Proteazy aspartylowe

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Proteazy aspartylowe (proteazy asparaginowe, proteazy karboksylowe) – grupa proteaz zawierająca w centrum aktywnym dwie grupy karboksylowe z łańcuchów bocznych dwóch reszt kwasu asparaginowego, katalizujące hydrolizę wiązania peptydowego[1][2].

Mechanizm działania proteaz aspartylowych[1][2]

Przykłady: pepsyna, podpuszczka, ketapsyna IV, ketapsyny D i E[3].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. a b K Suguna i inni, Binding of a reduced peptide inhibitor to the aspartic proteinase from Rhizopus chinensis: implications for a mechanism of action, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 84 (20), 1987, s. 7009–7013, PMID3313384, PMCIDPMC299218.c?
  2. a b Ashraf Brik, Chi-Huey Wong, HIV-1 protease: mechanism and drug discovery, „Organic & Biomolecular Chemistry”, 1 (1), 2003, s. 5–14, DOI10.1039/B208248A, PMID12929379.
  3. Edward Bańkowski: Biochemia – podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Wrocław: Elsevier Urban & Partner, 2009. ISBN 978-83-7609-041-2.