Helisa alfa
Wygląd
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ec/Alpha_helix_neg60_neg45_sideview.png/150px-Alpha_helix_neg60_neg45_sideview.png)
Helisa alfa – struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm.
Helisa α wystepuje np. w hemoglobinie i mioglobinie.