Białka opiekuńcze

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Model kompleksu GroEL/GroES (Hsp60)
rys. 1 - schemat transportu białek jądrowych przez błony mitochondrialne przy udziale chaperonów Hsp60 i Hsp70

Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) - białka odpowiedzialne za prawidłowe zwijanie się innych białek do najkorzystniejszej energetycznie konformacji[1]. Ich istotną rolą w komórce jest także rozfałdowanie i ponowne sfałdowanie białka przy transporcie kodowanych jądrowo białek przez błony plastydów oraz mitochondriów[2]. Zalicza się do nich również białka szoku cieplnego (hsp).

Klasy chaperonów[edytuj | edytuj kod]

  • Hsp70 - monomeryczne białko o masie ok 70kDa, silnie konserwowane ewolucyjnie zarówno i organizmów prokariotycznych jak i eukariotycznych, działa w kooperacji z Hsp40 (ko-chaperon) oraz innymi białkami. Jego działanie jest zależne od energii pochodzącej z hydrolizy ATP. Odpowiada za prawidłowy przebieg fałdowania białek, odwracanie ich denaturacji i agregacji oraz przy transporcie przez błony[3]. Często działa kotranslacyjnie (równocześnie z translacją)
  • Hsp60 (chaperoniny) - duże, "baryłkowate" kompleksy białkowe o masie 800-900 kDa. Tworzą swoistą klatkę która zapewnia białkom optymalne warunki do fałdowania. W trakcie zmian konformacyjnych wyindukowanych hydrolizą ATP, wnętrze "baryłki" (GroEL) zmienia swoje środowisko na coraz bardziej hydrofilowe, co stymuluje ukrywanie reszt hydrofilowych wewnątrz błędnie sfałdowanego białka, prowadząc do przyjęcia przez nie prawidłowej struktury. U bakterii kooperują z Hsp10 (GroES) - białkiem działającym jak przykrywka całej struktury. Wyróżnia się wśród Hsp 60 dwie podklasy I i II
  • Hsp90 - najszerzej rozpowszechnione białka opiekuńcze, wspomagają funkcje Hsp70, działając w późniejszych etapach fałdowania. Posiadają wiele ko-chaperonów. W przeciwieństwie do innych klas pełnią też funkcję regulacyjną aktywując lub stabilizując pofałdowane białka. Ich działanie jest zależne od hydrolizy ATP
  • TF (trigger factor) - ATP-niezależny, współpracuje z rybosomami bakteryjnymi, wspomagając wczesne etapy fałdowania.

Udział chaperonów w transporcie przez błony[edytuj | edytuj kod]

Białka pochodzenia jądrowego, przez błony mitochondriów czy plastydów przechodzą w formie liniowej (rozfałdowanej). Zarówno po stronie cytoplazmy komórki jak i organellum, aktywnie w całym procesie uczestniczą chaperony podklas Hsp60 i Hsp70 (rys. 1) - najpierw częściowo pofałdowane białko jest rozfałdowywane przez Hsp70, a po przejściu przez kanał w błonie organellum przy udziale zarówno Hsp60 jak i Hsp70 jest ponownie zwijane do ostatecznej, dojrzałej konformacji. W całym procesie uczestniczą również peptydy sygnałowe oraz inne białka błonowe (por. mitochondrium)[3].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. David Balchin, Manajit Hayer-Hartl, F. Ulrich Hartl, In vivo aspects of protein folding and quality control, „Science”, 353 (6294), 2016, aac4354, DOI10.1126/science.aac4354, ISSN 0036-8075, PMID27365453 [dostęp 2018-06-08] (ang.).
  2. Bruce Alberts, Podstawy biologii komórki, PWN, 1999, ISBN 83-01-12846-1.
  3. a b Smith, Wood, Cell Biology, wyd. II, 1996, s. 208, ISBN 0-412-63150-4.