Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami
| [wersja nieprzejrzana] | [wersja nieprzejrzana] |
Nie podano opisu zmian |
m poprawa (przeniesienie stuba i kat. na koniec tekstu) |
||
| Linia 1: | Linia 1: | ||
'''Inhibicja kompetycyjna''' - współzawodnictwo [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat]]em o miejsce aktywne [[enzym]]u; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. |
'''Inhibicja kompetycyjna''' - współzawodnictwo [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat]]em o miejsce aktywne [[enzym]]u; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. |
||
| ⚫ | Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulenie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztowrze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji niekompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie). |
||
{{Biologia stub}} |
{{Biologia stub}} |
||
[[Kategoria:Enzymy]] |
[[Kategoria:Enzymy]] |
||
| ⚫ | Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulenie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztowrze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji niekompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie). |
||
Wersja z 19:43, 10 lut 2007
Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat.
Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulenie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztowrze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji niekompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).