Glikozylacja

Glikozylacja – reakcja łączenia węglowodanów z innymi związkami organicznymi z wytworzeniem wiązania glikozydowego. Produktem glikozylacji są glikozydy, często spotykane w organizmach żywych. Przykładowe związki tej grupy to glikoproteiny (produkty glikozylacji białek), glikolipidy (glikozylowane tłuszcze), nukleozydy (glikozylowane puryny lub pirymidyny) i glikozylowane flawonoidy (barwniki roślinne).

Glikozylacja białek[edytuj | edytuj kod]

Glikozylacja białek jest zjawiskiem powszechnym – ponad połowa białek w organizmach jest glikozylowana^[1]. Przyłączenie reszty cukrowej do białka następuje poprzez wiązanie N-glikozydowe lub wiązanie O-glikozydowe.

N-glikozylacja polega na przyłączeniu reszty cukru do atomu azotu łańcucha bocznego jednej z reszt aminokwasowych białka, na przykład u eukariontów do reszty asparaginy. Proces N-glikozylacji białek w organizmach żywych rozpoczyna się w cytoplazmie, jest kontynuowany w siateczce śródplazmatycznej i kończony w aparacie Golgiego. Jest to modyfikacja potranslacyjna białka, ponieważ jednak zachodzi równolegle z translacją, na rosnącym łańcuchu polipeptydowym, bywa określana jako proces kotranslacyjny. Podczas N-glikozylacji transferaza oligosacharydowa (OST, z ang. oligosaccharyltransferase) przyłącza do białka rozgałęziony oligosacharyd (14-mer), który jest presyntetyzowany jako pirofosforan dolicholu (alkoholu terpenowego związanego z siateczką śródplazmatyczną). Sekwencja cukrowa rozpoczyna się od 2 reszt N-acetyloglukozaminy. W kolejnych etapach procesu następuje modyfikacja oligosacharydu; u różnych organizmów ma ona różny przebieg.

O-glikozylacja zachodzi w aparacie Golgiego i jest procesem ściśle potranslacyjnym^[2]. Miejscami przyłączenia łańcucha cukrowego są zazwyczaj grupy hydroksylowe reszt Ser lub Thr, jednak mogą to być także inne lokalizacje, przykładowo Tyr lub Hyp. Poza pierwszą resztą cukrową (którą zazwyczaj jest N-acetylogalaktozamina), dalsza sekwencja cukrowa może być zróżnicowana^[3]^[4].

W pewnych warunkach glikozylacja białek może zachodzić bez udziału enzymów, proces ten nosi nazwę glikacji.

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

↑ RolfR. Apweiler RolfR., HenningH. Hermjakob HenningH., NathanN. Sharon NathanN., On the frequency of protein glycosylation, as deduced from analysis of the SWISS-PROT database1, „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects”, 1, 1999, s. 4–8, DOI: 10.1016/S0304-4165(99)00165-8 [dostęp 2016-11-17] .
↑ Philippe Van denP.V. Steen Philippe Van denP.V. i inni, Concepts and Principles of O-Linked Glycosylation, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 3, 1998, s. 151–208, DOI: 10.1080/10409239891204198, ISSN 1040-9238 [dostęp 2016-11-17] .
↑ P. Van den Steen, PM. Rudd, RA. Dwek, G. Opdenakker. Concepts and principles of O-linked glycosylation. „Crit Rev Biochem Mol Biol”. 33 (3), s. 151-208, 1998. DOI: 10.1080/10409239891204198. PMID: 9673446.
↑ William G. Flynne: Biotechnology and Bioengineering. Nova Publishers, 1794, s. 38–46.

[1] RolfR. Apweiler RolfR., HenningH. Hermjakob HenningH., NathanN. Sharon NathanN., On the frequency of protein glycosylation, as deduced from analysis of the SWISS-PROT database1, „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects”, 1, 1999, s. 4–8, DOI: 10.1016/S0304-4165(99)00165-8 [dostęp 2016-11-17] .

[2] Philippe Van denP.V. Steen Philippe Van denP.V. i inni, Concepts and Principles of O-Linked Glycosylation, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 3, 1998, s. 151–208, DOI: 10.1080/10409239891204198, ISSN 1040-9238 [dostęp 2016-11-17] .

[Van_den_Steen-1998-3] P. Van den Steen, PM. Rudd, RA. Dwek, G. Opdenakker. Concepts and principles of O-linked glycosylation. „Crit Rev Biochem Mol Biol”. 33 (3), s. 151-208, 1998. DOI: 10.1080/10409239891204198. PMID: 9673446.

[Flynne-4] William G. Flynne: Biotechnology and Bioengineering. Nova Publishers, 1794, s. 38–46.

[1]

[2]

[3]

[4]