Aminokwasy białkowe

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Ogólny wzór L-aminokwasu w projekcji Fischera

Aminokwasy białkoweaminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych[1] kodowanych przez 64 kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę[2], selenocysteinę oraz pirolizynę[3]. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina[4]. Istnieje kilka teorii ogólnych wyjaśniających czemu akurat te 20 konkretne aminokwasy zostały wybrane na drodze ewolucji[5][6][7]. W przypadku kilku aminokwasów znane są dokładne przyczyny np. ornityna i homoseryna ulegają cyklizacji zaburzając strukturę łańcucha głównego co skutkuje powstaniem białek o krótkim okresie półtrwania[8]. Inną przyczyną może być wysokie podobieństwo strukturalne niektórych aminokwasów przez co mogą być one omyłkowo włączone do białek np. kanawanina będąca bliskim analogiem argininy jest z tego powodu wysoce toksyczna[9].

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.

D-Aminokwasy[edytuj | edytuj kod]

Pomimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy[10][11].

Podstawowe aminokwasy białkowe[edytuj | edytuj kod]

Poniżej przedstawiono tabele zawierającą nazwy wraz ze skrótowymi oznaczeniami, podstawowe informacje oraz właściwości fizyko-chemiczne dla 20 standardowych aminokwasów.

Skrót 1-liter. Skrót 3-liter. Nazwa Wzór strukturalny Polarność łańcucha bocznego Charakter chemiczny[2] Możliwość biosyntezy[12]
(u człowieka)
Budowa
łańcucha
bocznego
Masa cząst.* Punkt izoel. pKa
(α-COOH)
pKb
(α-+NH3)
Promień van der Waalsa3)
A Ala alanina L-alanine-skeletal.svg niepolarny obojętny endogenny alifatyczny 89,09404 6,11 2,46 9,41 67
C Cys cysteina L-Cysteine(wedged bonds).png polarny obojętny endogenny S 121,15404 5,05 1,92 10,7 86
D Asp kwas asparaginowy L-aspartic-acid-skeletal.png polarny kwaśny endogenny COOH 133,10384 2,85 1,99 9,9 91
E Glu kwas glutaminowy Glutaminsäure - Glutamic acid.svg polarny kwaśny endogenny COOH 147,13074 3,15 2,10 9,47 109
F Phe fenyloalanina Fenyloalanina.svg niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 165,19074 5,49 2,2 9,31 135
G Gly glicyna Glycine-2D-skeletal.png niepolarny obojętny endogenny H 75,06714 6,06 2,35 9,78 48
H His histydyna Histydyna.svg polarny zasadowy egzogenny warunkowo heterocykliczny 155,15634 7,60 1,80 9,33 108
I Ile izoleucyna Isoleucin - Isoleucine.svg niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17464 6,05 2,32 9,76 124
K Lys lizyna L-lysine-skeletal.png polarny zasadowy egzogenny 146,18934 9,60 2,16 9,06 135
L Leu leucyna L-leucine-skeletal.svg niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17464 6,01 2,33 9,74 124
M Met metionina L-Methionin - L-Methionine.svg niepolarny obojętny egzogenny S 149,20784 5,74 2,13 9,28 124
N Asn asparagina L-asparagine-skeletal.png polarny obojętny endogenny CONH2 132,11904 5,41 2,14 8,72 96
P Pro prolina L-proline-skeletal.png niepolarny obojetny endogenny heterocykliczny 115,13194 6,30 1,95 10,64 90
Q Gln glutamina L-Glutamin - L-Glutamine.svg polarny obojętny endogenny CONH2 146,14594 5,65 2,17 9,13 114
R Arg arginina Arginina.svg polarny zasadowy egzogenny warunkowo 174,20274 10,76 1,82 8,99 148
S Ser seryna L-serine-skeletal.png polarny obojętny endogenny OH 105,09344 5,68 2,19 9,21 73
T Thr treonina L-threonine-skeletal.png polarny obojętny egzogenny OH 119,12034 5,60 2,09 9,1 93
V Val walina L-valine-skeletal.svg niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 117,14784 6,00 2,39 9,74 105
W Trp tryptofan L-Tryptophan - L-Tryptophan.svg niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 204,22844 5,89 2,46 9,41 163
Y Tyr tyrozyna L-tyrosine-skeletal.png polarny obojętny endogenny aromatyczny 181,19124 5,64 2,20 9,21 141

* - masa cząsteczkowa na podstawie średniej ważonej uwzględniającej procentową zawartość izotopu danego pierwiastka w przyrodzie. Powstanie wiązania peptydowego powoduje zmniejszenie masy łańcucha polipeptydowego o jedną cząsteczkę wody (czyli o 18,01524 Da).

