Fitochelatyny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura fitochelatyny

Fitochelatyny, PCpolipeptydy wytwarzane w komórkach roślinnych i mikroorganizmach, uczestniczące w wychwytywaniu jonów toksycznych metali[1]. Po połączeniu z metalem kompleks filochelatyna-metal transportowany jest do wakuoli. W ten sposób cytoplazma poddawana jest detoksykacji[2].

PC zostały wykryte i opisane w roku 1981 u drożdży[3][4]. W roku 1985 wykryto polipeptyd wiążący metale ciężkie u roślin wyższych, wtedy również zaczęto stosować nazwę fitochelatyny. W roku 1985 został zidentyfikowany enzym odpowiedzialny za ich syntezę, syntaza fitochelatyn[5].

Badania genetyczne wykazały, że polipeptydy podobne do tych odkrytych u roślin mogą być wytwarzane w organizmach niektórych zwierząt[6].

Prekursorem fitochelatyn jest powszechnie występujący w organizmach roślinnych tripeptyd glutation. Charakterystycznym elementem fitochelatyn jest wielokrotnie powtórzone połączenie reszty kwasu glutaminowego (Glu) i cysteiny (Cys). W skład polipeptydu wchodzi także trzeci aminokwas, którym może być glicyna (Gly), alanina (Ala) lub glutamina (Gln)[7][5]. Możliwe są różne warianty peptydu (Glu-Cys)n-Gly (fitochelatyna) oraz (Glu-Cys)n-Ala (homofitochelatyna), (Glu-Cys)n-Ser (hydroksymetylofitochelatyna), (Glu-Cys)n-Glu (izo-fitochelatyna (Glu)), (Glu-Cys)n-Gln (izo-fitochelatyna (Gln)), (Glu-Cys)n (des-Gly-fitochelatyna), gdzie n wynosi od 2 do 11[5]. Fitochelatyny są klasyfikowane do grupy III metalotionein i są ważnym elementem mechanizmów detoksykacji w obronie roślin przed związkami toksycznymi, szczególnie jonami miedzi i kadmu[8].

Przypisy[edytuj]

  1. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać SB. Ha, AP. Smith, R. Howden, WM. Dietrich i inni. Phytochelatin synthase genes from Arabidopsis and the yeast Schizosaccharomyces pombe. „Plant Cell”. 11 (6), s. 1153–1164, 1999. DOI: 10.​1105/​tpc.​11.​6.​1153. PMID: 10368185. PMCID: PMC144235. 
  2. Alina Kacperska: Reakcje roślin na abiotyczne czynniki stresowe. W: Fizjologia roślin. Jan Kopcewicz, Stanisław Lewak (red.). Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2002, s. 613–678. ISBN 8301137533.
  3. A. Murasugi, C. Wada, Y. Hayashi. Purification and unique properties in UV and CD spectra of Cd-binding peptide 1 from Schizosaccharomyces pombe. „Biochem Biophys Res Commun”. 103 (3), s. 1021–1028, 1981. DOI: 10.1016/0006-291X(81)90911-6. PMID: 7332570. 
  4. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać A. Murasugi, C. Wada, Y. Hayashi. Cadmium-binding peptide induced in fission yeast, Schizosaccharomyces pombe. „J Biochem”. 90 (5), s. 1561–1564, 1981. PMID: 7338524. 
  5. a b c publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Masahiro Inouhe. Phytochelatins. „Brazilian Journal of Plant Physiology”. 17 (1), s. 65–78, 2005. DOI: 10.1590/S1677-04202005000100006 (ang.). 
  6. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać OK. Vatamaniuk, EA. Bucher, JT. Ward, PA. Rea. A new pathway for heavy metal detoxification in animals. Phytochelatin synthase is required for cadmium tolerance in Caenorhabditis elegans. „J Biol Chem”. 276 (24), s. 20817–20820, 2001. DOI: 10.1074/jbc.C100152200. PMID: 11313333. 
  7. Fizjologia roślin. Od teorii do nauk stosowanych. Monika Kozłowska (red.). Poznań: Państwowe Wydawnictwo Rolnicze i Leśne, 2007, s. 501–506. ISBN 978-83-09-01023-4.
  8. Agnieszka Baranowska-Morek. Roślinne mechanizmy tolerancji na toksyczne działanie metali ciężkich. „Kosmos”. 52 (2–3 / 259–260), s. 283–298, 2003.