Mieloperoksydaza

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Mieloperoksydaza (EC 1.11.1.7, ang. myeloperoxidase, MPO) – enzym należący do peroksydaz, który katalizuje reakcje powstawania kwasu podchlorawego, związku chemicznego o silnych właściwościach bakteriobójczych i przeciwwirusowych.

Mieloperoksydaza jest białkowym heterotetramerem o masie cząst. 140 kDa, w jego skład wchodzi zawierający atom żelaza hem, od którego zależy zielonkawa barwa wydzielin bogatych w neutrofile (ropa, plwocina itp.).

Aktywność mieloperoksydazy występuje w: ziarnistościach granulocytów obojętnochłonnych, granulocytów kwasochłonnych oraz monocytach i jest uwalniana w przebiegu reakcji zapalnych. Nie występuje ona w pozostałych komórkach krwi obwodowej i szpiku[1].
Diagnostyczne badanie kliniczne na zawartość MPO komórek ma znaczenie przy wykrywaniu i klasyfikacji ostrych białaczek[1].

Uważa się, że mieloperoksydaza odgrywa rolę w zapoczątkowywaniu i powstawaniu niektórych chorób układu krążenia, między innymi przez zwiększanie oksydacji LDL i przyspieszenie aterogenezy[2]. Podwyższony poziom tego enzymu jest czynnikiem ryzyka wystąpienia ostrego zespołu wieńcowego[3][4].

Zobacz też[edytuj]

Przypisy

  1. a b Interna Szczeklika : podręcznik chorób wewnętrznych 2012. Kraków: Medycyna Praktyczna, 2012, s. 1554. ISBN 978-83-7430-336-1.
  2. Nambi V. (2005): The use of myeloperoxidase as a risk marker for atherosclerosis. Curr Atheroscler Rep. 7(2): 127-31
  3. Zhang R. et al. (2001): Association between myeloperoxidase levels and risk of coronary artery disease. JAMA. 286(17): 2136-42
  4. Brennan ML et al. (2003): Prognostic value of myeloperoxidase in patients with chest pain. New Eng J Med. 349(17): 1595-1604