Glicyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Glicyna
Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C2H5NO2
Inne wzory H2N−CH2−COOH, CH2(NH2)COOH
Masa molowa 75,07 g/mol
Wygląd biały lub prawie biały, krystaliczny proszek[1], o słodkawym smaku[2]
Identyfikacja
Numer CAS 56-40-6
15743-44-9 (sól monopotasowa)
17829-66-2 (sól kobaltowa)
29728-27-6 (sól monoamonowa)
32817-15-5 (sól miedziowa)
33242-26-1 (sól wapniowa)
6000-43-7 (chlorowodorek)
6000-44-8 (sól monosodowa)
75194-99-9 (fosforan)
PubChem 750[3]
DrugBank DB00145[4]
Podobne związki
Podobne związki etyloamina
Pochodne betaina, glifosat, kwas hipurowy, sarkozyna
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Klasyfikacja
ATC B05 CX03

Glicyna (skróty: G, Gly; łac. Acidum aminoaceticum) – organiczny związek chemiczny, najprostszy spośród 20 standardowych aminokwasów białkowych, jedyny niebędący czynny optycznie[2]. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA.

Można ją otrzymać sztucznie w reakcji kwasu chlorooctowego z amoniakiem[2].

ClCH2COOH + 2NH3 → H2NCH2COOH + NH4Cl

Struktura i właściwości[edytuj]

Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru w łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwa atomy wodoru, glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych.

W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jak alanina, seryna, kwas asparaginowy lub asparagina. Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.

Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach[7]. Wyjątkiem jest kolagen, w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.

Glicyna jest aminokwasem endogennym.

  • Występowanie w białkach 7,2%
  • Objętość van der Waalsa 48 Å3

Funkcja fizjologiczna[edytuj]

Glicyna bierze udział w tworzeniu puryn, budując pierścień imidazolowy.
[Na schemacie nie pokazano atomów wodoru znajdujących się przy atomach węgla C2, C6 i C9 w pierścieniu pirymidynowym]
  • Glicyna bierze udział w biosyntezie puryn de novo, w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienia nukleotydowego, będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.
  • Wraz z sukcynylo-CoA bierze udział w syntezie hemu.
  • LD50 dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.

Biosynteza[edytuj]

Uproszczony szlak syntezy glicyny z choliny.

Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminianową; z alaniny przez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza z choliny oraz seryny.

Degradacja glicyny[edytuj]

Degradacja glicyny do dwutlenku węgla. Kolorami pokazano losy poszczególnych grup atomów.

Glicyna ulega degradacji na drodze trzech szlaków metabolicznych.

Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w inne metabolity, co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.

Choroby związane z przemianami glicyny[edytuj]

Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:

  • Glicynuria – wynika z zaburzeń reabsorpcji glicyny w kanalikach nerkowych i polega na wydalaniu większych niż normalnie ilości tego aminokwasu.

Zastosowanie w lecznictwie[edytuj]

Glicyna jest wykorzystywana do zwiększania skuteczności leków przeciwpsychotycznych zawierających kwas glutaminowy. Choć sama w sobie nie ma działania psychotropowego, to jednak wzmacnia efekty działania glutaminianu w mózgu (zgodnie z hipotezą glutaminową). Przyłącza się do receptora NMDA wraz z glutaminianem i pokonuje barierę krew-mózg[8].

Występowanie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej[edytuj]

W roku 1994 grupa badaczy z University of Illinois pod kierownictwem Lewisa Snydera ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej, jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń[9].

Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University wraz ze Steve’em Charlneyem z NASA ponowili to doniesienie. Badacze monitorowali fale radiowe pod kątem obecności linii spektralnych charakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęli hipotezę, że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji na nadfiolet[10].

W roku 2004 Snyder wraz ze współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium[11].

W roku 2009 dzięki misji NASA Stardust ostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z komety Wild 2[12].

W 2016 roku ogłoszono, że sonda Rosetta odkryła glicynę w komie komety 67P/Czuriumow-Gierasimienko podczas pomiarów za pomocą spektrometru masowego ROSINA w latach 2014–2015.[13]

Tzw. glicyna fotograficzna[edytuj]

W fotografii terminem „glicyna” określa się typ wywoływacza fotograficznego zawierającego pochodną glicyny, N-(4-hydroksyfenylo)glicynę.

Przypisy[edytuj]

  1. a b Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne: Farmakopea Polska VIII. Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2008, s. 3491. ISBN 978-8388157-53-0.
  2. a b c Podręczny słownik chemiczny. Romuald Hassa, Janusz Mrzigod, Janusz Nowakowski (redaktorzy). Wyd. I. Katowice: Videograf II, 2004, s. 147–148. ISBN 8371832400.
  3. Glicyna – podsumowanie (ang.). PubChem Public Chemical Database.
  4. a b Glicyna (DB00145) – informacje o substancji aktywnej (ang.). DrugBank.
  5. a b c d e Glicyna (ang.). [martwy link] The Chemical Database. The Department of Chemistry, University of Akron. [dostęp 2012-09-01].
  6. a b Glicyna (ang.) w bazie ChemIDplus. United States National Library of Medicine. [dostęp 2012-09-01].
  7. Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
  8. JamesJ. Kalat JamesJ., Biologiczne podstawy psychologii, 2004.
  9. Rachel Nowak: Amino acid found in deep space. W: New Scientist [on-line]. newscientist.com, 2002-07-18. [dostęp 2016-10-16].
  10. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Yi-Jehng Kuan and Steven B. Charnley and Hui-Chun Huang and Wei-Ling Tseng and Zbigniew Kisiel. Interstellar Glycine. „The Astrophysical Journal”. 593 (2), s. 848–867, 2003. DOI: 10.1086/375637. 
  11. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać L. E. Snyder and F. J. Lovas and J. M. Hollis and D. N. Friedel and P. R. Jewell and A. Remijan and V. V. Ilyushin and E. A.. A Rigorous Attempt to Verify Interstellar Glycine. „The Astrophysical Journal”. 619 (2), s. 914–930, 2005. DOI: 10.1086/426677. 
  12. Maggie McKee: Found: first amino acid on a comet. W: New Scientist [on-line]. newscientist.com, 2009-08-17. [dostęp 2016-10-16].
  13. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać Kathrin Altwegg, Hans Balsiger, Akiva Bar-Nun, Jean-Jacques Berthelier, Andre Bieler. Prebiotic chemicals—amino acid and phosphorus—in the coma of comet 67P/Churyumov-Gerasimenko. „Science Advances”. 2 (5), s. e1600285, 2016. DOI: 10.1126/sciadv.1600285. 

Bibliografia[edytuj]

  • Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, wyd. 4, 2005, W.H. Freeman & Co.
  • Murray R.K. et al., Harper’s Ilustrated Biochemistry, wyd. 26, 2003, Lange Medical Books.
  • Encyclopedia of Biological Chemistry, Lenarz W.J., Lane M.D. (red.), 2004, Elsevier.
  • Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L., Biochemistry, wyd. 5, 2002, W.H. Freeman & Co.

Linki zewnętrzne[edytuj]

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.