol Chem”. 274, s. 24031-7, 1999. DOI: 10.1074/jbc.274.34.24031. PMID: 10446172. 
  26. ↑ Yongming Sang i inni, Bioinformatic and expression analysis of novel porcine beta-defensins, „Mammalian Genome: Official Journal of the International Mammalian Genome Society”, 17 (4), 2006, s. 332–339, DOI: 10.1007/s00335-005-0158-0, ISSN 0938-8990, PMID: 16596454 [dostęp 2024-03-08].
  27. ↑ EG Davis, Y Sang, F Blecha. Equine beta-defensin-1: full-length cDNA sequence and tissue expression. „Vet Immunol Immunopath”. 99, s. 127-32, 2004. DOI: 10.1016/j.vetimm.2003.12.010. PMID: 15113660. 
  28. ↑ a b A Van Dijk, EJA Veldhuizen, SIC Kalkhove, JLM Tjeerdsma-van Bokhoven i inni. The ß-Defensin Gallinacin- 6 Is Expressed in the Chicken Digestive Tract and Has Antimicrobial Activity against Food-Borne Pathogens. „Antimicrob Agents Chemother”. 51, s. 912-22, 2007. DOI: 10.1128/AAC.00568-06. PMID: 17194828. 
  29. ↑ Zhao C, Nguyen T, Liu L, Sacco RE, Brogden KA, Lehrer RI.. Gallinacin-3, an inducible epithelial beta-defensin in the chicken. „Infect Immun”. 69, s. 2684-91, 2001. DOI: 10.1128/IAI.69.4.2684-2691.2001. PMID: 11254635. 
  30. ↑ D Ma, R Wang, W Liao, Z Han i inni. Two Novel Duck Antibacterial Peptides, Avian beta-Defensins 9 and 10, with Antimicrobial Activity. „J Microbiol Biotechnol”. 19, s. 1447-55, 2009. DOI: 10.4014/jmb.0904.4028. 
  31. ↑ D Ma, R Wang, W Liao, Z Han i inni. Identification and characterization of a novel antibacterial peptide, avian beta-defensin 2 from ducks. „J Microbiol”. 47, s. 610-8, 2009. DOI: 10.1007/s12275-009-0068-z. PMID: 19851734. 
Źródło: „https://pl.wikipedia.org/w/index.php?title=Β-Defensyny&oldid=73146936”