Lipoproteina Brauna
Lipoproteina Brauna (BLP, Lpp,lipoproteina mureinowa) – występuje w ścianach komórkowych niektórych bakterii gram ujemnych. Jest jednym z najliczniejszych białek błonowych; jego masa molowa wynosi około 7.2 kDa. Koniec C (lizyna) u BLP jest związany wiązaniem kowalencyjnym z cząsteczkami kwasu diaminopomelinowego w warstwie peptydoglikanu[1]. Natomiast jego główka hydrofobowa (cysteina związana z lipidami) jest osadzona w zewnętrznej błonie komórkowej. Łączy on te dwie warstwy oraz zapewnia integralność struktury zewnętrznej błony komórkowej bakterii[2].
Właściwości[edytuj | edytuj kod]
Gen kodujący lipoproteinę Brauna odpowiada za syntezę peptydu złożonego z 78 aminokwasów, z czego 20 tworzą sekwencję sygnałową na jego końcu N[3]. Po dojrzaniu, masa tego białka wynosi 6 kDa[4]. Po tym, trzy monomery lpp łączą się w trimer, którego struktura jest utrzymywana przez zamek leucynowy[5].
W wielkich ilościach, przewyższających zawartość innych białek, BLP występuje u Pałeczki okrężnicy[6]. Unikalną jego cechą jest możliwość tworzenia wiązań kowalencyjnych z peptydoglikanem bakterii[5]. Lpp łączy go z błoną zewnętrzną bakterii kotwicąc ją swoim końcem N połączonym z lipidami. U E. coli jedna trzecia cząsteczek lipoproteiny tworzy między sobą krzyżówe wiązania peptydowe przez łańcuchy boczne[6][7]. Natomiast pozostałe cząsteczki BLP występują w postaci wolnej, niezwiązanej z peptydoglikanem. Tę postać można znaleźć w dużej ilości na powierzchni tego gatunku bakterii[4].
Funkcje[edytuj | edytuj kod]
Lpp, na równi z innymi OmpA-podobnymi lipoproteinami zwanymi Pal/OprL, odpowiada za stabilność struktur zewnętrznych bakterii łącząc błonę do ściany komórkowej bakterii[4].
Uważa się, że lipoproteina Brauna jest ważnym czynnikiem wirulencji dla bakterii Pałeczki dżumy[8]. BLP potrzebne jest tej bakterii by przetrwać odpowiedź nieswoistą gospodarza (głównie makrofagi) i skutecznie wywoływać dżumę w postaci zarówno dymieniczej, jak i płucnej[9].
Immunologia[edytuj | edytuj kod]
Lipoproteina Brauna przyłącza się do receptorów rozpoznających wzorce TLR2. Lpp powoduje również przyleganie neutrofili do komórek śródbłonka naczynia[10].
Przypisy[edytuj | edytuj kod]
- ↑ Seltmann Guntram, Otto Holst: The Bacterial Cell Wall. Berlin: Springer, 2002, s. 81–82. ISBN 3-540-42608-6. (ang.).
- ↑ Wei Shu, Jie Liu, Hong Ji, Min Lu,Core structure of the outer membrane lipoprotein from Escherichia coli at 1.9 å resolution11, Edited by D. Rees, Journal of Molecular Biology, tom 299, wyd. 4, 2000, s. 1101-1112, ISSN 0022-2836, https://doi.org/10.1006/jmbi.2000.3776 (ang.).
- ↑ Covalent attachment of proteins to peptidoglycan, „FEMS Microbiology Reviews”, 2, 32, 2008, s. 307–20, DOI: 10.1111/j.1574-6976.2008.00102.x, PMID: 18266854.
- ↑ a b c Outer membrane lipoprotein biogenesis: Lol is not the end, „Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B. Biological Sciences”, 1679, 370, 2015, DOI: 10.1098/rstb.2015.0030, PMID: 26370942, PMCID: PMC4632606.
- ↑ a b Lipoproteins of bacterial pathogens, „Infection and Immunity”, 2, 79, 2011, s. 548–61, DOI: 10.1128/IAI.00682-10, PMID: 20974828, PMCID: PMC3028857 (ang.).
- ↑ a b The bacterial cell envelope, „Cold Spring Harbor Perspectives in Biology”, 5, 2, 2010, a000414, DOI: 10.1101/cshperspect.a000414, PMID: 20452953, PMCID: PMC2857177 (ang.).
- ↑ Waldemar Vollmer, Structure and biosynthesis of the murein (peptidoglycan) sacculus, [w:] Michael Ehrmann (red.), The Periplasm, wyd. [Online-Ausg.], Washington, DC: ASM Press, 2007, s. 198–213, ISBN 978-1-55581-398-7 (ang.).
- ↑ Plague into the 21st century, „Clinical Infectious Diseases”, 5, 49, 2009, s. 736–42, DOI: 10.1086/604718, PMID: 19606935 (ang.).
- ↑ Immune defense against pneumonic plague, „Immunological Reviews”, 225, 2008, s. 256–71, DOI: 10.1111/j.1600-065X.2008.00674.x, PMID: 18837787, PMCID: PMC2804960 (ang.).
- ↑ Cell-cell interactions: leukocyte-endothelial interactions, „Current Opinion in Hematology”, 2, 10, 2003, s. 150–8, DOI: 10.1097/00062752-200303000-00009, PMID: 12579042 (ang.).