Structural Classification of Proteins database

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Baza danych SCOP (Structural Classification of Protein Database) zawiera przestrzenne struktury białkowe uporządkowane na podstawie zależności ewolucyjnych i strukturalnych białek. Opiera się w dużej mierze na ręcznej klasyfikacja strukturalnych domen białkowych w oparciu o podobieństwa ich struktur i sekwencji aminokwasowych. Jest dostępna w internecie do darmowego użytku[1].

Baza została założona w 1994 roku przez Alexey’a G. Murzin’a i współpracowników na Laboratorium Biologii Molekularnej i Centrum Inżynierii Białek, przy MRC (Medical Research Council) w Wielkiej Brytanii[2]. Od 2010 roku baza SCOP została przejęta w całości przez Laboratorium Biologii Molekularnej w Cambridge, aż do jej oficjalnego zamknięcia w roku 2014. Ostatnia oficjalna wersja SCOP, dostępna obecnie, to 1.75 wydana w czerwcu 2009.[3][4][5]

Prototyp nowej bazy danych: SCOP2 (Structural Classification of Protein 2) jest dostępny publicznie od 2014 roku z ostatnią wersją z grudnia 2016 roku. SCOP2 klasyfikuje białka inaczej niż SCOP zachowując jednak najlepsze cechy poprzedniej wersji[1][6].

Hierarchia[edytuj | edytuj kod]

SCOP jest bazą hierarchiczną. Podstawową jednostką klasyfikacji jest domena. Małe i średnie białka składają się zazwyczaj z jednej domeny, podczas klasyfikacji cząsteczki takie są więc traktowane całościowo[7]. Większe struktury są natomiast dzielone na mniejsze domeny, które później klasyfikuje się oddzielnie. Na przykład białko hemoglobiny o strukturze alfa2beta2, w bazie SCOP ma przypisane dwie domeny: jedną dla podjednostek alfa i drugą dla podjednostek beta[8].

Struktura, sekwencja oraz relacje funkcjonalno-strukturalne pomiędzy domenami, wpływają na klasyfikację domen na rożnych poziomach hierarchii. Reguły grupowania białek są zmienne na poszczególnych poziomach hierarchii, od funkcjonalno-strukturalnych do czysto strukturalnych. Modele struktur białkowych pochodzą z PDB (Protein Data Bank)[9].

Poziomy hierarchii SCOP:

  1. Class (klasy): Najwyższy poziom hierarchii zawierający powiązane ze sobą zwoje, klasyfikowane na podstawie zawartych struktur drugorzędowych.
  2. Folds (zwoje): Strukturalnie podobne rodziny białek, bez uwzględnienia pokrewieństwa ewolucyjnego.
  3. Superfamily (nadrodzina): Zgrupowanie rodzin białek o podobnych cechach strukturalnych i funkcjonalnych pochodzących od wspólnego przodka.
  4. Family (rodzina): Zawiera białka o podobnej sekwencji ale niekoniecznie tej samej funkcji biologicznej.
  5. Protein (białko): Zbiór podobnych sekwencji pełniących te same funkcje biologiczne.
  6. Species (gatunek): Pojedyncze sekwencje białkowe pogrupowane według gatunków.

Rodziny w SCOP mają przypisany zwięzły ciąg klasyfikacji, sccs, gdzie pierwsza litera ciągu oznacza klasę, a każda następująca po sobie cyfra identyfikuje po kolei: zwój, nadrodzinę i rodzinę. Na przykład rodzina Globin posiada kod: A.1.1.2.[1][10]

Class (klasy)[edytuj | edytuj kod]

Powiązane ze sobą zwoje, tworzą klasy hierarchii. Na podstawie struktur drugorzędowych wyodrębniono w bazie SCOP 11 klas białek.

7 klas to klasy podstawowe:

  1. All alpha – białka zawierają głównie struktury alfa helisy.
  2. All beta – białka zawierają głównie struktury beta kartki.
  3. Alpha and beta – białka zawierają naprzemienne struktury alfa helisy i beta kartki tworzące zazwyczaj równoległe beta kartki.
  4. Alpha plus beta – białka zawierają struktury alfa helisy i beta kartki występują oddzielnie, głównie antyrównoległe beta kartki.
  5. Multi domain – białka zawierają dwie lub więcej domen należących do różnych klas.
  6. Membrane and cell surface proteinsbiałka błonowe i związane z powierzchnią komórki, z pominięciem białek układu odpornościowego.
  7. Small proteins – małe białka, głównie zawierające ligandy jonów metali, hem i/lub mostki dwu-siarczkowe.

