Hemocyjanina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Model hemocyjaniny ośmiornicy

Hemocyjaniny – barwniki krwi, metaloproteiny pełniące funkcję analogiczną do hemoglobiny; zamiast żelaza zawierające miedź.

Hemocyjaniny są szeroko rozpowszechnione u bezkręgowców, a zwłaszcza u mięczaków i stawonogów. Znajdują się w stanie rozpuszczonym w hemolimfie, a nie w komórkach krwi.

Cząsteczki hemocyjaniny nie zawierają grupy porfirynowej. Zamiast tego zawierają miedź, skompleksowaną resztami histydyny, dlatego jej połączenie z tlenem w procesie utlenowania objawia się intensywną, niebieską barwą (oksycyjanina). Wolna, odtleniona postać hemocyjaniny jest bezbarwna.

Budowa[edytuj | edytuj kod]

Hemocyjaniny występujące u mięczaków i u stawonogów, choć mają podobne właściwości i funkcje, znacznie różnią się budową i rozmiarami[1]:

  • Hemocyjaniny stawonogów zbudowane są z kompleksów kilku heksamerów polipeptydowych, przy czym każdy mer ma masę ok. 75 kDa. Np. u pająka Eurypelma californicum występuje kompleks 4 heksamerów (tj. 24 mery) o łącznej masie ok. 1800 kDa. Podjednostki większości hemocyjanin występujących u stawonogów składają się z trzech domen, z których druga, z wieloma rejonami helikalnymi, zawiera wiążące tlen atomy miedzi[1].
  • Hemocyjaniny mięczaków zbudowane są z kompleksów bardzo długich łańcuchów polipeptydowych. Każdy z łańcuchów ma masę ok. 350–450 kDa i zawiera 7–8 globularnych podjednostek związanych łącznikami peptydowymi. Łańcuchy te łączą się w wyższe, puste w środku cylindryczne struktury. We krwi głowonogów tworzy je 10 łańcuchów polipeptydowych, a u innych mięczaków, np. ślimaków, 2 lub więcej tego typu dekamerów łączy się wyższe kompleksy. Przykładowo, u ślimaka Haliotis tuberculata jest to dupleks dekamerów o masie 9 MDa, zawierający 160 miejsc wiążących tlen[1]. Sekwencja aminokwasów poszczególnych monomerów nie jest identyczna, jednak wykazuje wysokie podobieństwo[1], rzędu 40–50%, przy czym szczególnie konserwatywny jest region w okolicy miejsca wiążącego miedź[2].

Różnice te sprawiają, że współcześnie klasyfikowane są jako odrębne białka. Podobieństwo między nimi występuje jedynie dla miejsca wiążącego tlen. W obu przypadkach zawiera ono sześć reszt histydyny i dwa atomy miedzi, wiążące tlen w postaci jonów O2−
2
. Wszystkie zawierają też dwie strefy wiązania tlenu, jedną znajdującą się bliżej końca N oraz drugą – bliżej końca C[1].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. a b c d e Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Kensal E., Karen I. Miller, Heinz Decker, Hemocyanins and Invertebrate Evolution, „Journal of Biological Chemistry”, 276 (19), 2001, s. 15563–15566, DOI10.1074/jbc.r100010200, PMID11279230 (ang.).
  2. Publikacja w płatnym dostępie – wymagana płatna rejestracja lub wykupienie subskrypcji K. I. Miller i inni, Sequence of the Octopus dofleini hemocyanin subunit: structural and evolutionary implications, „Journal of Molecular Biology”, 278 (4), 1998, s. 827–842, DOI10.1006/jmbi.1998.1648, PMID9614945 (ang.).

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Solomon, Berg, Martin, Villee – Biologia
  • Marzena Popielarska-Konieczna, Słownik szkolny. Biologia, Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, ISBN 83-7389-096-3.