Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Dinukleotyd nikotyonoamidoadeninowy
NAD+ (difosforan w formie dianionu) NADH (difosforan w formie dianionu)
NAD+
(difosforan w formie dianionu)
NADH
(difosforan w formie dianionu)
NAD+, forma zwitterjonowa
NAD+, forma zwitterjonowa
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C21H27N7O14P2
Masa molowa 663,43 g/mol
Wygląd biały[1] lub prawie biały proszek, silnie higroskopijny[2]
Identyfikacja
Numer CAS 53-84-9
PubChem 5892[3]
DrugBank DB01907[4]
Podobne związki
Podobne związki dinukleotyd flawinoadeninowy
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NADH – forma zredukowana, NAD+ – forma utleniona) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz.

Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy występuje w organizmach żywych w postaci jonów (NAD+ i NADP+) oraz w formie zredukowanej (NADH i NADPH).

  • NAD+ – forma utleniona dinukleotydu
  • NADP+ – ester fosforanowy dinukleotydu
  • NADH – forma zredukowana NAD+
  • NADPH – forma zredukowana NADP+

NAD+/NADH[edytuj | edytuj kod]

Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD+ wiąże jeden proton i dwa elektrony, w wyniku czego reszta amidu kwasu nikotynowego ulega redukcji:

Reakcje utleniania i redukcji NAD

Z kolei forma zredukowana, NADH, jest utleniana na kompleksie I łańcucha oddechowego. W wyniku przenoszenia elektronów przez kolejne elementy łańcucha oddechowego zostaje wytworzony gradient elektrochemiczny zamieniany przez syntazę ATP na energię zmagazynowaną w ATP.

NADP+/NADPH[edytuj | edytuj kod]

Struktura NADPH (tetraanion)

NADP+/NADPH różni się od NAD+/NADH obecnością reszty fosforanowej przy węglu 2' rybozy nukleotydu adeninowego.

NADP+ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach redukcji, w ten sposób powstaje NADPH, wytwarzany przez reduktazę ferredoksyna-NADP+ w fazie jasnej fotosyntezy. Powstały NADPH wykorzystywany jest do syntezy cukrów w cyklu Calvina.

NADPH wytwarzany jest także w szlaku metabolicznym określanym jako szlak pentozofosforanowy. Jest on następnie zużytkowywany w różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu.

Wybrane reakcje redukcyjne w organizmie ludzkim z udziałem NADPH[edytuj | edytuj kod]

Z zakresu metabolizmu węglowodanów:

W tym z zakresu syntezy i modyfikacji cholesterolu:

Z zakresu metabolizmu związków azotowych:

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (nr N8285) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) na obszar Polski.
  2. a b Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne: Farmakopea Polska X. Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2014, s. 4276. ISBN 978-83-63724-47-4.
  3. Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (CID: 5892) (ang.) w bazie PubChem, United States National Library of Medicine.
  4. Dinukleotyd nikotyonoamidoadeninowy (DB01907) – informacje o substancji aktywnej (ang.). DrugBank.
  5. a b Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (ang.). [martwy link] The Chemical Database. Wydział Chemii Uniwersytetu w Akronie. [dostęp 2012-07-30].
  6. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 227.
  7. NADPH Oxidases (ang.). MeSH Descriptor Data 2019. [dostęp 2019-07-22].
  8. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 221.
  9. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 123.
  10. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 243.
  11. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 247.
  12. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 181.
  13. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 283.
  14. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 284.
  15. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 285.
  16. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 290.
  17. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 366.
  18. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 346.
  19. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 296.
  20. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 262.
  21. Murray et al.: Biochemia Harpera. 2012, s. 371.

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera. Warszawa: PZWL, 2012. ISBN 978-83-200-4554-3.