Pozostałe 4 klasy zawierają modele teoretyczne i struktury kwasów nukleinowych:

  1. Coiled-coil proteins – białka zwojowe.
  2. Low resolution protein structures – Struktury białkowe o niskiej rozdzielczości, głównie fragmenty białek.
  3. PeptidesPeptydy.
  4. Designed proteins – Białka zaprojektowane, eksperymentalne struktury białkowe o zasadniczo nienaturalnych sekwencjach.
Podział na główne klasy białek w bazie danych SCOP (luty 2009)[11]
Klasa białek Liczba zwojów Liczba nadrodzin Liczba rodzin
All alpha 284 507 871
All beta 174 354 742
Alpha and beta (a/b) 147 244 803
Alpha and beta (a+b) 376 552 1055
Multi-domain 66 66 89
Membrane and cell surface proteins 58 110 123
Small proteins 90 129 219
Suma 1195 1962 3902

Folds (zwoje)[edytuj | edytuj kod]

Każda klasa białek zawiera w sobie pewną liczbę rozróżnialnych zwojów. Poziom ten zawiera podobne strukturalnie rodziny białek, w których główne elementy struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej są uporządkowane w ten sam sposób. Białka należące do danego zwoju nie muszą być ze sobą spokrewnione ewolucyjnie[1].

Na przykład klasa "All alpha" zawiera ponad 280 rozróżnialnych zwojów, w tym: globino-podobne, długie alfa-szpilki i domeny dokerów typu I.

Superfamily (nadrodzina)[edytuj | edytuj kod]

Domeny w obrębie zwoju klasyfikowane są w nadrodziny. Jest to największe zgrupowanie spokrewnionych ze sobą białek. Podobieństwa sekwencji wewnątrz nadrodziny są niskie, lecz podobieństwa strukturalne są wystarczające, do wskazania pokrewieństwa ewolucyjnego, a zatem istnienia (odległego) wspólnego przodka[1].

Na przykład, dwie nadrodziny zwoju białek globino-podobnych to: nadrodzina globin i nadrodzina alfa-helikalnych ferredoksyn.

Family (rodzina)[edytuj | edytuj kod]

Domeny w obrębie nadrodziny klasyfikowane są w rodziny. Białka umieszcza się w tej samej rodzinie, jeśli mają powyżej 30% identyczności sekwencji, lub mniejszą (np. 15%) lecz wykonują tę samą funkcję biologiczną. Do klasyfikowania domen w rodziny i nadrodziny służą narzędzia takie jak BLAST.

Na przykład, cztery rodziny w nadrodzinie globin to: skrócone hemoglobiny (brak pierwszej helisy), mini-hemoglobiny tkanki nerwowej (brak pierwszej helisy, ale bardziej podobna do globin konwencjonalnych), globiny (białka wiążące hem) i fikocyjano-podobne białka fikobilisomy (oligomery dwóch różnych typów globino-podobnych domen zawierających dwie dodatkowe helisy na N-końcu wiążące chromofor biliny).

Przykłady[edytuj | edytuj kod]

Po wpisaniu w oknie wyszukiwania[12] zagadnienia "trypsyna +człowiek" (po angielsku) jako jeden z wyników otrzymamy (po angielsku):[13]

  1. Root: scop
  2. Klasa: Białka "All beta" [48724]
  3. Zwój: Trypsyno-podobne proteazy serynowe [50493] beczka, zamknięta; n = 6, S = 8; grecki klucz zduplikowane: składa się z dwóch domen tego samego zwoju
  4. Nadrodzina: Trypsyno-podobne proteazy serynowe [50494]
  5. Rodzina: Proteazy eukariotyczne [50514]
  6. Białko: Trypsyna (ogen) [50515]
  7. Gatunek: Człowiek (Homo sapiens) [TaxId: 9606] [50519]

Po wpisaniu w oknie wyszukiwania[12] zagadnienia "Hemoglobin +człowiek" (po angielsku) jako jeden z wyników otrzymamy (po angielsku):[14]

  1. Root: scop
  2. Klasa: Białka "All beta" [46456]
  3. Zwój: Globino-podobne [46457] rdzeń: 6 helis; złożony liść, częściowo otwarty.
  4. Nadrodzina: Globin-like [46458]
  5. Rodzina: Globiny [46463] Białka wiążące hem
  6. Białko: Hemoglobina, podjednostka alfa [46486]
  7. Gatunek: Człowiek (Homo sapiens) [TaxId: 9606] [46487]

