Aminotransferaza asparaginianowa

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Poglądowy rysunek cząsteczki aminotransferazy asparaginianowej

Aminotransferaza asparaginianowa, AST, AspAT (od ang. aspartate transaminase), GOT (od ang. glutamic oxoloacetic transaminase) – narządowo niespecyficzny enzym (EC 2.6.1.1) indykatorowy, biorący udział w przemianach białek. Należy do transferaz przenoszących grupy aminowe z aminokwasów na α-ketokwasy.

Przyczyną wzrostu aktywności aminotransferazy asparaginianowej, a także aminotransferazy alaninowej, mogą być:

Ponieważ rutynowo określa się zarówno poziom aminotransferazy asparaginianowej, jak i aminotransferazy alaninowej (ALT), do diagnostyki weszło pojęcie wskaźnika de Ritisa, czyli stosunku AST do ALT. W warunkach prawidłowych wskaźnik ten jest większy od jedności (a więc wartości AST są nieco wyższe od ALT), natomiast spadek poniżej 0,9 silnie wskazuje na chorobę miąższu wątroby. Wskaźnika de Ritisa nie wylicza się w warunkach prawidłowych (gdy aktywność AST i ALT mieści się w normie).

Mechanizm działania[edytuj | edytuj kod]

Aminotransferaza asparaginianowa katalizuje reakcję transaminacji, co można schematycznie zapisać:

lub odwrotnie:

  • α-aminokwas + kwas szczawiooctowy ⇌ α-ketokwas + kwas asparaginowy

czyli przykładowo kwas asparaginowy + α-ketoglutaran ⇌ kwas szczawiooctowy + kwas L-glutaminowy

Aminotransferaza asparaginowa cytozolowa przekształca szczawiooctan w asparaginian, natomiast aminotransferaza asparaginowa mitochondrialna przekształca asparaginian w szczawiooctan.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Edward Bańkowski: Biochemia. Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, Wrocław 2005 ​ISBN 83-89581-10-8
  • Robert Youngson: Collins. Słownik encyklopedyczny. Medycyna. RTW, 1997 ​ISBN 83-86822-53-8

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.