Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami
[wersja przejrzana] | [wersja przejrzana] |
m Usunięto kategorię "Enzymy"; Dodano kategorię "Enzymologia" za pomocą HotCat |
|||
Linia 9: | Linia 9: | ||
[[Kategoria:Kinetyka chemiczna]] |
[[Kategoria:Kinetyka chemiczna]] |
||
[[en:Competitive inhibition]] |
|||
[[es:Inhibidor competitivo]] |
[[es:Inhibidor competitivo]] |
||
[[nl:Competitieve remming]] |
Wersja z 08:50, 17 sie 2013
Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.
Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).
Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).