Laktaza

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Model wstążkowy laktazy z E. coli, o budowie tetramerycznej

Laktazaenzym katalizujący hydrolizę disacharydu laktozy na jej dwa komponenty – glukozę i galaktozę. Wytwarzana jest przez zwierzęta, rośliny, grzyby, bakterie i drożdże. W zależności od mechanizmu działania laktazy klasyfikowane są jako β-D-galaktozydazy (EC 3.2.1.23[1]) lub β-D-glukozydazy (EC 3.2.1.21[2])[3].

Hydroliza laktozy katalizowana przez laktazę

.

Laktaza ssacza[edytuj | edytuj kod]

Laktaza ssacza (β-D-galaktozydaza[3], tilaktaza[4]) ma dodatkową aktywność hydrolazy floryzyny[5]. Wytwarzana jest w rąbku szczoteczkowym nabłonka jelita cienkiego[6].

Laktaza ludzka[edytuj | edytuj kod]

Jest niezbędna w procesie trawienia laktozy zawartej w mleku, zarówno ludzkim, jak i krowim (w którym jej zawartość wynosi 4,8%)[3]. U części ludzi, w wieku 2–12 lat ustaje jej wytwarzanie[6]. W efekcie dochodzi do fermentacji laktozy przez florę bakteryjną jelita[3], co – często, choć nie zawsze[6] – powoduje bóle brzucha, biegunkę, wzdęcia i inne objawy żołądkowo-jelitowe, określane łącznie jako nietolerancja laktozy[3].

Właściwości[edytuj | edytuj kod]

Laktaza ludzka osiąga maksymalną aktywność w temperaturze ok. 48 °C i pH równym 6,5. Gen laktazy jest zlokalizowany w drugim chromosomie (2q21).

Genetyka[edytuj | edytuj kod]

Utrzymanie wydzielania laktazy u dorosłych ma podłoże genetyczne i jest różne u różnych populacji. Najczęściej występuje w północnej Europie, u niektórych ludów Afryki, nomadów, którzy od dawna pili słodkie mleko.

Cecha ta nie jest spowodowana mutacjami w obrębie samego genu laktazy LCT, lecz mutacjami w obszarach intronów genu MCM6, które wpływają na ekspresję genu LCT. W Europie za tolerancję laktozy odpowiadają dwie mutacje: przede wszystkim zmiana C na T w pozycji −13910, i nieco rzadsza zmiana G na A w pozycji −22018. W Afryce Wschodniej z tolerancją na laktozę skorelowane są inne polimorfizmy, również znajdujące się w intronach genu MCM6.

Uważa się, że allele niosące utrzymującą się u dorosłych tolerancję na laktozę były rzadkie, a rozpowszechniły się dopiero wtedy, kiedy ludzie udomowili bydło i zaczęli korzystać z jego mleka. Badania próbek neolitycznych kości ludzkich z terenów Europy sugerują, że wtedy ta mutacja nie była rozpowszechniona[7].

Zastosowanie przemysłowe[edytuj | edytuj kod]

Laktaza na skalę przemysłową jest produkowana z grzybów z rodzaju Aspergillus i drożdży z rodzaju Kluyveromyces. Enzym pochodzący z grzybów jest aktywny w środowisku kwaśnym i jest stosowany przy przerobie serwatki, natomiast produkt wytwarzany przez drożdże ma maksimum aktywności przy pH ok. 7 i jest wykorzystywany do produkcji mleka bezlaktozowego[3].

Laktaza jest także stosowana przy produkcji lodów. Ponieważ glukoza i galaktoza są słodsze niż laktoza, laktaza daje wrażenie lepszego smaku, poza tym obniżenie zawartości laktozy nadaje lodom lepszą płynność i gładszą jednolitą strukturę.

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. EC 3.2.1.23, www.sbcs.qmul.ac.uk [dostęp 2018-03-24] (ang.).
  2. EC 3.2.1.21, www.sbcs.qmul.ac.uk [dostęp 2018-03-24] (ang.).
  3. a b c d e f Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Bin Li i inni, Preparation of lactose-free pasteurized milk with a recombinant thermostable β-glucosidase from Pyrococcus furiosus, „BMC biotechnology”, 13, 2013, s. 73, DOI10.1186/1472-6750-13-73, PMID24053641, PMCIDPMC4016594 (ang.).
  4. Tilactase, DrugBank [dostęp 2018-10-05] (ang.).
  5. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać N. Mantei i inni, Complete primary structure of human and rabbit lactase-phlorizin hydrolase: implications for biosynthesis, membrane anchoring and evolution of the enzyme, „The EMBO journal”, 7 (9), 1988, s. 2705–2713, PMID2460343, PMCIDPMC457059 (ang.).
  6. a b c Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Rejane Mattar, Daniel Ferraz de Campos Mazo, Flair José Carrilho, Lactose intolerance: diagnosis, genetic, and clinical factors, „Clinical and Experimental Gastroenterology”, 5, 2012, s. 113–121, DOI10.2147/CEG.S32368, PMID22826639, PMCIDPMC3401057 (ang.).
  7. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać J. Burger i inni, Absence of the lactase-persistence-associated allele in early Neolithic Europeans, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 104 (10), 2007, s. 3736–3741, DOI10.1073/pnas.0607187104, PMID17360422, PMCIDPMC1820653 (ang.).