Metalotioneiny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Trójwymiarowa struktura domeny βE metalotioneiny Ec-1 pszenicy[1]

Metalotioneiny, MT – niskocząsteczkowe białka zawierające liczne reszty cysteinowe, uczestniczące w detoksykacji organizmów ze szkodliwych jonów metali oraz reakcji obronnej związanej ze stresem oksydacyjnym. Zostały wykryte u organizmów należących do wszystkich królestw w domenie eukariota, protistów, grzybów, roślin i zwierząt[2] oraz u sinic[3].

Po raz pierwszy nazwy metalotioneiny użyli Margoshes i Vallee w roku 1957 dla białka wyizolowanego z kory nerki konia. W skład białka wchodziły znaczne ilości kadmu i siarki[4].

Klasyfikacja[edytuj | edytuj kod]

Metalotioneiny klasyfikowane według różnych kryteriów na klasy lub rodziny[2]. W podziale na 3 klasy przedstawionym przez Robinsona i wsp.[5] o przynależności decyduje struktura pierwszorzędowa i rozkład reszt cysteinowych. Do klasy III zostały zaliczone fitochelatyny oraz ich odpowiednik występujący u grzybów kadystyny[5]. Klasyfikacja przedstawiona przez Binz i Kägi metalotioneiny podzielone zostały na 15 rodzin. W tej klasyfikacji fitochelatyny nie są wliczane do metalotionein[2]. U ssaków metalotioneiny dzielone są na cztery izoformy od MT-1 do MT-4[6].

Funkcje[edytuj | edytuj kod]

Metalotioneiny są grupą białek powszechnie występujących w organizmach. Ich rola jest jeszcze nie w pełni poznana. Dobrze znane jest ich zdolność do łączenia się z jonami metali i związany z tym udział w ochronie organizmów przez toksycznymi metalami ciężkimi oraz jonami innych metali. Poznana także została funkcja MT w stresie oksydacyjnym. Białka mają właściwości przeciwutleniające i chronią struktury komórkowe przed wolnymi rodnikami, szczególnie reaktywnymi formami tlenu. W tej roli MT występują w połączeniu z cynkiem[7]. U człowieka odgrywają ważną rolę w metabolizmie cynku. W związku z tą funkcją są powiązane z starzeniem się, chorobami cywilizacyjnymi i nowotworami[8]. MT wykorzystywane są w diagnostyce nowotworów oraz mają znaczenie dla powstawania chemooporności[8][9].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. Estevão A. Peroza i inni, The beta(E)-domain of wheat E(c)-1 metallothionein: a metal-binding domain with a distinctive structure, „Journal of Molecular Biology”, 387 (1), 2009, s. 207–218, DOI10.1016/j.jmb.2009.01.035, PMID19361445 [dostęp 2021-05-31] (ang.).
  2. a b c Anna Maria Koszucka, Grażyna Dąbrowska, Roślinne metalotioneiny, „Postępy Biologii Komórki”, 33 (2), 2006, s. 285-302 [dostęp 2021-05-31].
  3. N.J. Robinson, S.K. Whitehall, J.S. Cavet, Microbial metallothioneins, „Advances in Microbial Physiology”, 44, 2001, s. 183–213, DOI10.1016/s0065-2911(01)44014-8, PMID11407113 [dostęp 2021-05-31] (ang.).
  4. Marvin Margoshes, Bert L. Vallee, A cadmium protein from equine kidney cortex, „Journal of the American Chemical Society”, 79 (17), 1957, s. 4813–4814, DOI10.1021/ja01574a064 [dostęp 2021-05-31] (ang.).c?
  5. a b N.J. Robinson i inni, Plant metallothioneins, „The Biochemical Journal”, 295, 1993, s. 1–10, DOI10.1042/bj2950001, PMID8216201, PMCIDPMC1134811 [dostęp 2021-05-31] (ang.).
  6. Milan Vašák, Gabriele Meloni, Chemistry and biology of mammalian metallothioneins, „Journal of Biological Inorganic Chemistry”, 16 (7), 2011, s. 1067–1078, DOI10.1007/s00775-011-0799-2, PMID21647776 [dostęp 2021-05-31] (ang.).
  7. Petr Babula i inni, Mammalian metallothioneins: properties and functions, „Metallomics”, 4 (8), 2012, s. 739–750, DOI10.1039/c2mt20081c, PMID22791193 [dostęp 2021-05-31] (ang.).
  8. a b Sona Krizkova i inni, Metallothioneins and zinc in cancer diagnosis and therapy, „Drug Metabolism Reviews”, 44 (4), 2012, s. 287–301, DOI10.3109/03602532.2012.725414, PMID23050852 [dostęp 2021-05-31] (ang.).
  9. Tomas Eckschlager i inni, Metallothioneins and cancer, „Current Protein & Peptide Science”, 10 (4), 2009, s. 360–375, DOI10.2174/138920309788922243, PMID19689357 [dostęp 2021-05-31] (ang.).