Aminotransferaza asparaginianowa

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Model struktury GOT

Aminotransferaza asparaginianowa, AST, AspAT, GOT (z ang. glutamic oxoloacetic transaminase) – narządowo niespecyficzny enzym (EC 2.6.1.1) indykatorowy, biorący udział w przemianach białek. Należy do transferaz przenoszących grupy aminowe z aminokwasów na α-ketokwasy. Przyczyną wzrostu aktywności AST jak i ALT mogą być:

Z uwagi, że rutynowo określa się zarówno poziom ALT jak i AST, do diagnostyki również weszło pojęcie wskaźnika de Ritisa, czyli stosunku AST do ALT. W warunkach prawidłowych wskaźnik ten jest większy od jedności (a więc wartości AST są nieco wyższe od ALT), natomiast spadek poniżej 0,9 silnie wskazuje na chorobę miąższu wątroby. Wskaźnika de Ritisa nie wylicza się w warunkach prawidłowych (gdy aktywność AST i ALT mieści się w normie).

Mechanizm działania[edytuj]

Aminotransferaza asparaginianowa katalizuje tzw. reakcję transaminacji, co można schematycznie zapisać:

lub odwrotnie:

czyli np. kwas asparaginowy + α-ketoglutarankwas szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy

Aminotransferaza asparaginowa:

  • cytosolowa – przekształca szczawiooctan w asparaginian
  • mitochondrialna – przekształca asparaginian w szczawiooctan

Zobacz też[edytuj]

Bibliografia[edytuj]

  • Edward Bańkowski "Biochemia" Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, Wrocław 2005 ISBN 83-89581-10-8
  • Youngson R., Collins; Słownik Encyklopedyczny; Medycyna, RTW, 1997 ISBN 83-86822-53-8

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.