Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami

Przeglądaj historię interaktywnie

[wersja przejrzana]

← poprzednia edycja następna edycja →

Usunięta treść Dodana treść

WizualnieWikikod

Jednokolumnowy

Wersja z 17:19, 21 wrz 2016

Inhibicja kompetycyjna, inhibicja konkurencyjna, hamowanie konkurencyjne – współzawodniczenie inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.

Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie szybkości reakcji na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza (stała Michaelisa rośnie).

Na przykład substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).

Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.

@@ Linia 1: / Linia 1: @@
 [[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>)]]
-'''Inhibicja kompetycyjna''', hamowanie kompetycyjne, inhibicja konkurencyjna – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z&nbsp;[[substrat (chemia)|substrat]]em o miejsce aktywne [[enzymy|enzym]]u. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.
+'''Inhibicja kompetycyjna''', '''inhibicja konkurencyjna''', '''hamowanie konkurencyjne''' – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z&nbsp;[[substrat (chemia)|substrat]]em o miejsce aktywne [[enzymy|enzym]]u. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.
-Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z&nbsp;nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie).
+Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z&nbsp;nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie).
 Na przykład substratem dla [[dehydrogenaza bursztynianowa|dehydrogenazy bursztynianowej]] jest [[bursztyniany|bursztynian]], a jej inhibitorem kompetycyjnym [[maloniany|malonian]] (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).