Ekspresja genetyczna[edytuj | edytuj kod]

Nazwa Skrót 1-liter. Skrót 3-liter. Kodon(y) Częstotliwość w

białkach Archaonów

(%)&

Częstotliwość w

białkach bakterii

(%)&

Częstotliwość w

białkach Eukaryontów

(%)&

Częstotliwość w

białkach człowieka
(%)&

Ilość cząsteczek

(×108)

u E. coli )

Alanina A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 8,2 10,06 7,63 7,01 2,9
Cysteina C Cys UGU, UGC 0,98 0,94 1,76 2,3 0,52
Kwas asparaginowy D Asp GAU, GAC 6,21 5,59 5,4 4,73 1,4
Kwas glutaminowy E Glu GAA, GAG 7,69 6,15 6,42 7,09 1,5
Fenyloalanina F Phe UUU, UUC 3,86 3,89 3,87 3,65 1,1
Glicyna G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7,58 7,76 6,33 6,58 3,5
Histydyna H His CAU, CAC 1,77 2,06 2,44 2,63 0,54
Izoleucyna I Ile AUU, AUC, AUA 7,03 5,89 5,1 4,33 1,7
Lizyna K Lys AAA, AAG 5,27 4,68 5,64 5,72 2.0
Leucyna L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9,31 10,09 9,29 9,97 2,6
Metionina M Met AUG 2,35 2,38 2,25 2,13 0,88
Asparagina N Asn AAU, AAC 3,68 3,58 4,28 3,58 1,4
Pirolizyna O Pyl UAG* 0 0 0 0 0
Prolina P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 4,26 4,61 5,41 6,31 1,3
Glutamina Q Gln CAA, CAG 2,38 3,58 4,21 4,77 1,5
Arginina R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5,51 5,88 5,71 5,64 1,7
Seryna S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6,17 5,85 8,34 8,33 1,2
Treonina T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5,44 5,52 5,56 5,36 1,5
Selenocysteina U Sec UGA** 0 0 0 >0 0
Walina V Val GUU, GUC, GUA, GUG 7,8 7,27 6,2 5,96 2,4
Tryptofan W Trp UGG 1,03 1,27 1,24 1,22 0,33
Tyrozyna Y Tyr UAU, UAC 3,35 2,94 2,87 2,66 0,79
Kodon Stop - Term UAA, UAG, UGA†† -

* UAG koduje normalnie kodon stopu (amber) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem pirolizyny[13]
** UGA koduje normalnie kodon stopu (opal) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem selenocysteiny[13]
Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i zostały dodane dla kompletności kodu genetycznego
†† Kodony UAG oraz UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej)
& Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średniej z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 Eukaryota) oraz białek ludzkich (21006 białek)[14]

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 1. Warszawa: PWN, 1986, s. 505. ISBN 83-01-00140-2.
  2. a b Biologia: repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 15. ISBN 83-02-09004-2.
  3. Witold Mizerski: Tablice chemiczne. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 280. ISBN 83-7350-031-6.
  4. Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny : biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 18. ISBN 83-7389-096-3.
  5. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Albert Erives, A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality, „Journal of Molecular Evolution”, 73 (1-2), 2011, s. 10–22, DOI10.1007/s00239-011-9453-4, ISSN 0022-2844, PMID21779963, PMCIDPMC3223571 [dostęp 2018-06-15] (ang.).
  6. Michael Yarus, Jeremy Joseph Widmann, Rob Knight, RNA-amino acid binding: a stereochemical era for the genetic code, „Journal of Molecular Evolution”, 69 (5), 2009, s. 406–429, DOI10.1007/s00239-009-9270-1, ISSN 1432-1432, PMID19795157 [dostęp 2018-06-15].
  7. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin, On origin of genetic code and tRNA before translation, „Biology Direct”, 6, 2011, s. 14, DOI10.1186/1745-6150-6-14, ISSN 1745-6150, PMID21342520, PMCIDPMC3050877 [dostęp 2018-06-15].
  8. A. L. Weber, S. L. Miller, Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids, „Journal of Molecular Evolution”, 17 (5), 1981, s. 273–284, ISSN 0022-2844, PMID7277510 [dostęp 2018-06-15].
  9. G. A. Rosenthal, The biological effects and mode of action of L-canavanine, a structural analogue of L-arginine, „The Quarterly Review of Biology”, 52 (2), 1977, s. 155–178, ISSN 0033-5770, PMID331385 [dostęp 2018-06-15].
  10. Mendel Friedman. Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids. „Journal of Agricultural and Food Chemistry”. 47 (9), s. 3457–79, 1999. DOI: 10.1021/jf990080u. PMID: 10552672. 
  11. Mendel Friedman. Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids. „Chemistry & Biodiversity”. 7 (6), s. 1491–530, 2010. DOI: 10.1002/cbdv.200900225. PMID: 20564567. 
  12. Tablice biologiczne. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 24. ISBN 83-7350-029-4.
  13. a b Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Michael Rother, Joseph A. Krzycki, [20847933 Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea], „Archaea (Vancouver, B.C.)”, 2010, 2010, DOI10.1155/2010/453642, ISSN 1472-3654, PMID20847933, PMCIDPMC2933860 [dostęp 2018-06-15].
  14. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Lukasz P. Kozlowski, [27789699 Proteome-pI: proteome isoelectric point database], „Nucleic Acids Research”, 45 (D1), 2017, D1112–D1116, DOI10.1093/nar/gkw978, ISSN 1362-4962, PMID27789699, PMCIDPMC5210655 [dostęp 2018-06-15].