Trypsyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura trypsyny

Trypsyna (EC 3.4.21.4[1]) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest wydzielany w postaci proenzymutrypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9[2]) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.

Trypsyna należy do endopeptydaz[potrzebny przypis]. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych, w miejscach w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny[3]. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C[4]. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.

Zobacz też[edytuj]

Przypisy

  1. Numer EC 3.4.21.4 w bazie Enzyme nomenclature database
  2. Jan Gawęcki: Trawienie. W: Jan Gawęcki, Lech Hryniewiecki: Żywienie człowieka. T. 1: Podstawy nauki o żywieniu. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2003, s. 76. ISBN 8301139471.
  3. Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 207. ISBN 978-83-01-15811-8.
  4. Sequencing Grade Modified Trypsin. Promega. [dostęp 2013-11-12].

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.