Następcy SCOP[edytuj | edytuj kod]

Prototypowy system klasyfikacji SCOP2 ma za zadanie przywiązywać większą uwagę do ewolucyjnej złożoności pochodzenia struktury białka. W przeciwieństwie do SCOP nie posiada więc prostej hierarchii lecz sieć powiązań między nadrodzinami białek, reprezentując ich relacje strukturalne i ewolucyjne. Przykłady takich powiązań strukturalno-ewolucyjnych to: permutacje kołowe, fuzje domen i zanikanie domen. W związku z tym między domenami nie ma ściśle określonych granic, są raczej definiowane przez swoje relacje z najbardziej podobnymi do siebie strukturami. Od lutego 2015 prototyp SCOP2 klasyfikuje 995 wpisów PDB[15].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. a b c d e Aleksandra Gruca, Bioinformatyczne bazy danych, Wydawnictwo PJWSTK, 2010, ISBN 978-83-63103-51-4 [dostęp 2019-02-01] (pol.).
  2. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Antonina Andreeva i inni, Data growth and its impact on the SCOP database: new developments, „Nucleic Acids Research”, 36 (Database issue), 2008, D419–D425, DOI10.1093/nar/gkm993, ISSN 0305-1048, PMID18000004, PMCIDPMC2238974 [dostęp 2019-02-01].
  3. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Antonina Andreeva i inni, SCOP database in 2004: refinements integrate structure and sequence family data, „Nucleic Acids Research”, 32 (Database issue), 2004, D226–D229, DOI10.1093/nar/gkh039, ISSN 0305-1048, PMID14681400, PMCIDPMC308773 [dostęp 2019-02-01].
  4. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać T J Hubbard i inni, SCOP: a Structural Classification of Proteins database., „Nucleic Acids Research”, 27 (1), 1999, s. 254–256, ISSN 0305-1048, PMID9847194, PMCIDPMC148149 [dostęp 2019-02-01].
  5. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Loredana Lo Conte i inni, SCOP: a Structural Classification of Proteins database, „Nucleic Acids Research”, 28 (1), 2000, s. 257–259, ISSN 0305-1048, PMID10592240, PMCIDPMC102479 [dostęp 2019-02-01].
  6. SCOP2, scop2.mrc-lmb.cam.ac.uk [dostęp 2019-02-01].
  7. Alexey G. Murzin i inni, SCOP: A structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures, „Journal of Molecular Biology”, 247 (4), 1995, s. 536–540, DOI10.1016/S0022-2836(05)80134-2, ISSN 0022-2836 [dostęp 2019-02-01].
  8. Sam-Yong Park i inni, 1.25 Å Resolution Crystal Structures of Human Haemoglobin in the Oxy, Deoxy and Carbonmonoxy Forms, „Journal of Molecular Biology”, 360 (3), 2006, s. 690–701, DOI10.1016/j.jmb.2006.05.036, ISSN 0022-2836 [dostęp 2019-02-01].
  9. PDB.org, wwPDB: Worldwide Protein Data Bank, www.wwpdb.org [dostęp 2019-02-01] (ang.).
  10. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Loredana Lo Conte i inni, SCOP database in 2002: refinements accommodate structural genomics, „Nucleic Acids Research”, 30 (1), 2002, s. 264–267, ISSN 0305-1048, PMID11752311, PMCIDPMC99154 [dostęp 2019-02-01].
  11. SCOP: Help, scop.mrc-lmb.cam.ac.uk [dostęp 2019-02-01].
  12. a b SCOP: Search Form, scop.mrc-lmb.cam.ac.uk [dostęp 2019-02-01].
  13. SCOP: Protein: Trypsin(ogen) from Human (Homo sapiens), trypsin IV (brain isoform) [TaxId: 9606], scop.mrc-lmb.cam.ac.uk [dostęp 2019-02-01].
  14. SCOP: Protein: Hemoglobin, alpha-chain from Human (Homo sapiens) [TaxId: 9606], scop.mrc-lmb.cam.ac.uk [dostęp 2019-02-01].
  15. "What is the relationship between SCOP, SCOPe, and SCOP2", scop.berkeley.edu [dostęp 2019-02-01].