Glicyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Glicyna
Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C2H5NO2
Inne wzory H2N-CH2-COOH, CH2(NH2)COOH
Masa molowa 75,07 g/mol
Wygląd biały lub prawie biały, krystaliczny proszek[1], o słodkawym smaku[2]
Identyfikacja
Numer CAS 56-40-6
15743-44-9 (sól monopotasowa)
17829-66-2 (sól kobaltowa)
29728-27-6 (sól monoamonowa)
32817-15-5 (sól miedziowa)
33242-26-1 (sól wapniowa)
6000-43-7 (chlorowodorek)
6000-44-8 (sól monosodowa)
75194-99-9 (fosforan)
PubChem 750[3]
DrugBank DB00145[4]
Podobne związki
Podobne związki etyloamina
Pochodne betaina, glifosat, kwas hipurowy, sarkozyna
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Klasyfikacja
ATC B05 CX03

Glicyna (skróty: G, Gly; łac. Acidum aminoaceticum) – organiczny związek chemiczny, najprostszy spośród 20 standardowych aminokwasów białkowych, jedyny niebędący czynny optycznie[2]. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA.

Można ją otrzymać sztucznie w reakcji kwasu chlorooctowego z amoniakiem[2].

ClCH2COOH + 2NH3 → H2NCH2COOH + NH4Cl

Struktura i właściwości[edytuj]

Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru w łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwa atomy wodoru, glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych.

W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jak alanina, seryna, kwas asparaginowy lub asparagina. Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.

Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach[7]. Wyjątkiem jest kolagen, w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.

Glicyna jest aminokwasem endogennym.

  • Występowanie w białkach 7,2%
  • Objętość van der Waalsa 48 Å3

Funkcja fizjologiczna[edytuj]

Glicyna bierze udział w tworzeniu puryn, budując część ich pierścienia. Na obrazku nie uwzględniono atomów wodoru stojących przy atomach węgla C2, C6 i C9 w pierścieniu purynowym.
  • Glicyna bierze udział w biosyntezie puryn de novo, w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienia nukleotydowego, będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.
  • Wraz z sukcynylo-CoA bierze udział w syntezie hemu.
  • LD50 dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.

Biosynteza[edytuj]

Uproszczony szlak syntezy glicyny z choliny.

Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminianową; z alaniny przez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza z choliny oraz seryny.

Degradacja glicyny[edytuj]

Degradacja glicyny do dwutlenku węgla. Kolorami pokazano losy poszczególnych grup atomów.

Glicyna ulega degradacji na drodze trzech szlaków metabolicznych.

Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w inne metabolity, co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.

Choroby związane z przemianami glicyny[edytuj]

Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:

  • Glicynuria – wynika z zaburzeń reabsorpcji glicyny w kanalikach nerkowych i polega na wydalaniu większych niż normalnie ilości tego aminokwasu.

Występowanie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej[edytuj]

W roku 1994 grupa badaczy z University of Illinois, pod kierownictwem Lewisa Snydera, ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej, jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń[8].

Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University wraz ze Steve’em Charlneyem z NASA ponowili to doniesienie. Badacze monitorowali fale radiowe pod kątem obecności linii spektralnych charakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęli hipotezę, że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji na nadfiolet[9].

W roku 2004 Snyder wraz ze współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium[10].

W roku 2009 dzięki misji NASA Stardust ostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z komety Wild 2[11].

W 2016 roku ogłoszono, że sonda Rosetta odkryła glicynę w komie komety 67P/Czuriumow-Gierasimienko podczas pomiarów za pomocą spektrometru masowego ROSINA w latach 2014-2015.[12]

Tzw. glicyna fotograficzna[edytuj]

W fotografii terminem glicyna niepoprawnie określa się jej pochodną, N-(4-hydroksyfenylo)glicynę, wywoływacz fotograficzny.

Przypisy

  1. a b Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne: Farmakopea Polska VIII. Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2008, s. 3491. ISBN 978-8388157-53-0.
  2. a b c Podręczny słownik chemiczny. Romuald Hassa, Janusz Mrzigod, Janusz Nowakowski (redaktorzy). Wyd. I. Katowice: Videograf II, 2004, s. 147–148. ISBN 8371832400.
  3. Glicyna – podsumowanie (ang.). PubChem Public Chemical Database.
  4. a b Glicyna (DB00145) – informacje o substancji aktywnej (ang.). DrugBank.
  5. a b c d e Glicyna (ang.). [martwy link] The Chemical Database. The Department of Chemistry, University of Akron. [dostęp 2012-09-01].
  6. a b Glicyna (ang.) w bazie ChemIDplus. United States National Library of Medicine. [dostęp 2012-09-01].
  7. Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., 2005, W.H. Freeman & Co.
  8. Doniesienie na stronach Newscientist.com.
  9. Kuan YJ, Charnley SB, Huang HC, et al., Interstellar glycine, Astrophys J (2003), 593(2): 848-867.
  10. Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, et al., A rigorous attempt to verify interstellar glycine, Astrophys J (2005), 619(2): 914-930.
  11. Doniesienie na stronach Newscientist.com.
  12. KathrinK. Altwegg KathrinK., HansH. Balsiger HansH., AkivaA. Bar-Nun AkivaA., Jean-JacquesJ. Berthelier Jean-JacquesJ., AndreA. Bieler AndreA. i inni, Prebiotic chemicals—amino acid and phosphorus—in the coma of comet 67P/Churyumov-Gerasimenko, „Science Advances”, 5, 1 maja 2016, e1600285, DOI10.1126/sciadv.1600285, ISSN 2375-2548 [dostęp 2016-06-04] (ang.).

Bibliografia[edytuj]

  • Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., 2005, W.H. Freeman & Co.
  • Murray R.K. et al., Harper’s Ilustrated Biochemistry, 26th ed., 2003, Lange Medical Books.
  • Encyclopedia of Biological Chemistry, pod red. Lenarz W.J., Lane M.D., 2004, Elsevier.
  • Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L., Biochemistry, 5th ed., 2002, W.H. Freeman & Co.

Linki zewnętrzne[edytuj]

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.