β-D-Galaktozydaza

β-D-Galaktozydaza
	β-galaktozydaza z Penicillum sp.
	Identyfikacja
Inne nazwy i oznaczenia	laktaza, beta-gal, β-gal
numer CAS	9031-11-2
numer EC	3.2.1.23

β-D-Galaktozydaza – enzym katalizujący reakcje hydrolizy wiązań O-glikozydowych w β-D-galaktozydach, np. w laktozie, prowadząc do jej hydrolizy na cukry proste: glukozę i galaktozę^[1].

β-D-Galaktozydaza ma szerokie zastosowanie w przemyśle spożywczym (np. w mleczarstwie) do produkcji przetworów bezlaktozowych, a także w przemyśle farmaceutycznym (np. przy produkcji leków na bazie immobilizowanych enzymów) o przeznaczeniu dla osób z nietolerancją laktozy; oraz w badaniach laboratoryjnych. Wykorzystywane są przy tym specyficzne właściwości laktazy, umożliwiające hydrolizę wiązań β-glikozydowych w cząsteczce laktozy oraz jej rozkład na D-galaktozę i D-glukozę^[2]. Oprócz tego enzym ma swój udział w obniżaniu poziomu cholesterolu we krwi, zapobiegając nadciśnieniu; a także zmniejsza ryzyko powstawania nowotworów jelita grubego (w przypadku wystąpienia nietolerancji laktozy)^[3].

Obecnie β-D-galaktozydaza produkowana jest przez różne rodzaje bakterii, grzybów, komórek niektórych ssaków oraz roślin. Jednakże wzrastające zapotrzebowanie na β-D-galaktozydazę determinuje poszukiwania specyficznych rodzajów laktaz, wykazujących szerokie optimum temperaturowe i pH, przy jednoczesnym zachowaniu wysokiej aktywności enzymu; pozwalające na szersze zastosowania^[4].

β-D-Galaktozydaza pozyskiwana jest na skalę przemysłową z grzybów z rodzaju Aspergillus^[5] i drożdży z rodzaju Kluyveromyces^[6].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

↑ β-galactosidase, [w:] Merck Source [online] [zarchiwizowane z adresu 2006-10-16] (ang.).
↑ Albert L.A.L. Lehninger Albert L.A.L., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, New York: W.H. Freeman, 2005, ISBN 0-7167-4339-6, OCLC 55476414 .
↑ Reginald H.R.H. Garrett Reginald H.R.H., Biochemistry, wyd. 5, Belmont: Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, ISBN 978-1-133-10629-6, OCLC 777722371 .
↑ ShaimaS. Saqib ShaimaS. i inni, Sources of β-galactosidase and its applications in food industry, „3 Biotech”, 7 (1), 2017, s. 79, DOI: 10.1007/s13205-017-0645-5, PMID: 28500401, PMCID: PMC5429307 (ang.).
↑ YujiY. Tanaka YujiY. i inni, Purification and Properties of β-Galactosidase from Aspergillus oryzae, „The Journal of Biochemistry”, 77 (1), 1975, s. 241–247, DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a130713 (ang.).
↑ R.C.R.C. Dickson R.C.R.C., L.R.L.R. Dickson L.R.L.R., J.S.J.S. Markin J.S.J.S., Purification and properties of an inducible beta-galactosidase isolated from the yeast Kluyveromyces lactis, „Journal of Bacteriology”, 137 (1), 1979, s. 51–61, DOI: 10.1128/jb.137.1.51-61.1979, PMID: 33153, PMCID: PMC218417 (ang.).

[1] β-galactosidase, [w:] Merck Source [online] [zarchiwizowane z adresu 2006-10-16] (ang.).

[2] Albert L.A.L. Lehninger Albert L.A.L., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, New York: W.H. Freeman, 2005, ISBN 0-7167-4339-6, OCLC 55476414 .

[3] Reginald H.R.H. Garrett Reginald H.R.H., Biochemistry, wyd. 5, Belmont: Brooks/Cole, Cengage Learning, 2013, ISBN 978-1-133-10629-6, OCLC 777722371 .

[4] ShaimaS. Saqib ShaimaS. i inni, Sources of β-galactosidase and its applications in food industry, „3 Biotech”, 7 (1), 2017, s. 79, DOI: 10.1007/s13205-017-0645-5, PMID: 28500401, PMCID: PMC5429307 (ang.).

[5] YujiY. Tanaka YujiY. i inni, Purification and Properties of β-Galactosidase from Aspergillus oryzae, „The Journal of Biochemistry”, 77 (1), 1975, s. 241–247, DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a130713 (ang.).

[6] R.C.R.C. Dickson R.C.R.C., L.R.L.R. Dickson L.R.L.R., J.S.J.S. Markin J.S.J.S., Purification and properties of an inducible beta-galactosidase isolated from the yeast Kluyveromyces lactis, „Journal of Bacteriology”, 137 (1), 1979, s. 51–61, DOI: 10.1128/jb.137.1.51-61.1979, PMID: 33153, PMCID: PMC218417 (ang.).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]