Kalponina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Kalponinabiałko wiążące wapń. Jest inhibitorem ATP-litycznej aktywności miozyny w mięśniach gładkich. Fosforylacja kalponiny przez kinazę białkową, zależną od wiążącej jony wapnia kalmoduliny, uwalnia inhibicyjną aktywność kalponiny skierowaną ku ATPazie mięśni gładkich.

Struktura i funkcja[edytuj | edytuj kod]

Kalponina zbudowana jest głównie z α-helis tworzących wiązania wodorowe. Tworzą ją 3 domeny. Doemny te to w kolejności pojawiania się Calponin Homology (CH), domena regulacyjna (regulatory domain, RD) i Click-23, domena, która zawiera powtórzenia rodziny kalponiny. Dzięki domenie CH białko wiąże się z α-aktyną i filaminą, przyłącza się do aktyny pozbawiona domeny regulacyjnej RD. Kalmodulina zaktywowana przez wapń może wiązać się słabo do domeny CH i hamować wiązanie się kalponin do α-aktyny[1]. Kalponina odpowiada za wiązanie wielu białek wiążących aktynę, fosfolipidów, reguluje też interakcje zachodzące pomiędzy aktyną i miozyną. Obwinia się również za negatywny wpływ na tworzenie się kości, jako że ulega wysokiej ekspresji w osteoblastach[2].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. I Ferjani, Manai, M, Benyamin, Y i inni. Two distinct regions of calponin share common binding sites on actin resulting in different modes of calponin-actin interaction.. „Biochimica et biophysica acta”. 1804 (9), s. 1760–7, September 2010. DOI: 10.1016/j.bbapap.2010.05.012. PMID: 20595006 (ang.). 
  2. Maciver S: The Calponin Family (ang.). Department of Biomedical Sciences, University of Edinburgh. [dostęp 2011-04-25].