Metalotioneiny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
(Przekierowano z Metalotioneina)
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Trójwymiarowa struktura domeny βE metalotioneiny Ec-1 pszenicy[1]

Metalotioneiny, MT – niskocząsteczkowe białka zawierające liczne reszty cysteinowe, uczestniczące w detoksykacji organizmów ze szkodliwych jonów metali oraz reakcji obronnej związanej ze stresem oksydacyjnym. Zostały wykryte u organizmów należących do wszystkich królestw w domenie eukariota, protistów, grzybów, roślin i zwierząt[2] oraz u sinic[3].

Po raz pierwszy nazwy metalotioneiny użyli Margoshes i Vallee w roku 1957 dla białka wyizolowanego z kory nerki konia. W skład białka wchodziły znaczne ilości kadmu i siarki[4].

Klasyfikacja[edytuj | edytuj kod]

Metalotioneiny klasyfikowane według różnych kryteriów na klasy lub rodziny[2]. W podziale na 3 klasy przedstawionym przez Robinsona i wsp.[5] o przynależności decyduje struktura pierwszorzędowa i rozkład reszt cysteinowych. Do klasy III zostały zaliczone fitochelatyny oraz ich odpowiednik występujący u grzybów kadystyny[5]. Klasyfikacja przedstawiona przez Binz i Kägi metalotioneiny podzielone zostały na 15 rodzin. W tek klasyfikacji fitochelatyny nie są wliczane do metalotionein[2]. U ssaków metalotioneiny dzielone są na cztery izoformy od MT-1 do MT-4[6].

Funkcje[edytuj | edytuj kod]

Metalotioneiny są grupą białek powszechnie występujących w organizmach. Ich rola jest jeszcze nie w pełni poznana. Dobrze znane jest ich zdolność do łączenia się z jonami metali i związany z tym udział w ochronie organizmów przez toksycznymi metalami ciężkimi oraz jonami innych metali. Poznana także została funkcja MT w stresie oksydacyjnym. Białka mają właściwości przeciwutleniające i chronią struktury komórkowe przed wolnymi rodnikami, szczególnie reaktywnymi formami tlenu. W tej roli MT występują w połączeniu z cynkiem[7]. U człowieka odgrywają ważną rolę w metabolizmie cynku. W związku z tą funkcją są powiązane z starzeniem się, chorobami cywilizacyjnymi i nowotworami[8]. MT wykorzystywane są w diagnostyce nowotworów oraz mają znaczenie dla powstawania chemooporności[8][9].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. EA. Peroza, R. Schmucki, P. Güntert, E. Freisinger i inni. The βE-domain of wheat Ec-1 metallothionein: a metal-binding domain with a distinctive structure. „J Mol Biol”. 387 (1), s. 207-218, 2009. DOI: 10.1016/j.jmb.2009.01.035. PMID: 19361445. 
  2. a b c Anna Maria Koszucka, Grażyna Dąbrowska. Roślinne metalotioneiny. „Postępy Biologii Komórki”. 2 (33), s. 385-302, 2006. 
  3. Nigel J. Robinson, SK. Whitehall, JS. Cavet. Microbial metallothioneins. „Adv Microb Physiol”. 44, s. 183-213, 2001. DOI: 10.1016/S0065-2911(01)44014-8. PMID: 11407113. 
  4. Margoshes M, Vallee BL. A cadmium protein from equine kidney cortex. „Journal of American Chemical Society”. 79 (17), s. 4813–4814, 1957. DOI: 10.1021/ja01574a064. 
  5. a b Nigel J. Robinson, Andrew M. Tommey, Cheryl Kuske, Paul J. Jackson. Plant metallothioneins. „Biochem. J.”. 295, s. 1-10, 1993. 
  6. M. Vašák, G. Meloni. Chemistry and biology of mammalian metallothioneins. „J Biol Inorg Chem”. 16 (7), s. 1067-1078, 2011. DOI: 10.1007/s00775-011-0799-2. PMID: 21647776. 
  7. P. Babula, M. Masarik, V. Adam, T. Eckschlager i inni. Mammalian metallothioneins: properties and functions. „Metallomics”. 4 (8), s. 739-750, 2012. DOI: 10.1039/c2mt20081c. PMID: 22791193. 
  8. a b S. Krizkova, M. Ryvolova, J. Hrabeta, V. Adam i inni. Metallothioneins and zinc in cancer diagnosis and therapy. „Drug Metab Rev”. 44 (4), s. 287-301, 2012. DOI: 10.3109/03602532.2012.725414. PMID: 23050852. 
  9. T. Eckschlager, V. Adam, J. Hrabeta, K. Figova i inni. Metallothioneins and cancer. „Curr Protein Pept Sci”. 10 (4), s. 360-375, 2009. DOI: 10.2174/138920309788922243. PMID: 19689357.